Estudio de la Estructura Proteica de la Xilanasa

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TECNOLOGICO NACIONAL DE MÉXICO

CAMPUS TUXTLA GUTIÉRREZ

MAESTRIA EN INGENIERÍA BIOQUÍMICA

NOMBRE DE LA MATERIA:

BIOQUÍMICA

NOMBRE DEL TRABAJO

Estudio de la Estructura Proteica de la Xilanasa

IBQ. VIRIDIANA MANCILLA CASTILLO

No.  DE MATRÍCULA: M09270392

Dra. PEGGY ELIZABETH ALVAREZ GUTIÉRREZ

TUXTLA GUTIÉRREZ, CHIAPAS A 24 DE MARZO DE 2022

Estudio de la Estructura Proteica de la Xilanasa

Mancilla, V.

Maestría en Ingeniería Bioquímica, Instituto Tecnológico de Tuxtla Gutiérrez. Carretera Panamericana 1080. Tuxtla Gutiérrez, Chiapas. Correo electrónico: M09270392@tuxtla.tecn.mx

Introducción  

Las xilanasas son glucosidasas que catalizan la hidrolisis de los encalces endo-1,4-β-beta-xilanasa (figura 1), reconocidas por la Unión Internacional de Bioquímica y por la Unión Internacional de Biología Molecular, con número de clasificación EC. 3.2.1.8. Estas enzimas provienen de organismos procariotas y eucariotas. (Dutta, Banerjee, Chakraborty, & Bandopadhyay, 2018). Las endo-1,4-beta-xilanasa II es una enzima eficiente que degradan el xilano, esta enzima es secretada por Trichoderma reesei (BRENDA EC. 3.2.1.8, 2022)

Árbol EC

    [pic 5] 3 Hidrolasas

        [pic 6] 3.2 Glicosilasas

            [pic 7] 3.2.1 Glucosidasas, es decir, enzimas que hidrolizan los    compuestos O- y S-glicosil

                [pic 8] 3.2.1.8 endo-1,4-beta-xilanasa

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Figura 1. Esquema de reacción de la endo-1,4-β-beta-xilanasa (BRENDA EC. 3.2.1.8, 2022)

Estructura primaria

La estructura primaria de las proteínas se forma por la secuencia de aminoácidos unidos mediante enlaces peptídicos (Trudy & James, 2009). En la figura 2 se muestra la secuencia de aminoácidos de la endo-1,4-beta-xilanasa II, conformada por 223 aminoácidos, iniciando con metionina y termina con serina, dentro de su estructura esta proteína no contiene al aminoácido cisteína (UNIPROT, 2022)

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Figura 2. Estructura primaria de endo-1,4-beta-xilanasa II del organismo Trichoderma reesei (UNIPROT, 2022).

Estructura secundaria

Las estructuras secundarias están formadas por la secuencia de aminoácidos, presentando plegamiento en la cadena polipeptídica por la formación de puentes de hidrogeno. (Trudy & James, 2009). En la figura 3 se observa la estructura secundaria de la proteína endo-1,4-beta-xilanasa II, la cual está formada por un α-hélice, así como 13 β-lamina plegada y, por último, se indica las posiciones de los dos giros de hidrógeno dentro de la secuencia de la proteína (UNIPROT, 2022)

[pic 11]Figura 3. Estructura secundaria de endo-1,4-beta-xilanasa II del organismo Trichoderma reesei. En esta estructura se observan dos giros de color rosa, un α-hélices de color azul y 13 β-lamina plegada de color verde (UNIPROT, 2022).

Estructura terciaria

Se forma por estructuras internas de los grupos R de aminoácidos con función específica relacionadas por sitios activos (Trudy & James, 2009). En la figura 4 se observa el sitio activo de las xilanasas GH10 localizado en una hendidura abierta del módulo catalítico que en su mayoría está formado por cinco o seis subsitios, formados por glutamato el cual se encuentra rodeado por residuos conservados en los subsitios -2, -1 y +1 que actúan de forma concertada para afinar las propiedades de los glutamatos. Los aminoácidos, residuos aromáticos, recubren la pared interior de la hendidura formando subsitios y los aminoácidos que constituyen los subsitios interactúan con el sustrato mediante enlaces de hidrógeno o interacciones de apilamiento (Pollet, et al, 2010).

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