Analisis Sanitario

Proteínas

Estructura terciara Estructura cuaternaria

Concepto Son las conformaciones tridimensionales únicas que asumen las proteínas globulares cuando se pliegan en sus estructuras nativas (biológicamente activas) y se insertan los grupos protésicos.

La estructura se realiza de manera que los aminoácidos apolares se sitúan hacia el interior y los polares hacia el exterior. Es la disposición espacial de las distintas cadenas polipeptídica de una proteína multimerica, esto quiere decir, que está compuesta por varios péptidos, comprende la gama de proteínas oligomericas, quiere decir las proteínas que constan con más de una cadena polipeptida.

Tipos Se estabiliza por las interacciones sig.:

• Interacciones hidrófobas

• Interacciones electrostática

• Enlaces de hidrogeno

• Enlaces covalentes

• Hidratación Unidas por interacciones no covalentes:

• Efecto hidrófobo

• Interacciones electrostáticas

• Enlaces de hidrogeno

• Cruzamientos covalentes

Interacciones hidrófobas Al plegarse un poli péptido los grupos R hidrófobos se acercan debido a que son excluidos del agua, las moléculas de agua en cubiertas de solvatación se liberan del interior aumentando el desorden. Unas pocas moléculas de agua permanecen en el centro de las proteínas plegadas donde forman cada una hasta cuatro enlaces de hidrogeno con el esqueleto del poli péptido

Interacciones electrostáticas La más fuerte se produce entre los grupos iónicos de carga opuesta, denominados puentes salinos, estos enlaces no covalentes son significativos en las regiones de la proteína donde está excluida el agua debido a la energía que se requiere para eliminar las moléculas de H2O de los grupos iónicos cerca de la superficie

Enlaces de hidrogeno Se forman enlaces de hidrogeno en el interior de una proteína y en su superficie, además las cadenas laterales polares de los aminoácidos pueden interactuar con el agua o con el esqueleto polipeptidico.

Enlaces de hidrogeno Se forman enlaces de hidrogeno en el interior de una proteína y en su superficie, además las cadenas laterales polares de los aminoácidos pueden interactuar con el agua o con el esqueleto polipeptidico.

Enlaces covalentes Se crean por reacciones químicas que alteran la estructura del poli péptido durante su síntesis o después. Los enlaces covalentes más destacados en la estructura terciaria

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