Aminoacidos

1)Un aminoácido es una molécula orgánica con un grupo amino (-NH2) y un grupo carboxilo (-COOH). Los aminoácidos más frecuentes y de mayor interés son aquellos que forman parte de las proteínas. Dos aminoácidos se combinan en una reacción de condensación entre el grupo amino de uno y el carboxilo del otro, liberándose una molécula de agua y formando un enlace amida que se denomina enlace peptídico; estos dos "residuos" de aminoácido forman un dipéptido. Si se une un tercer aminoácido se forma un tripéptido y así, sucesivamente, hasta formar un polipéptido. Esta reacción tiene lugar de manera natural dentro de las células, en los ribosomas.

Todos los aminoácidos componentes de las proteínas son L-alfa-aminoácidos. Esto significa que el grupo amino está unido al carbono contiguo al grupo carboxilo (carbono alfa) o, dicho de otro modo, que tanto el carboxilo como el amino están unidos al mismo carbono; además, a este carbono alfa se unen un hidrógeno y una cadena (habitualmente denominada cadena lateral o radical R) de estructura variable, que determina la identidad y las propiedades de cada uno de los diferentes aminoácidos. Existen cientos de radicales por lo que se conocen cientos de aminoácidos diferentes, pero sólo 22 (los dos últimos fueron descubiertos en el año 2002) forman parte de las proteínas y tienen codones específicos en el código genético.

La unión de varios aminoácidos da lugar a cadenas llamadas péptidos o polipéptidos, que se denominan proteínas cuando la cadena polipeptídica supera una cierta longitud (entre 50 y 100 residuos aminoácidos, dependiendo de los autores) o la masa molecular total supera las 5000 uma y, especialmente, cuando tienen una estructura tridimensional estable definida.

2)Existen muchas formas de clasificar los aminoácidos; las dos que se presentan a continuación son las más comunes.

Otra forma de clasificar los aminoácidos de acuerdo a su cadena lateral.

Los aminoácidos se clasifican habitualmente según las propiedades de su cadena lateral:

• Neutros polares, polares o hidrófilos: serina (Ser, S), treonina (Thr, T), cisteína (Cys, C), glutamina (Gln, Q), asparagina (Asn, N), tirosina (Tyr, Y).

• Neutros no polares, apolares o hidrófobos: alanina (Ala, A), valina (Val, V), leucina (Leu, L), isoleucina (Ile, I), metionina (Met, M), prolina (Pro, P), fenilalanina (Phe, F), triptófano (Trp, W) y glicina (Gly, G).

• Con carga negativa o ácidos: ácido aspártico (Asp, D) y ácido glutámico (Glu, E).

• Con carga positiva o básicos: lisina (Lys, K), arginina (Arg, R) e histidina (His, H). fenilalanina (Phe, F), tirosina (Tyr, Y) y triptófano (Trp, W) (ya incluidos en los grupos neutros polares y neutros no polares)

3) Importancia de los grupos en la cadena R de los aminoácidos

En las cadenas laterales de los aminoácidos están presentes diferentes grupos

químicos según el aminoácido específico que se trate. Estosgrupos tienen importancia

en la determinacion de la estructura tridimensional que adopten las proteínas. Así, la

glicina que es un aminoácido pequeño puede localizarse en sitios inaccesibles paraotros aminoácidos; los aminoácidos de cadeiia larga perturban las estructuras en hélice

alfa y en hoja plegada; los aninoácidos con cadenas laterales hidrofóbicas son abundantes

en proteínasintrínsecas de membrana en las zonas de dichas proteínas que se

hallan en contacto estrecho con la doble capa lipídica, la prolina se encuentra en zonas

de giros o de fallas de la estructura en hélice delas proteinas; los aminoácidos polares

iónicos se disponen hacia era en la estructura de proteínas globulares, pues

interactúan con mayor efectividad que otros con el medio ambiente acuoso.

El anilloimidazúlico de la histidina desenipefia una función importante en el

mantenimiento del pH sanguíneo debido asu valor de pK cercanoa 7. Los grupos OH

delaserina y la tirosina tiene11 importancia enla funciún catalítica dealgunas enziinas,

así como en la unibn covalente a grupos fosfatos que interviene11 en procesos de

regulación de la actividad de determinadas enzimas.

Entre varios de estosgrupos presentes en las cadenas laterales de los aminoácidos

se establecen determinados enlaces o interacciones que influyen en la estructura espacial

de las proteíiias, entre los

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