Quimica Hemoglobina

¿Qué es el hierro?

El hierro es un elemento necesario en el cuerpo para que se forme la sangre. El cuerpo humano contiene normalmente de 3 a 4 gr. de hierro, del que más de la mitad se encuentra en forma de hemoglobina, el pigmento rojo de la sangre. La hemoglobina transporta el oxígeno de los pulmones a los tejidos. El hierro es el constituyente de un gran número de enzimas. La mioglobina, proteína muscular, contiene hierro, así como el hígado, una fuente importante durante los primeros meses de vida. El remanente de hierro en el cuerpo varía sobre todo debido a la dieta, y las pérdidas del cuerpo son generalmente pequeñas, aunque las mujeres pierden hierro durante la menstruación.

http://www.tuotromedico.com/temas/hemoglobina.htm

¿Qué función tiene en el hombre?

El hierro es esencial para formar la molécula de hemoglobina componente de los glóbulos rojos de la sangre, y la hemoglobina es esencial para transportar el oxígeno al organismo. Aunque requerimos poca cantidad de este metal es indispensable que lo consumamos para no padecer de anemia, los frijoles y las lentejas son leguminosas ricas en hierro.

http://ar.answers.yahoo.com/question/index?qid=20060723154039AAp5Qne

complejo de hemoglobina

Hemoglobina

Pigmento que da color a la sangre, contenido en los hematíes de todos los vertebrados y disuelto en el plasma sanguíneo de algunos invertebrados. Se oxida fácilmente en contacto con el aire, ya atmosférico, ya disuelto en agua, y se reduce luego para proporcionar a las células el oxígeno que necesitan para su respiración.

La hemoglobina es uno de los derivados nitrogenados de la ferroprotoporfirina. es una proteína conjugada que contiene las proteínas básicas incoloras, las globinas y ferroprotoporfirina o hem (el cual consta de una parte orgánica y un átomo de hierro).

Tabla de contenidos

[esconder] 1 Estructura 1.1 Estructura primaria

1.2 Estructura secundaria

1.3 Estructura terciaria

1.4 Estructura cuaternaria

2 Tipos de hemoglobina

3 Valores normales

4 Significado valores anormales

[editar] Estructura

[editar] Estructura primaria

Las hemoglobinas de todos los mamíferos tienen un peso molecular aproximado de 65.000 y en esencia son tetrámeros, que constan de 4 cadenas péptidas, cada una de las cuales esta unida a un grupo hem. Las moléculas de hemoglobina se forman por combinación de dos subunidades de una cadena peptídica llamada a y dos de b donde las cadenas polipeptídicas están constituidas por eslabones de Aminoácidoaminoácidos (AA) denominados residuos; conteniendo 141 residuos la cadena a y 146 la cadena b.

Todo ser humano es capaz de sintetizar (genéticamente) e introducir en la hemoglobina cuatro cadenas polipéptidas designadas a , b , g y d. Con escasas excepciones las moléculas de HB se forman por la combinación de dos cadenas a con dos g o d. La HB de una persona adulta normal se designa por HB A = a 2A b 2A y de igual forma, la HB fetal es HB A = a 2Ag 2F Las cadenas b , g , d contienen todas ellas 146 unidades que se asemejan mucho entre sí en la secuencia de AA, hay solo 39 residuos de AA diferentes entre las cadenas b y g y solo 10 entre b y d.

[editar] Estructura secundaria

La orientación de las cadenas polipeptídicas puede ser completamente extendida ( que no es muy común ), por lo que es mejor clasificarlas como:

Alfahélice.

Hoja plegada.

Al azar.

El porcentaje de contenido de alfahélice en las proteínas globulares es bastante variable (0 – 90%), en el caso de la HB su contenido es de un 75%. Existen dos factores (o mas bien aminoácidos que pertenezcan a la cadena polipeptídica) que pueden interrumpir la orientación helicoidal:

Presencia de prolina la cual provoca una torsión de la cadena.

La presencia de fuerzas electrostáticas localizadas de repulsión debido a un conjunto de grupos –R cargados positivamente (lisina y argina), o negativamente (ac- glutámico y aspártico).

En la cadena polipeptídica seleccionada (b 36-59), desde el AA 36 al 42 se encuentra una estructura que se forma al enrollarse helicoidalmente sobre si mismo, se debe a la formación de enlaces de hidrógeno entre el –C = O de un AA y el –NH. Del AA 43 al 52, se forma una estructura de hoja plegada, la cual se identifica por que no forma una hélice sino una cadena en forma de zigzag. Del AA 53 al 53 encontramos una estructura helicoidal.

[editar] Estructura terciaria

La HB es casi esférica (globular), con un diámetro de 55 A, las cuatro cadenas están empaquetadas conjuntamente en disposición tetraédrica (ver anexo 2b). Los grupos Hemo, están localizados en unas oquedades cercanas al exterior de la molécula, uno en cada subunidad. Los 4 lugares de unión del oxígeno están separados, la distancia entre los dos átomos de Fe más próximos es de 25 A e inclinados con ángulos diferentes.

Cada grupo hemo se encuentra enterrado parcialmente rodeado por grupos -R Hidrofóbicos. Este se halla unido a la cadena polipeptídica mediante un enlace coordinado del átomo de Fe con la HIS (histidina), mientras el otro enlace de coordinación del Fe se halla disponible para el transporte del oxigeno.

Existe una gran cantidad de residuos hidrofílicos en la superficie de la cadena, pero el centro de la a - hélice es especialmente hidrofóbico. Como en todas las proteínas existe una naturaleza anfipática, la cual hace que existan diferentes regiones que presenten mayor o menor polaridad, esto depende de los tipos de residuos que compongan la región.

También existen fuerzas Vander Walls, aquellos que poseen un componente electrostático que se presentan cuando dos regiones apolares se encuentran lo suficientemente cerca para que se forme la fuerza entre los dipolos instantáneos o débiles (determinados residuos) y entre ellos producen un campo eléctrico, igualmente, las interacciones electrostáticas o puentes salinos, que se presentan cuando algunos iones se encuentran cercanos a la proteína y modifican el campo eléctrico, son importantes ya que estos

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