Estructuras Proteicas

ESTRUCTURA TERCIARIA

La estructura terciaria posee cantidades variables de helices-alfa y beta y otras con una estructura flexible que puede cambiar al azar (random coil).

En la estructura terciaria, generalmente los aminoácidos apolares se sitúan hacia el interior de la proteína y los polares hacia el exterior, de manera que puedan interactuar con el agua circundante. En el caso de proteínas integrales de membrana, los aminoácidos hidrofóbicos quedan expuestos en el interior de la bicapa lipídica.

ESTRUCTURA CUATERNARIA

La estructura cuaternaria deriva de la conjunción de varias cadenas aminoaciadas que gracias a su union realizan el proceso de la disjuncion,dando asi un resultado faborable ante las proteinas ya incrementadas. A través de la organización proteica cuaternaria se forman estructuras de gran importancia biológica como los microtúbulos, microfilamentos, capsómeros de virus y complejos enzimáticos

INTERACCIÓN DESCRIPCIÓN

Interacciones Hidrófobas Al plegarse un polipéptido, los grupos R hidrófobos se acercan debido a que son excluidos del agua. Luego las moléculas de agua muy ordenadas en cubiertas de solvatación se liberan en el interior, aumentando el desorden de las moléculas de agua; es una fuerza impulsora fundamental en el plegamiento.

Interacciones Electroestáticas Se produce entre los grupos ionicos de carga opuesta, denominados puentes salinos., estos enlaces no covalentes son significativos solo en regiones de la proteína donde esta excluida del agua, debido a la energía que se requiere para eliminar las moeculas de agua de los grupos ionicos cerca de la superficie.

En cambio las interacciones electrostáticas mas débiles son mas significativas en el interior de la proteína plegada.

Enlaces de Hidrogeno Se forman un numero significativo de enlaces de hidrogeno en el interior de una proteína y sobre su superficie. Las cadenas laterales polares de los aminoácidos pueden interactuar con el agua o con el esqueleto polipeptidico.

Enlaces Covalentes Se crean por reacciones químicas que alteran la estructura del polipeptido durante su síntesis o después. Los enlaces covalentes mas destacados de la estructura terciaria son los puentes de disulfuro; estos enlaces protegen la estructura proteica de los cambios adversos como pH o concentración salina.

Hidratación El agua estructurada es una importante característica estabilizadora de la estructura proteínica. LA capa de hidratación dinámica es la que se forma alrededor de una proteína, y también constituye con la flexibilidad requerida para la actividad biológica.

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