Enzimas

Enzimas

Las enzimas son moléculas proteicas que controlan las reacciones bioquímicas. Establecen procesos en movimiento y los aceleran. Por eso se denominan biocatalizadores. Durante la transformación del material biológico, las enzimas no se consumen y, como consecuencia de ello, al final de la reacción la enzima se mantiene en su forma original.

Estructuralmente todas las enzimas están compuestas de aminoácidos. Todos los componentes proteicos de nuestro organismo se originan a partir de los mismos 20 aminoácidos y la secuencia específica de aminoácidos determina la estructura espacial de la enzima.

La secuencia de numerosas enzimas y proteínas constituye la información genética en el ADN. Vistas con el microscopio, las enzimas parecen actuar de una forma desorganizada pero la aparente alteración tiene un método: los enlaces entre las cadenas de aminoácidos de la enzima (puentes peptídicos) determinan cómo una cadena de aminoácidos se curva y qué aspecto adopta finalmente la enzima.

Las enzimas contienen componentes que no son aminoácidos, denominados cofactores. Un ejemplo de cofactor es una vitamina. Sin dicha vitamina, algunas enzimas no son capaces de funcionar correctamente. Cuando esto sucede, se habla de un trastorno metabólico.

Las enzimas sólo pueden formarse con determinados valores de pH y temperaturas. Son muy sensibles y se destruyen en gran medida por la acción del jugo gástrico del estómago. Las enzimas activas desempeñan una función esencial en nuestro sistema inmunitario, ya que regulan la inflamación y controlan el flujo sanguíneo.

Funciones enzimas

• Acelerar las reacciones químicas.

• Actuar en muy bajas concentraciones.

• No intervienen en la finalidad de la reacción.

• Ahorran energía a la célula.

• Las enzimas no modifican el balance energético ni el equilibrio en las reacciones en las que intervienen.

• Su función se limita a ayudar y/o acelerar el proceso de las reacciones bioquímicas.

• Otras funciones de las enzimas son eliminar el dióxido de carbono de los pulmones, mejorar nuestra capacidad mental, regular nuestro peso corporal, favorecer la fertilidad, etc.

Características

a) Son termolábiles y su actividad depende en ciertos casos del pH del medio.

b) El reconocimiento de la enzima con el reactivo a procesar (denominado sustrato) es altamente específico.

c) Tienen gran eficiencia, es decir, transforman un gran número de moléculas de sustrato por unidad de tiempo.

d) Están sujetas a una gran variedad de controles celulares, genéticos y alostéricos.

Tipos de Enzimas

1) Oxidorreductasas: Catalizan diversas reacciones de oxidación-reducción y con frecuencia utilizan coenzimas.

2) Transferasas: Transferencia de grupos funcionales. Catalizan la transferencia de grupos como el amino y el carboxilo.

3) Hidrolasas: Reacciones de hidrólisis. Llevan a cabo la ruptura de enlaces entre un átomo de carbono o algún otro átomo por adición de agua.

4) Liasas: Adición a los dobles enlaces. Rompen enlaces para eliminar un determinado grupo químico sin la introducción de moléculas de agua

5) Isomerasas: Reacciones de isomerización. Catalizan la recombinación de isómeros ópticos o geométricos y ciertas reacciones intermoleculares de oxido reducción.

6) Ligasas: Formación de enlaces, con aporte de ATP. catalizan la formación de enlaces entre el carbono y el oxígeno, el azufre, el nitrógeno y otros átomos.

Clasificación de las enzimas

Clasificación de las enzimas de acuerdo a su complejidad

De acuerdo a su complejidad las enzimas se clasifican como:

 Simples: Formada por una o más cadenas polipeltídicas.

 Conjugadas: Contiene por lo menos un grupo no proteico enlazado en la cadena polipeltídica.

En las proteínas conjugadas podemos distinguir dos partes:

 Apoenzima: Es la parte polipeptídica de la enzima.

 Cofactor: Es la parte no proteica de la enzima.

La combinación de la apoenzima y el cofactor forman la holoenzima.

Los cofactores pueden ser:

 Iones metálicos: Favorecen la actividad catalítica general de la enzima, si no están presentes, la enzima no actúa. Estos iones metálicos se denominan activadores. Ejemplos: Fe2+, Mg2+, Cu2+, K+, Na+ y Zn2+

 La mayoría de los otros cofactores son coenzimas las cuales generalmente son compuestos orgánicos de bajo peso molecular, por ejemplo, las vitaminas del complejo “B” son coenzimas que se requieren para una respiración celular adecuada.

Clasificación de las enzimas según su actividad

 Hidrolasas: Catalizan reacciones de hidrólisis. Rompen las biomoléculas con moléculas de agua. A este tipo pertenecen las enzimas digestivas.

 Isomerasas: Catalizan las reacciones en las cuales un isómero se transforma en otro, es decir, reacciones de isomerización.

 Ligasas: Catalizan la unión de moléculas.

 Liasas: Catalizan las reacciones de adición de enlaces o eliminación, para producir dobles enlaces.

 Oxidorreductasas: Catalizan reacciones de óxido-reducción. Facilitan la transferencia de electrones de una molécula a otra. Ejemplo; la glucosa, oxidasa cataliza la oxidación de glucosa a ácido glucónico.

 Tansferasas: Catalizan la transferencia de un grupo de una sustancia a otra. Ejemplo: la transmetilasa es una enzima que cataliza la transferencia de un grupo metilo de una molécula a otra.

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