MONOGRAFIA DE LAS ENZIMAS

INTRODUCCIÓN.

Las enzimas son moléculas de naturaleza proteica que catalizan reacciones químicas, siempre que sean termodinámicamente posibles: una enzima hace que una reacción química que es energéticamente posible (ver Energía libre de Gibbs), pero que transcurre a una velocidad muy baja, sea cinéticamente favorable, es decir, transcurra a mayor velocidad que sin la presencia de la enzima. En estas reacciones, las enzimas actúan sobre unas moléculas denominadas sustratos, las cuales se convierten en moléculas diferentes denominadas productos. Casi todos los procesos en las células necesitan enzimas para que ocurran a unas tasas significativas. A las reacciones mediadas por enzimas se las denomina reacciones enzimáticas.

Debido a que las enzimas son extremadamente selectivas con sus sustratos y su velocidad crece sólo con algunas reacciones, el conjunto (set) de enzimas sintetizadas en una célula determina el tipo de metabolismo que tendrá cada célula. A su vez, esta síntesis depende de la regulación de la expresión génica.

Como todos los catalizadores, las enzimas funcionan disminuyendo la energía de activación (ΔG‡) de una reacción, de forma que se acelera sustancialmente la tasa de reacción. Las enzimas no alteran el balance energético de las reacciones en que intervienen, ni modifican, por lo tanto, el equilibrio de la reacción, pero consiguen acelerar el proceso incluso millones de veces. Una reacción que se produce bajo el control de una enzima, o de un catalizador en general, alcanza el equilibrio mucho más deprisa que la correspondiente reacción no catalizada.

Al igual que ocurre con otros catalizadores, las enzimas no son consumidas por las reacciones que catalizan, ni alteran su equilibrio químico. Sin embargo, las enzimas difieren de otros catalizadores por ser más específicas. Las enzimas catalizan alrededor de 4.000 reacciones bioquímicas distintas. No todos los catalizadores bioquímicos son proteínas, pues algunas moléculas de ARN son capaces de catalizar reacciones (como la subunidad 16S de los ribosomas en la que reside la actividad peptidil transferasa).También cabe nombrar unas moléculas sintéticas denominadas enzimas artificiales capaces de catalizar reacciones químicas como las enzimas clásicas.7

La actividad de las enzimas puede ser afectada por otras moléculas. Los inhibidores enzimáticos son moléculas que disminuyen o impiden la actividad de las enzimas, mientras que los activadores son moléculas que incrementan dicha actividad. Asimismo, gran cantidad de enzimas requieren de cofactores para su actividad. Muchas drogas o fármacos son moléculas inhibidoras. Igualmente, la actividad es afectada por la temperatura, el pH, la concentración de la propia enzima y del sustrato, y otros factores físico-químicos.

Algunas enzimas son usadas comercialmente, por ejemplo, en la síntesis de antibióticos y productos domésticos de limpieza. Además, son ampliamente utilizadas en diversos procesos industriales, como son la fabricación de alimentos, destinción de jeans o producción de biocombustibles.

OBJETIVOS

OBJETIVOS GENERAL

 Comprender el concepto de enzima y conocer sus características generales.

 Determinar mediante las investigaciones adecuadas el comportamiento de las enzimas, es decir como interviene en las reacciones químicas de los seres vivos.

 Entender cómo las enzimas aumentan la velocidad de las reacciones.

 Comprender los mecanismos de acción de algunas enzimas.

 Conocer las posibilidades técnicas de las enzimas y sus aplicaciones de interés biomédico

e industrial.

 Definir que es un enzima y como están actúan en reacciones dentro de la célula.

 Identificar diferentes factores que pueden afectar l a actividad enzimática.

OBJETIVOS ESPECIFICOS

 Explicar el concepto de enzima y describir el papel que desempeñan los cofactores y coenzimas en su actividad.

 Describir el centro activo y resaltar su importancia en relación con la especificidad

 Enzimática.

 Reconocer que la velocidad de una reacción enzimática es función de la cantidad de enzima y de la concentración de sustrato.

 Conocer el papel de la energía de activación y de la formación del complejo enzima-sustrato en el mecanismo de acción enzimático.

 Comprender cómo afectan la temperatura, pH e inhibidores a la actividad enzimática.

 Definir la inhibición reversible y la irreversible.

 Identificar a las enzimas de acuerdo a su composición química.

 Entender los principios básicos de la actividad enzimática.

 Aplicar los conocimientos adquiridos para reconocer los tipos de fracciones que posee una Holo enzima.

 Reconocer la influencia que posee la temperatura ante la velocidad de una reacción química catalizada por una enzima.

 Demostrar con modelos el funcionamiento de las enzimas.

 Explicar y describir el papel que desempeñan los cofactores y coenzimas en su actividad enzimática.

 Demostrar mediante la realización de una reacción enzimática clásica el efecto que tiene una concentración de sustrato sobre la velocidad de la reacción.

 Comprender los mecanismos de regulación enzimática, sobre todo mediante unión reversible de ligados y los conceptos de operatividad y asterismo.

MARCO TEORICO CIENTIFICO

HISTORIA

Desde finales del siglo XVIII y principios del siglo XIX, se conocía la digestión de la carne por las secreciones del estómago y la conversión del almidón en azúcar por los extractos de plantas y la saliva. Sin embargo, no había sido identificado el mecanismo subyacente.

En el siglo XIX, cuando se estaba estudiando la fermentación del azúcar en el alcohol con levaduras, Louis Pasteur llegó a la conclusión de que esta fermentación era catalizada por una fuerza vital contenida en las células de la levadura, llamadas fermentos, e inicialmente

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