Los Aminoacidos

Aminoácido

Un aminoácido es una molécula orgánica con un grupo amino (-NH2) y un grupo carboxilo (-COOH; ácido). Los aminoácidos más frecuentes y de mayor interés son aquellos que forman parte de las proteínas. Dos aminoácidos se combinan en una reacción de condensación que libera agua formando un enlace peptídico; estos dos "residuos" de aminoácido forman un dipéptido. Si se une un tercer aminoácido se forma un tripéptido y así, sucesivamente, para formar un polipéptido. Esta reacción tiene lugar de manera natural en los ribosomas.

Todos los aminoácidos componentes de las proteínas son L-alfa-aminoácidos. Por lo tanto, están formados por un carbono alfa unido a un grupo carboxilo, a un grupo amino, a un hidrógeno y a una cadena (habitualmente denominada cadena lateral o radical R) de estructura variable, que determina la identidad y las propiedades de cada uno de los diferentes aminoácidos; existen cientos de radicales por lo que se conocen cientos de aminoácidos diferentes, pero sólo 20 (actualmente se consideran 22) forman parte de las proteínas y tienen codones específicos en el código genético.

La unión de varios aminoácidos da lugar a cadenas llamadas polipéptidos o simplemente péptidos, que se denominan proteínas cuando la cadena polipeptídica supera los 50 aminoácidos o la masa molecular total supera las 5.000 uma y, especialmente, cuando tienen una estructura tridimensional estable, definida

Estructura general de un aminoácido

La estructura general de un aminoácido se establece por la presencia de un carbono central alfa unido a: un grupo carboxilo (rojo en la figura), un grupo amino (verde), un hidrógeno (en negro) y la cadena lateral (azul):

"R" representa la cadena lateral, específica para cada aminoácido. Técnicamente hablando, se los denomina alfa-aminoácidos, debido a que el grupo amino (–NH2) se encuentra a un átomo de distancia del grupo carboxilo (–COOH). Ambos grupos funcionales son susceptibles a los cambios de pH; por eso, al pH de la célula ningún aminoácido se encuentra de esa forma, sino que se encuentra ionizado.

Los aminoácidos a pH bajo (ácido) se encuentran mayoritariamente en su forma catiónica (con carga positiva), y a pH alto (básico) se encuentran en su forma aniónica (con carga negativa). Sin embargo, existe un pH específico para cada aminoácido, donde la carga positiva y la carga negativa son de la misma magnitud y el conjunto de la molécula es eléctricamente neutro. En este estado se dice que el aminoácido se encuentra en su forma de ion dipolar o zwitterión.

[editar] Clasificación

Clasificación

Existen muchas formas de clasificar los aminoácidos; las dos formas que se presentan a continuación son las más comunes.

[editar] Según las propiedades de su cadena

Otra forma de clasificar los aminoácidos de acuerdo a su cadena lateral.

Los aminoácidos se clasifican habitualmente según las propiedades de su cadena lateral:

• Neutros polares, polares o hidrófilos : serina (Ser, S), treonina (Thr, T), cisteína (Cys, C), glutamina (Gln, Q), asparagina (Asn, N) , tirosina (Tyr, Y) y glicina (Gly, G).

• Neutros no polares, apolares o hidrófobos: alanina (Ala, A), valina (Val, V), leucina (Leu, L), isoleucina (Ile, I), metionina (Met, M), prolina (Pro, P), fenilalanina (Phe, F) y triptófano (Trp, W).

• Con carga negativa, o ácidos: ácido aspártico (Asp, D) y ácido glutámico (Glu, E).

• Con carga positiva, o básicos: lisina (Lys, K), arginina (Arg, R) e histidina (His, H).

• Aromáticos: fenilalanina (Phe, F), tirosina (Tyr, Y) y triptófano (Trp, W) (ya incluidos en los grupos neutros polares y neutros no polares).

[editar] Según su obtención

A los aminoácidos que necesitan ser ingeridos por el cuerpo se les llama esenciales; la carencia de estos aminoácidos en la dieta limita el desarrollo del organismo, ya que no es posible reponer las células de los tejidos que mueren o crear tejidos nuevos, en el caso del crecimiento. Para el ser humano, los aminoácidos esenciales son:

• Valina (Val, V)

• Leucina (Leu, L)

• Treonina (Thr, T)

• Lisina (Lys, K)

• Triptófano (Trp, W)

• Histidina (His, H) *

• Fenilalanina (Phe, F)

• Isoleucina (Ile, I)

• Arginina (Arg, R) *

• Metionina (Met, M)

A los aminoácidos que pueden sintetizarse o producirse mediante la síntesis de aminoácidos en el organismo se los conoce como no esenciales y son:

• Alanina (Ala, A)

• Prolina (Pro, P)

• Glicina (Gly, G)

• Serina (Ser, S)

• Cisteína (Cys, C) **

• Asparagina (Asn, N)

• Glutamina (Gln, Q)

• Tirosina (Tyr, Y) **

• Ácido aspártico (Asp, D)

• Ácido glutámico (Glu, E)

Estas clasificaciones varían según la especie. Se han aislado cepas de bacterias con requerimientos diferenciales de cada tipo de aminoácido.

Secuencia de aminoácidos

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Se denomina secuencia de aminoácidos o secuencia peptídica al orden en que los aminoácidos se encadenan dentro de los péptidos y las proteínas.

[editar] Descripción

Las proteínas pertenecen al tipo de moléculas denominadas polímeros, es decir, están compuestas de una sucesión de fragmentos menores. Más específicamente, son polímeros lineales, compuestos de una secuencia no ramificada de fragmentos que son, en el caso de las proteínas, los aminoácidos. Pese a ser cadenas lineales, se pliegan sobre sí mismas para adquirir una estructura tridimensional que condiciona su estructura y función (estructura secundaria y terciaria). También depende de la secuencia aminoacídica que tenga, llamándose a esta secuencia estructura primaria de la proteína. Aunque hasta ahora no se ha logrado, debería ser posible predecir la estructura tridimensional de una proteína conociendo su estructura primaria, salvo en algunos casos especiales. La secuencia de aminoácidos de una proteína viene determinada por la secuencia de nucleótidos del ADN del gen que la codifica. c&LP:=<3

Qué es una secuencia?

es una serie de elementos encadenados uno detrás de otros, por eso hablamos de secuencias de nucleótidos y de secuencias de aminoácidos. A través de letras podemos identificar los distintos monómeros que conforman la macromolécula (ejemplo: A: adenina; T: timina; C: citosina; y G: guanina; ó A: alanina; D: aspártico; E: glutámico; etcétera).

¿Por qué comparar secuencias?

Para comprender la utilidad de la comparación de secuencias y de la búsqueda de homólogos (proteínas que tienen un origen evolutivo común), necesitamos tener claros algunos conceptos acerca de cómo evolucionan las proteínas.

La comparación de secuencias de aminoácidos es apropiada cuando:

-queremos buscar homólogos, ya sean más o menos cercanos o sean lejanos: no sólo el parecido en la secuencia aminoacídica se pierde más lentamente, sino que sabemos que algunos aminoácidos tienen propiedades más parecidas que otros, por lo que podemos darle más sentido a los cambios que observamos y distinguir mejor entre parecidos fruto del azar y parecidos reflejo de homología.

-queremos identificar regiones importantes de las proteínas.

-etcétera.

Existen distintas formas de comparar secuencias. El objetivo que perseguimos es el de encontrar el alineamiento que maximice el parecido. Consideramos que ese alineamiento es el que con mayor probabilidad refleja los cambios que se han producido a lo largo de la evolución, aunque no consideramos que sea el mejor alineamiento.

Formas de comparar pares secuencias:

(Ejemplo:

secuencia 1: TCAGACGATTG

secuencia 2: ATCGGAGCTG )

• Comparación por identidades: Podríamos simplemente desplazar una sobre otra y determinar cuál es la superposición (alineamiento) en la que el número de identidades es mayor:

TCAGACGATTG (r=0)

ATCGGAGCTG

TCAGACGATTG (r=1)

ATCGGAGCTG

TCAGACGATTG (r=0)

ATCGGAGCTG

TCAGACGATTG (r=2)

ATCGGAGCTG

...

TCAGACGATTG (r=4) éste sería el mejor alineamiento

ATCGGAGCTG

...

TCAGACGATTG (r=0)

ATCGGAGCTG

Matrices de sustitución.

¿cómo determinar si una sustitución determinada (p.e. Cys -> Met) ha de tener una puntuación positiva o negativa, es decir, si es un cambio sin mucha trascendencia o por el contrario, las características de ambos residuos son muy distintas y por tanto la selección natural de dichos cambios es de esperar que sea negativa.

Las matrices de sustitución más conocidas son PAM y BLOSUM. En el caso de BLOSUM, la construcción de la matriz se realiza analizando una gran cantidad de alineamientos y estimando a partir de ellos la frecuencia con que cada par de amino ácidos aparece sustituido (es decir, la frecuencia con que cada par de amino ácidos aparecen en una misma posición del alineamiento). Estas frecuencias son comparadas con la frecuencia con la que por azar esperamos observar esa sustitución (esto es, el producto de las frecuencias con que aparecen en las proteínas cada uno de los aminoácidos). Es el cálculo de log-odds.

El resultado de todo esto es que, en

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