Bioquimica

DESCRIPCION

La pancreatina es un extracto de las glándulas pancreáticas porcinas que contiene múltiples enzimas, en particular lipasas, proteasas y amilasas. Se utiliza en el tratamiento de la insuficiencia pancreática.

Mecanismo de acción: Las enzimas pancreáticas de la pancreatina catalizan la hidrólisis de las grasas de los ácidos grasos monoglicéridos, glicerol ylibres, proteínas en péptidos y aminoácidos, y los almidones en dextrinas y azúcares de cadena corta, tales como maltosa y maltriosa en el duodeno y el intestino delgado proximal, actuando de este modo como las enzimas digestivas fisiológicamente secretada por el páncreas.

Farmacocinética: las enzimas pancreáticas de la pancreatina están recubiertas por una cubierta entérica para reducir al máximo la destrucción o inactivación de las mismas por los ácidos gástricos. La pancrelipasa está diseñada para liberar la mayoría de las enzimas a un pH aproximado de 5.5 o mayor. Las enzimas pancreáticas no son absorbidos desde el tracto gastrointestinal en cantidades apreciables y ejercen sus efectos localmente en el intestino.

Amilasa es una enzima que cataliza la hidrólisis de almidón en azúcares . La amilasa está presente en la saliva de los seres humanos y otros mamíferos, donde comienza el proceso químico de la digestión . Los alimentos que contienen grandes cantidades de almidón, pero poco de azúcar, tales como el arroz y las patatas , pueden adquirir un sabor ligeramente dulce a medida que se mastican porque amilasa degrada un poco de su almidón en azúcar. El páncreas y la glándula salival hacen amilasa ( alfa amilasa ) para hidrolizar almidón de la dieta en disacáridos y trisacáridos que se convierten por otras enzimas a la glucosa para suministrar energía al cuerpo. Plantas y algunas bacterias también producen amilasa. Como diastasa , amilasa fue la primera enzima para ser descubierto y aislado (por Anselme Payen en 1833). específicos amilasa proteínas son designados por diferentes letras griegas. Todas las amilasas se glucósido hidrolasas y actuar sobre-α 1,4- enlaces glucosídicos .

Una lipasa es una enzima que cataliza la hidrólisis de grasas ( lípidos ). [1] Las lipasas son una subclase de las esterasas .

Las lipasas realizan funciones esenciales en la digestión , transporte y procesamiento de lípidos de la dieta (por ejemplo, triglicéridos , grasas , aceites ) en la mayoría, si no todos, que viven organismos . Los genes que codifican las lipasas son aún presente en ciertos virus .

La mayoría de las lipasas actúan en una posición específica en el glicerol columna vertebral de sustrato lipídico (A1, A2 o A3) (intestino delgado). Por ejemplo, la lipasa pancreática humana (HPL), que es la principal enzima que descompone la dieta grasas en el humano sistema digestivo , convierte triglicéridos sustratos encuentran en los aceites ingeridos a monoglicéridos y dos ácidos grasos .

Una proteasa (también llamado peptidasa o proteinasa) es cualquier enzima que realiza la proteolisis , es decir, comienza proteína catabolismo por hidrólisis de los enlaces peptídicos que unen los aminoácidos juntos en un polipéptido de cadena. Las proteasas han evolucionado varias veces , y las diferentes clases de la proteasa pueden realizar la misma reacción completamente diferentes mecanismos catalíticos . Las proteasas se pueden encontrar en los animales , plantas , bacterias , arqueas y virus

...