Bacteriologia streptococcus pyogenes
Enviado por Dai Zapata • 12 de Junio de 2023 • Apuntes • 2.627 Palabras (11 Páginas) • 36 Visitas
Streptococcus pyogenes
(De Murray P., Rosenthal, K., Pfaller M. Microbiología Médica, 5ª. Ed, Elsevier, 2006.)
Son cocos Gram positivos, de diámetro comprendido entre 1-2 um, que forman cadenas cortas en muestras clínicas y cadenas más largas cuando crecen en medios de cultivo. Su desarrollo es óptimo en medios enriquecidos (como agar sangre de carnero), en los cuales después de 24 hs de incubación se forman colonias blancas de 1 a 2mm con grandes zonas de B hemólisis.
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Los estreptococos del grupo A colonizan normalmente la faringe de niños anos y adultos jóvenes. Sin embargo, dicha colonización es transitoria y está regulada tanto por la capacidad del individuo para desarrollar inmunidad específica frente a la proteína M de la cepa colonizante como por la presencia de microorganismos competidores en la bucofaringe.
S. pyogenes es la causa más frecuente de faringitis bacteriana; sin embargo, tiene la capacidad de producir complicaciones y enfermedades necrosantes, al punto de haber sido bautizada a fines de la década de los 80´ como “la bacteria asesina, o la bacteria carnívora”.
Composición de la pared celular
La estructura antigénica de S. pyogenes ha sido extensamente estudiada. La base estructural de la pared celular es el peptidoglicano, el cual es similar en composición al que se encuentra en otras bacterias Gram positivas. Dentro de la pared celular están los antígenos específicos de grupo y de tipo.
Carbohidrato grupo-específico El carbohidrato específico de grupo que constituye aproximadamente 10% del peso seco de la célula (antígeno del grupo A de Lancefield) es un dímero de N- acetilglucosamina y ramnosa. Este antígeno se usa en la clasificación de los estreptococos grupo A y lo distingue de otros grupos de estreptococos. |
Proteínas tipo-específicas La proteína M es la principal proteína tipo- específica asociada con virulencia de esta bacteria. Consiste en dos cadenas polipeptídicas estructuradas en una alfa hélice. La proteína está anclada en la membrana citoplásmica, se extiende a través de la pared, y protruye sobre la superficie celular. El extremo carboxilo anclado en la membrana citoplásmica y la porción de la molécula en la pared se encuentran altamente conservadas entre todos los estreptococos de este grupo. El extremo amino, que se extiende sobre la superficie celular, es responsable de la variabilidad antigénica observada entre los más de 100 serotipos de proteína M. Las proteínas M se subdividen en moléculas de clase I y clase II. Las proteínas de clase I comparten antígenos expuestos mientras que las de clase II carecen de los mismos. Aunque las cepas con ambos tipos de antígenos pueden causar infecciones supurativas y glomerulonefritis, sólo las bacterias con proteínas M clase I producen fiebre reumática. |
Estas proteínas están codificadas por un complejo de más de 20 genes que componen la superfamilia de genes emm. Estos genes codifican las proteínas M, las proteínas tipo M y otras proteínas que se unen a las inmunoglobulinas Ig).
Una proteína secundaria tipo- específica que constituye un marcador epidemiológico útil para cepas que no expresan la proteína M es la proteína T (resistente a tripsina). La función estructural de dicha proteína no se conoce. Aunque la clasificación serológica de S. pyogenes se ha basado tradicionalmente en la identificación de los tipos específicos M o T por aglutinación con anticuerpos específicos , es probable que este procedimiento será reemplazado por la secuenciación del gen emm que codifica la proteína M. |
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Otros componentes de la superficie celular
Otros componentes importantes de la pared de S. pyogenes son el ácido teicoico y la proteína y las proteínas tipo M. El ácido teicoico y la proteína F facilita la unión a las células del huésped, al formar un complejo con la fibronectina que se encuentra presente en las células de la superficie. Las proteínas tipo M son antifagocíticas.
PATOGENIA E INMUNIDAD. Factores de virulencia
La virulencia de los estreptococos del grupo A está determinada por la capacidad de las bacterias de adherirse a la superficie de las células del huésped, invadir las células epiteliales, evitar la opsonización y la fagocitosis y producir una variedad de toxinas y enzimas.
Se ha demostrado que en la adherencia a las células del huésped, median más de 10 antígenos bacterianos distintos, siendo los más importantes el ácido teicoico, la proteína M y la proteína F. La adherencia inicial es una interacción débil entre el ácido lipoteicoico y los sitios de unión de los ácidos grasos en la fibronectina y las células epiteliales. La adherencia posterior implica la proteína M, la proteína F y otras adhesinas que interaccionan con los receptores específicos de las células del huésped.
S. pyogenes puede invadir las células epiteliales, un proceso mediado por la proteína M y la proteína F, así como por otros antígenos bacterianos. Se considera que esta internalización es importante tanto para el mantenimiento de las infecciones persistentes (ej. Faringitis estreptocóccica recurrente) como para la invasión de los tejidos profundos.
Algunas cepas de S. pyogenes forman una cápsula externa de ácido hialurónico que contiene moléculas repetidas de ácido glucurónico y N- acetilglucosamina. La cápsula no se diferencia a nivel antigénico del ácido hialurónico presente en los tejidos conjuntivos de mamífero, de modo que permite evitar la fagocitosis de las bacterias. Es probable que las cepas encapsuladas de esta especie originen infecciones sistémicas graves.
Además, diversas enzimas y toxinas pueden intervenir en la patología observada en las infecciones por S. pyogenes.
- Exotoxinas pirógenas (Spes): conocidas originalmente como toxina eritrogénica, son fabricadas por las cepas lisogénicas de S. pyogenes. Se han descripto cuatro toxinas termolábiles inmunológicamente distintas (SpeA, SpeB, SpeCy SpeF), lãs cuales actúan como superantígenos e interaccionan tanto con los macrófagos como con los linfocitos T cooperadores o helper para liberar: a) interleucina I(IL-1), IL-2 e IL-6;b) Factor de necrosis tumoral alfa (TNFa) y TNFB; c) Interferón gamma (IFN- ). Estas citoquinas median varios efectos importantes , entre los que se incluyen el shock y la insuficiencia multiorgánica que aparecen de manera característica en los pacientes afectados por el síndrome del shock tóxico estreptocócico. Las toxinas son responsables también del exantema que se observa en los sujetos con escarlatina.
- Estreptolisinas S y O: La estreptolisina S es una hemolisina estable en presencia de oxígeno, no inmunogénica y ligada a la célula que puede lisar hematíes, leucocitos y plaquetas. La estreptolisina S puede estimular también la liberación de los contenidos lisosómicos después de ser englobada por este orgánulo y provoca la subsiguiente destrucción de la célula fagocítica. La estreptolisina S se produce en presencia de suero y es la responsable de la B hemólisis característica que se observa en el medio de agar sangre. La estreptolisina O es una hemolisina lábil al oxígeno, capaz de lisar hematíes, leucocitos y plaquetas. Es inmunogénica, característica que la distingue de la anterior, y que resulta de utilidad para demostrar infección reciente por estreptococo del grupo A. Es interesante aclarar que los pacientes con infecciones cutáneas no desarrollan anticuerpos antiestreptolisina O debido a la inhibición irreversible de la enzima por los lípidos cutáneos.
- Estreptocinasas: Se han descripto dos estreptocinasas, A y B. Estas enzimas participan en la degradación del plasminógeno y liberan una proteasa denominada plasmita capaz de degradar moléculas de fibrina y fibrinógeno, es decir, lisar coágulos y depósitos de fibrtina. En consecuencia, las estreptocinasas facilitan la rápida diseminación de S. pyogenes en los tejidos infectados. Los anticuerpos antiestreptocinasa son un marcador útil de infección.
- Desoxirribonucleasas: Se han identificado cuatro distintas (ADN asas A a D); estas enzimas no son citolíticas, pero pueden despolimerizar el ADN libre presente en el pus. Este proceso reduce la viscosidad del absceso y facilita la diseminación de los microorganismos.
- C5a peptidasa: El componente C5a del complemento es un mediador en la inflamación, ya que recluta y activa a las células fagocíticas. Esta enzima interrumpe este proceso a través de la degradación de dicho componente.
- Otras enzimas: hialuronidasa como factor de diseminación.
ENFERMEDADES ESTREPTOCÓCICAS SUPURATIVAS
Faringitis
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La faringitis se desarrolla generalmente entre 2 a 4 días después de la exposición al patógeno, con el inicio brusco de dolor de garganta, malestar general y cefalea. La faringe posterior puede tener un aspecto eritematoso con presencia de exudado, y puede existir una acusada linfadenopatía cervical. A pesar de estos síntomas y signos clínicos, resulta difícil distinguir la faringitis estreptocócica de la faringitis vírica. El diagnóstico específico sólo puede realizarse por medio de pruebas serológicas y bacteriológicas.
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