Practica De Inhibion Enzimatica

INSTITUO POLITÉCNICO NACIONAL

ESCUELA NACIONAL DE CIENCIAS BIOLÓGICAS

LABORATORIO DE BIOQUÍMICA GENERAL

INHIBICIÓN ENZIMÁTICA

INTRODUCCIÓN

La inhibición específica de la acción enzimática puede ser de tipo reversible o de tipo irreversible. El primer tipo incluye la inhibición competitiva y la no competitiva y el segundo se refiere a la inhibición incompetitiva.

Inhibicion competitiva: En este tipo de inactivación, el inhibidor (I) posee una estructura química similar a la del sustrato, esto le permite fijarse reversiblemente en el sitio activo de la enzima excluyendo el sustrato que previamente se haya unido. La enzima no modifica el inhibidor porque éste no posee enlaces susceptibles al ataque catalítico, que si están presentes en el sustrato.

Inhibición no competitiva: Se presenta por la unión reversible del inhibidor a un sitio de la enzima libre o con sustrato, diferente del sitio activo. Esta unión provoca cambios en la conformación de la enzima alterando así el sitio activo e impidiendo por consiguiente la transformación del sustrato.

Inhibición incompetitiva: La característica más importante de esta inhibición es la unión irreversible (por enlaces covalentes) del inhibidor con una de las cadenas laterales de los aminoácidos presentes en el sitio activo.

OBJETIVO

• Determinar el tipo de inhibición producido por una sustancia (anilina)

sobre la actividad de la invertasa.

RESULTADOS

Tabla 1. Actividad enzimática sin inhibidor.

Tubo 1 2 3 4 5 6

Absorbancia

0368

0.329

0.347

0.301

0.139

0.242

Velocidad (Unidades de Invertasa)

19.69*10ˉ4

14.46*10ˉ4 14.25*10ˉ4

7.31*10ˉ4

7*10ˉ4 6*10ˉ4

Concentración de Sustrato (moles/L = M)

2*10ˉ²

3*10ˉ²

1*10ˉ1

1*10ˉ²

5*10ˉ5

8*10ˉ8

Tabla 2. Actividad enzimática con inhibidor

Tubo 1 2 3 4 5 6

Absorbancia

0368

0.329

0.347

0.301

0.139

0.242

Velocidad (Unidades

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