Biologia.

1- Explique en que consiste el enlace peptodico, represéntelo gráficamente :

El enlace peptídico es un enlace entre el grupo amino (–NH2) de un aminoácido yel grupo carboxilo (–COOH) de otro aminoácido. Los péptidos y las proteínas están formados por la unión de aminoacidos mediante enlaces peptidicos. El enlace peptídico implica la pérdida de una molécula de agua y la formación de un enlace covalente CO-NH. Es, en realidad, un enlace amida sustituido.

Para nombrar el péptido se empieza por el NH2 terminal por acuerdo. Si el primer aminoácido de nuestro péptido fuera alanina y el segundo serina tendríamos el péptido alanil-serina.

2- Explique que son las proteínas fibrosas y globulares, de ejemplos:

Proteínas fibrosas: Las proteínas fibrosas son moléculas muy alargadas, cuyas estructuras secundarias constituyen sus motivos estructurales predominantes. Muchas proteínas fibrosas desempeñan un papel estructural, en funciones de conexión, de protección o de soporte . Ejemplos:

Colágenos: en tejidos conjuntivos, cartilaginosos

Queratinas: En formaciones epidérmicas: pelos, uñas,

plumas, cuernos.

Elastinas: En tendones y vasos sanguineos

Fibroínas: En hilos de seda, (arañas, insectos)

Proteínas globulares: Las proteínas globulares, o esferoproteínas son uno de los tres tipos principales de la clasificación de las proteínas por su forma (globulares,fibrosas y mixtas), diferenciándose fundamentalmente de las proteínas fibrosas por ser más o menos solubles en disoluciones acuosas (donde forman suspensiones coloidales ) siendo las fibrosas prácticamente insolubles. Ejemplos:

Prolaminas: Zeína (maíza),gliadina (trigo), hordeína (cebada)

Gluteninas: Glutenina (trigo), orizanina (arroz).

Albúminas: Seroalbúmina (sangre), ovoalbúmina (huevo), lactoalbúmina (leche)

3- Explique que son las proteínas simples y conjugadas, de ejemplos:

Proteínas simples: Este término se usa para referirse a la proteína completa, en el caso de aquellas proteínas constituidas por una parte polipeptídica (apoproteína) y uno o varios grupos no peptídicos (grupos prostéticos). Ejemplo: insulina y colágeno.

Proteínas conjugadas: son moléculas que presentan una parte proteica y parte no proteica menor llamada grupo postetrico. Todas son globulares, y se clasifican en función del grupo prostético. Ejemplo: nucleoproteínas

4- Explique que son las inmunoglobulido:

Los anticuerpos (también conocidos como inmunoglobulinas) son glicoproteínas del tipo gamma globulina. Pueden encontrarse de forma soluble en la sangre u otros fluidos corporales de los vertebrados , disponiendo de una forma idéntica que actúa como receptor de los linfositos B y son empleados por el sistema inmunitario para identificar y neutralizar elementos extraños tales como bacterias, virus, o parasitos.

5- Explique en que consiste la desnaturalización de una proteína, de ejemplo:

la desnaturalización es un cambio estructural de las proteínas o acidos nucleicos, donde pierden su estructura nativa, y de esta forma su óptimo funcionamiento y a veces también cambian sus propiedades físico-químicas.

Ejemplo: La sangre está formada por muchas sustancias, y entre ellas algunas proteínas (Globinas que cuando se juntan con Fe, forman hemoglobina) estas proteínas se desnaturalizan por la acción del calor, se desnaturalizan, (Pierden su estructura cuaternaria) cuando llegan hasta cierta temperatura, con lo que perdería muchas de sus propiedades y características.

6- Mencione 3 o 4 ejemplos de agentes desnaturalizables de las proteínas:

7- Explique que es una enzima y cuales son las partes que la componen:

Las enzimas son catalizadores biológicos. Un catalizador es una sustancia que acelera las reacciones químicas sin modificarse; esto significa que puede ser utilizado una y otra vez. una enzima puede estar compuesta solo de aminoácidos es decir puede ser proteína solamente, esta tiene una estructura secundaria, terciaria o cuaternaria dependiendo de que enzima sea y dentro de esa estructura está el sitio activo que es el sitio en el que se une el sustrato, donde estransformado a producto.

8- Que diferencia hay entre Holoenzima y el cimógeno? Una holoenzima es una enzima que está formada por una proteina y un cofactor que puede ser un ion o una molecula organica compleja unida o no. En resumidas cuentas, es una enzima completa y activada catalíticamente.

El zimógeno es el precursor inactivo de una enzima. La molécula se compone de aminoácidos unidos para formar un péptido. Cuando el zimógeno está en presencia de una enzima especialmente diseñada para los péptidos de degradación, llamada proteasa, algunos de los aminoácidos se eliminan.

9- Explique los conceptos: sustrato, sitio activo y grupo prostético.

Sustrato: es una molecula sobre la que actua una enzima.

Sitio activo: es la zona de la enzima a la que se une el sustrato para ser catalizado.

Grupo prostético: es el componente no aminoacidico que forma parte de la estructura de algunas proteínas y que se halla fuertemente unido al resto de la molécula.

10- Explique en que consiste la especifidad enzimática.

las enzimas pueden catalizar la transformacion de apenas un substrato o una familia de substratos relacionados estructuralmente, catalizando solo una de las posibles reacciones que ese substrato puede experimentar. Cuando la enzima solo puede actuar sobre un tipo de substrato, se dice que la enzima muestra especificidad absoluta para el substrato. Si la enzima puede actuar sobre substratos con estructuras muy similares, se dice que la enzima muestra especificidad relativa para el substrato.

11- Mencione 3 o 4 factores que afectan la actividad enzimática:

-Las temperaturas no adecuadas para que una enzimarealice sus funciones tienden a desnaturalizarla y esto causa, deficiencia en las fuciones que realiza la enzima y a temperaturas extremas a dañar la enzima completamente.

-Las presiones también pueden llegar

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