Enzimas

El nuevo sistema divide a las enzimas en seis clases principales, cada una de las cuales se divide a su vez en subclases, de acuerdo con el tipo reacción catalizada. Como se ilustra en la siguiente tabla:

Clasificación internacional de las enzimas (denominaciones de las clases, números de código y tipo de reacciones catalizadas)

Enzimas Acción

1. Óxido – reductasas (reacciones de óxido - reducción) Actúan sobre

1.1 CH – OH

1.2 C = O

1.3 C= CH –

1.4 CH – NH2

1.5 CH – NH –

1.6 NADH; NADPH

2. Transferasas (Transferencia de grupos funcionales) Grupos

2.1 de un átomo de C

2.2 aldehídicos o cetónicos

2.3 Acilos

2.4 Glucósido

2.7 Fosfatos

2.8 Que contienen azufre

3 Hidrolasas (Reacciones de Hidrólisis) 3.1 Ésteres

3.2 Enlaces glicosídicos

3.3 Enlaces peptídicos

3.4 Otros enlaces C – N

3.5 Anhídridos de acido

4 Liasas (Adición a los dobles enlaces) 4.1 C = C

4.2 C = O

4.3 C= N –

5 Isomerasas (Reacciones de isomerización) 5.1 Racemasas

6 Ligasas (Formación de enlaces con escisión del ATP) 6.1 C – O

6.2 C- S

6.3 C – N

6.4 C- C

Cada enzima es designada por un nombre recomendado, generalmente corto y apropiado para su uso habitual; por un nombre sistémico, que identifica la reacción que cataliza y por un número de clasificación, que se emplea cuando precisa la identificación inequívoca de la enzima, tal como ocurre en las revistas internacionales de investigación, en los resúmenes y en los índices. Se da como ejemplo, la enzima que cataliza la reacción:

ATP + creatina ADP + fosfocreatina

El nombre recomendado en esta enzima, el que se emplea normalmente, es creatin – quinasa y el nombre sistemático, que se basa en la reacción catalizada, es ATP: creatin – fosfotransferasa. Su número de clasificación es EC 2.7.3.2, en donde EC significa, abreviadamente, Comisión de Enzimas; la primera cifra (2) representa el nombre de la clase (transferasas), la segunda cifra (7) representa a la subclase (fosfotransferasas), la tercera cifra (3) la subclase (fosfotransferasas con un grupo nitrogéno como aceptor) y la cuarta cifra (2) designa a la creatin – quinasa.

Transferasas.- Muchos pasos importantes del metabolismo requieren la transferencia de una molécula a otra de grupos amino, carboxilo, carbonilo, metilo, ácido, glucosilo, o fosforilo. Las coenzimas utilizadas son el tetrahidrofolato (FH4) coenzima A (CoA-SH) y fosfato de piridoxal (PPal). Las aminotransferasas (transaminasas) transfieren grupos amino de un aminoácido a un cetoácido aceptor, dando lugar a la formación de un nuevo aminoácido y un nuevo cetoácido. Las cinasas catalizan la transferencia de un fosfato del ATP a grupos aceptores, alcohol o amino, como ejemplo tenemos la glucocinasa que forma glucosa-fosfato. La síntesis de glucógeno depende de glucosiltransferasas

Hidrolasas.- Catalizan el rompimiento de una molécula, con participación de agua, entre enlaces carbono y cualquier otro átomo. Este grupo de enzimas se puede considerar como una clase especial de transferasas en las que el grupo donador se transfiere al agua. La rotura del enlace peptídico es buen ejemplo de esta reacción llevada a cabo por peptidasas. Nombres triviales de algunas peptidasas incluyen pepsina, tripsina, quimotripsina y dipeptidasa. Otras subclases son las esteraseis como la lipasa, colinesterasa, y colesterol esterasa. Las fosfatasas eliminan grupos fosfatos, como la glucosa- 6-fosfatasa y las fosfatasas acida y alcalina

liosas.- Catalizan el rompimiento no hidrolítico entre carbono-carbono, carbono- azufre y algunas carbono-hidrógeno. A este grupo pertenecen

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