Isomería óptica de los aminoácidos
Enviado por oigano • 20 de Febrero de 2016 • Tareas • 501 Palabras (3 Páginas) • 634 Visitas
Isomería óptica de los aminoácidos
La quiralidad tiene un efecto importante sobre las propiedades estructurales y funcionales de las biomoléculas.
Ø Las α-hélices que se observan en las proteínas son consecuencia de la presencia exclusiva de los L-aminoácidos. Los polipéptidos que se sintetizan en el laboratorio con aminoácidos D y L no forman hélices.
Ø Las enzimas son moléculas quirales, sólo pueden unir moléculas de sustrato en una forma enantiómera específica (estereoespecificidad).
Ø Las proteasas, enzimas que degradan proteínas por hidrólisis de los enlaces peptídicos, no pueden degradar polipéptidos artificiales formados por D-aminoácidos
Propiedades ácido-base de los aminoácidos 22 Los aminoácidos son sustancias anfóteras o anfolitos (naturaleza dual ácidobase): a un pH de 7, el grupo carboxilo de un aminoácido se encuentra en su forma de base conjugada (–COO- ) y el grupo amino en su forma de ácido conjugado (–NH3 +). Esta capacidad para captar y ceder protones convierte a los aminoácidos y proteínas en amortiguadores del pH, actuando como ácidos si están protonados, o como bases, si no lo están. Las moléculas que contienen un igual número de grupos ionizables de carga opuesta y que por tanto no portan carga neta reciben el nombre de zwitteriones.
PUNTO ISOELÉCTRICO (pI): valor de pH al que la carga neta es 0
La curva de titulación: Punto isoeléctrico pI = ½ (pK1 + pK2) pI: pH al que todas las moléculas de Gly tienen carga neta 0.
El enlace peptídico
Los aminoácidos pueden unirse entre sí mediante enlace peptídico para formar péptidos (dipéptidos, tripéptidos,…, oligopéptidos, polipéptidos) y proteínas.
El enlace peptídico es plano: los átomos de O, C, N y H se encuentran en el mismo plano, con el átomo de O del grupo carbonilo en posición trans respecto al átomo de H del nitrógeno amídico, que es más estable que la cis.
Estructura del enlace peptídico
El enlace peptídico es rígido y no puede girar, pero los enlaces simples C-Cα y Cα-N tienen libertad de giro, por lo que los planos amida de los enlaces peptídicos pueden girar entre sí.
Extremos C y N terminal
En todas las cadenas polipeptídicas, el primer aminoácido conserva el grupo amino libre (extremo N-terminal) y el último conserva el grupo carboxilo libre (extremo Cterminal). Todos los demás aminoácidos tienen estos grupos unidos por enlaces peptídicos, por lo que se denominan residuos o restos de aminoácidos.
Ionización de los péptidos
Los péptidos pueden distinguirse por su comportamiento de ionización El tetrapéptido (alanil-glutamil-glicillisina) tiene un grupo α–amino libre, un grupo α–carboxilo libre, y dos grupos R ionizables. Los grupos ionizados a pH 7 están en rojo. Por tanto, podemos realizar una curva de titulación y calcular el pI del péptido.
Las encefalinas son péptidos cortos, formados en el SNC, que se unen a receptores de ciertas células del cerebro y tienen efecto analgésico (eliminación de las sensaciones de dolor). Las encefalinas representan uno de los mecanismos del organismo para controlar el dolor. Los receptores de las encefalinas también fijan la morfina, heroína y otras drogas opiáceas adictivas (aunque éstas no son péptidos).
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