ENZIMAS.

¡ENZIMAS.

Concepto de catálisis. Reacciones metabólicas y enzimas.

Las E son proteínas muy especializadas encargadas de catalizar (biocatalizadores) las reacciones de los Sª biológicos ­ su velocidad. Tienen un gran poder catalítico y de especificidad respecto a los S.

Las enzimas son sintetizadas por los s.v; la mayoría son proteínas globulares, aunque existen ARN con propiedades catalizadoras (ribozimas).

Importancia y propiedades

Por el hecho de ser catalizadores químicos, los E no se consumen en las reacciones que catalizan, por ello se requieren en cantidades mínimas.

La mayoría de las reacciones catalizadas por E son entre 103 y 1010 más rápidas que si se produjesen sin catalizador.

Por otro lado, por ser moléculas proteicas se alteran por calor, pH y disoluciones salinas [], perdiendo su actividad E por desnaturalización.

La especificidad de los E puede ser casi absoluta. Puede ser específica a nivel de acción (solo realiza un tipo de acción sobre un S o especificidad a nivel de S (para un determinado S sólo existe un E adecuado / hay incluso casos de especificidad entre S que se diferencian sólo en su estereoquímica.

Muchos Enzimas se asocian a catalizadores no proteicos = Cofactores para ser funcionales. Ej: Zn2+, Fe2+, Cu2+ o Mg2+. Otros llamados Coenzimas son biomoléculas o sustancias derivadas de las vitaminas (CoA, NAD, o FAD). Se llama Holoenzima al complejo formado por la unión del cofactor o coenzima a la E, y Apoenzima a la parte proteica del E sin el cofactor, es no funcional. (completar con esquema – resumen de clase)

Nomenclatura y clasificación

Aunque muchas enzimas se siguen denominando con nombres antiguos (pepsinas, tripsinas…) la forma más común de nombrarlas es con un prefijo que alude al sustrato que cataliza, seguido del tipo de reacción catalizada y por último el sufijo asa de esta forma tendríamos que la Glucosa 6 fosfato Isomerasa cataliza la reacción G6P ® F6P. Además existe otra nomenclatura basada en un código de 4 cifras y que recomienda la IEC (comisión internacional de Enzimas) donde la primera cifra indica la clase, la 2ª la subclase, la 3ª la subdivisión y la 4ª es específica de la enzima. Esta nomenclatura sólo se utiliza en la comunidad científica cuando se requiere una exacta identificación de los enzimas.

Los enzimas se clasifican en 6 grupos atendiendo a la reacción catalítica que realizan:

OXIDO-REDUCTASAS: catalizan reacciones redox, de perdida o ganancia de electrones. Se dividen en Deshidrogenasas (separan H de un sustrato y tiene como coenzima el FAD, NAD o NADP) y Oxidasas (ceden un electrón tomada de un sustrato al oxígeno molecular).

TRANSFERASAS: catalizan la transferencia de determinados grupos funcionales de una molécula a otra. Según ese grupo funcional tenemos transaminasas (transfiere NH3, transmetilasas.…)

HIDROLASAS: catalizan reacciones de hidrólisis. Se diferencian varias subclases según el tipo de enlace hidrolizado; carboxidasas, fosfatasas, peptidasas, esterasas…

LIASAS: catalizan reacciones de adición de grupos a dobles enlaces (C=O, C=C, C=N), o formación de dobles enlaces por eliminación de grupos. Cataliza reacciones de soldadura o rotura sin que intervenga el agua. Ej; acetato descarboxilasa.

ISOMERASAS: catalizan reacciones de transferencia de grupos dentro de moléculas, dando formas isómeras, reacciones de isomerización. Ej: GP Isomerasa que G6P ® F6P en glucólisis.

LIGASAS o SINTETASAS: catalizan reacciones de síntesis de nuevas moléculas utilizando para ello la energía liberada de la rotura o hidrólisis de ATP.

Mecanismos de la acción enzimática

ENERGÍA DE ACTIVACIÓN Y COMPLEJO ACTIVADO.

Toda reacción química precisa de cierta cantidad de energía para activar los reactivos (energía de activación, Ea) y siempre es necesaria para iniciar una reacción. Como consecuencia de esta Ea las moléculas alcanzan un estado activado o de transición más energético, que corresponde a una situación inestable donde los enlaces están a “medio romper”. A partir de este punto, la reacción transcurre fácilmente y se obtienen los P a la vez que se pasa a un estado de menor energía. A ­Ea más difícil es de alcanzar el estado activado la Vreacc será ¯. La superación de esta barrera energética se consigue apartando la Ea o ¯ que los que hacen los E.

ETAPAS DE LA ACCIÓN ENZIMÁTICA. (incluir modelo llave – cerradura y ajuste inducido)

En cualquier reacción enzimática el 1º paso es la unión del E al S por su parte proteica (centro activo) de forma específica (acoplamiento perfecto) a través de los R de los aa del centro activo. Esta interacción produce un cambio en la geometría del centro activo originándose un ajuste inducido entre ambos provocando la reacción entre el E (aa catalíticos – el más típico es la Histidina pues a pH fisiológico puede ceder protones) y el S. Una vez constituido el complejo ES inducen cambios energéticos en el S que le permiten

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