Estructura y función de las proteínas

Síntesis de proteínas

Las Proteínas

Información sobre proteínas y alimentos con proteínas

Se conoce como síntesis de proteínas al proceso por el cual se componen nuevas proteínas a partir de los veinte aminoácidos esenciales. En estre proceso, se transcribe el ADN en ARN. La síntesis de proteínas se realiza en los ribosomas situados en el citoplasma celular.

En el proceso de síntesis, los aminoácidos son transportados por ARN de transferencia correspondiente para cada aminoácido hasta el ARN mensajero donde se unen en la posición adecuada para formar las nuevas proteínas.

Al finalizar la síntesis de una proteína, se libera el ARN mensajero y puede volver a ser leido, incluso antes de que la síntesis de una proteína termine, ya puede comenzar la siguiente, por lo cual, el mismo ARN mensajero puede utilizarse por varios ribosomas al mismo tiempo.

A continuación puedes ver más información sobre en qué consiste el proceso de la síntesis de proteínas, cuales son sus fases y los pasos que se realizan en cada fase de la síntesis de proteínas.

Estructura y función de las proteínas

A.

Aminoácidos con cadenas laterales apolares:

No participan enlos enlaces de hidrogeno o iónicos. Las cadenas laterales de estosaminoácidos pueden considerarse “aceitosas” o de tipo lípido,propiedad que promueve las interacciones hidrófobas.

Localización:

las cadenas laterales de los aminoácidos apolares tienden aformar cúmulos en el interior de estas proteínas. Esto se produce por lahidrofobicidad de los grupos R apolares que actúan como si fueran gotillasde aceite que entran en coalescencia (chocan) en un ambiente acuoso. Losgrupos R apolares llenan el interior de la proteína plegada y ayudan aimpartirle su configuración tridimensional.

Prolina:

la cadena lateral de la prolina y su grupo amino alfa forman unaestructura anular y por eso la prolina se diferencia de los demásaminoácidos pk tiene un grupo

imino

en vez de amino. Esto contribuye a laformación de la colagena.B.

Aminoácidos con cadenas laterales sin carga:

Estos tienen unacarga neta de cero en pH neutro aunklas cadenas laterales decisteína y tirosina pueden perder un proton en pH alcalino. Serina,treonina, y tirosina contienen cada una, un grupo hidroxilo polar quepuede participar en la formación de enlaces de hidrogeno.1.

Enlace disulfurico

: la cadena lateral de cisteína contiene un gruposulfhidrilo(-SH) que es un componente muy importante para losenzimas. En las proteínas, los grupos –SH de dos cisteínas puedenoxidarse para formar un

dímero

(-S-S-).2.

Cadenas laterales como sitios para la fijación de estoscompuestos:

serina, treonina y alguna vez tirosina tienen un

grupo

hidroxilo

polar que puede funcionar como sitio de fijación deestructuras como el grupo fostato.C.

Aminoácidos con cadenas laterales ácidas:

Los aminoácidosllamados ácido aspártico y ácido glutámico son donadores deprotones. A pH neutro las cadenas laterales las cadenas laterales deestos se ionizan y contienen un grupo carboxilato (-COO ) Por eso sellaman aspartato o glutamato para insistir en que los aminoácidostienen carga negativa a pH filosófico.D.

Aminoácidos con cadenas laterales básicas (alcalinas):

Lascadenas laterales de los aminoácidos básicos aceptan protones.E.

Propiedades ópticas de los aminoácidos:

El carbono alfa de cadaaminoácido se encuentra unido a cuatro grupos químicamentediferentes y por esto es un átomo de carbono ópticamente activo. Losaminoácidos que tienen un centro asimétrico a nivel del carbono alfapueden existir en dos formas, designadas D o L, que son imágenes deespejo una de la otra. Las dos formas se llaman esteroisomeros. Todoslos aminoácidos de las proteínas son L y los aminoácidos de dealgunos antibióticos y en las paredes celulares bacterianas son D.

Estructura primaria de las proteínas.

A.

Enlace peptidico:

En las proteínas los aminoácidos están unidosentre si de manera covalente por enlaces peptidicos, que son unionesamidicas entre el grupo carboxilo alfa de un aminoácido y el grupoamino alfa de otro. Los enlaces peptidicos no se rompen comoconsecuencia de los trastornos que desnaturalizan a las proteínas,como calentamiento o concentraciones elevadas de urea. Se requierela exposición prolongada a un ácido o una base fuertes atemperaturas elevadas para hidrolizar estos enlaces de manera noenzimática.

Características del enlace peptidico:

tiene un carácter de dobleenlace parcial, es mas corto que un enlace sencillo y además esrígido y aplanado. Impide la rotación libre alrededor del enlace

ormado entre el carbono del carbonilo y el nitrógeno del enlacepeptidico. Pero los enlaces entre los carbonos alfa y los grupos aminoalfa o carboxilo alfa pueden efectuar rotación libremente. Estopermite a la cadena polipeptidica asumir diversas configuracionesposibles. El enlace peptidico es un enlace trans.

Polaridad:

al igual que todos los enlaces amidicos, los grupos –C=Oy –NH del enlace peptidico carecen de carga y no aceptan ni liberanprotones dentro de limites de pH de 2 a 12.

Estructura secundaria de las proteínas

Estructura secundaria: el espinazo polipeptidico no adopta unaestructura tridimensional al azar, sino que forma distribucionesregulares de aminoácidos que se localizan muy cerca entre si en lasecuencia lineal.A.

Espiral alfa:

Es una estructura en forma de espiral que seconstituye por un espinazo polipeptidico central enrollado yempacado con firmeza, con las cadenas laterales de osaminoácidos componentes que se extienden hacia fuera desde eleje central para evitar la

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