DESCOMPOSICIÓN DE UREA POR UREASA

UNIVERSIDAD NACIONAL AUTÓNOMA DE MÉXICO.

FACULTAD DE ESTUDIOS SUPERIORES CUAUTITLÁN.

Carrera: Química.

Laboratorio de fisicoquímica V.

Actividad experimental 7.

DESCOMPOSICIÓN DE UREA POR UREASA.

(INFORME)

Grupo: 1601

Equipo 4.

FRANCO COLIN KAREN DEYANIRA.

LÓPEZ JESÚS BEATRIZ PAULINA.

Asesor: Carlos Montaño Osorio.

Fecha de entrega: Jueves 10 de Diciembre 2020.

INTRODUCCIÓN

La rapidez de las reacciones catalizadas por enzimas presenta una dependencia característica de la concentración de sustrato. A bajas concentraciones de sustrato, la rapidez inicial es proporcional a la concentración de la enzima sola. Esta dependencia de la rapidez en la concentración del sustrato fue observada por Brown y Henri en 1902, y condujo a la propuesta de la formación de un complejo intermediario entre enzima y sustrato. En 1913, Michaelis y Menten desarrollaron el primer tratado matemático sobre el efecto de la concentración de sustrato en la rapidez de una reacción catalizada por enzimas que incorporó el concepto de la formación de un complejo enzima y sustrato. El tratado de Michaelis y Menten asume la formación reversible de un intermediario enzima-sustrato, que es seguido de una descomposición del complejo al producto.

La descomposición enzimática de la urea ocurre en la presencia de ureasa, la cual puede ser obtenida de diferentes semillas naturales tales como el frijol de soya, el garbanzo y las habas entre otros, en este experimento se seleccionó al frijol de soya para extraer la enzima ureasa. La urea en presencia de ureasa genera CO2 y amoniaco, los cuales en solución acuosa forman iones de bicarbonato, de hidróxido y de amonio, por lo que el avance de la reacción puede seguirse fácilmente por medidas de conductividad.

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La mayoría de las reacciones incrementa su rapidez con el incremento de la temperatura, sin embargo en las reacciones enzimáticas el fenómeno común de aumento en la rapidez de reacción ocurre sólo a bajas temperaturas, dada la mayor energía de las moléculas, se sobrepone a la desnaturalización de la enzima debido a su origen proteico. El resultado global de estas dos interacciones da como resultado un perfil con un máximo de rapidez a una temperatura dada, que se le denomina temperatura óptima.

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Gráfico 1: Reacción general de catálisis enzimática en función de la temperatura.

El mecanismo que sigue una reacción enzimática, es propuesto por Michaelis y Menten tal como:

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OBJETIVOS:

Objetivo general:

• Conocer mediante la experimentación la cinética de descomposición de urea por ureasa, utilizando a la enzima ureasa extraída de soya experimentalmente.Observar el efecto de la temperatura sobre la rapidez de reacción en la catálisis enzimática, obteniendo de esta forma la temperatura de máxima actividad de un biocatalizador siendo el caso de la ureasa, logrando determinar la energía de activación de esta reacción

PROCEDIMIENTO

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RESULTADOS

Tabla 1. Conductividad VS Tiempo a diferentes temperaturas con una C0 constante.

Tabla 2. Conductividad a diferentes concentraciones con temperatura constante 50°C.

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