Buffer

1.-INTRODUCCIÓN:

Los aminoácidos son compuestos sólidos; incoloros; cristalizables; de elevado punto de fusión (habitualmente por encima de los 200 ºC); solubles en agua; con actividad óptica y con un comportamiento anfótero.

La actividad óptica se manifiesta por la capacidad de desviar el plano de luz polarizada que atraviesa una disolución de aminoácidos, y es debida a la asimetría del carbono, ya que se halla unido (excepto en la glicina) a cuatro radicales diferentes. Esta propiedad hace clasificar a los aminoácidos en Dextrógiros (+) si desvían el plano de luz polarizada hacia la derecha, y Levógiros (-) si lo desvían hacia la izquierda.

El comportamiento anfótero se refiere a que, en disolución acuosa, los aminoácidos son capaces de ionizarse, dependiendo del pH, como un ácido (cuando el pH es básico), como una base (cuando el pH es ácido) o como un ácido y una base a la vez (cuando el pH es neutro). En este último caso adoptan un estado dipolar iónico conocido como zwitterión.

El pH en el cual un aminoácido tiende a adoptar una forma dipolar neutra (igual número de cargas positivas que negativas) se denomina Punto Isoeléctrico. La solubilidad en agua de un aminoácido es mínima en su punto isoeléctrico.

2.-RESULTADOS:

3.-DISCUSION:

Cuando se va añadiendo NaOH lentamente a la disolución que contiene el ácido, la base va neutralizando paulatinamente cada uno de los protones. Si se mide el pH tras cada adición de hidróxido, y se representa la variación del pH con el volumen del valorante añadido, se obtienen las gráficas mostradas en los resultados.

En las gráficas de titulación obtenidas de la experimentación se pueden observar en uno o dos puntos curvas muy pronunciadas, según Torres (2006) el seguimiento del pHen una valoración de neutralización (en función del volumen del neutralizante añadido) proporciona cambios bruscos en el punto de equivalencia. Estos cambios bruscos en el valor del pH de la disolución vienen caracterizados en la gráfica por la aparición de saltos. Dichos cambios son mayores cuanto más fuertes son el ácido y la base que participan y son los que permite determinar el punto final, siendo estos los puntos de inflexión de la curva.

Los ácidos utilizados en la práctica fueron el ácido fosfórico (poliprótico) y el aminoácido glicina (monoprótico), según Torres (2006) en la valoración de un ácido monoprótico con una base fuerte se obtiene una curva de valoración con un salto, caracterizado por un punto de inflexión, mientras que en la valoración de una ácido poliprótico o de una mezcla de ácidos, la gráfica mostrará generalmente varios saltos, más o menos definidos en función de los valores de pKa.

Como el ácido fosfórico es un ácido triprótico, esperaríamos que la curva de valoración tuviera tres saltos, correspondientes a la neutralización de cada uno de los protones. Sin embargo solo aparecen dos saltos bien definidos, según Torres el HPO42- (monohidrógeno fosfato) es un ácido demasiado débil (K3 =4.8.10-13≡Kw=10-14).

Según Quesada (2007) un aminoácido presenta en su molécula, como mínimo, un grupo α-amino y un grupo α-carboxilo. Estos grupos pueden protonarse o desprotonarse, dependiendo del pH del medio: el grupo α-carboxilo se desprotona a un pH alrededor de 2 (en este valor de pH, el grupo amino se encuentra protonado) y el grupo α-amino se desprotona a un pH alrededor de 9.

Los valores de las pK de un aminoácido pueden determinarse a partir de una curva de titulación ácido base como la realizada en la práctica, los puntos en la curva de titulación en los cuales no se producen un cambio de pH a pesar del aumento en la concentración de equivalentes básicos en la solución indican los valores de pK en estos puntos el aminoácido tiene su mayor capacidad amortiguadora. Asimismo,

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