Proteinas

El nombre proteína deriva de la palabra griega proteosis , que significa de primera clase.

Las proteínas o también llamadas biopolímeros, son macromoléculas complejas que constituyen más del 50% del peso seco de las células. En las proteínas existen 20 tipos de aminoácidos diferentes los cuales están en un número y secuencia determinados por el código genético.

En cuanto a su tamaño, el peso molecular de las proteínas oscila entre 6000 Dalton y muchos millones de Dalton con una notable variación de formas y estructuras.

La estructura proteica es dependiente del ambiente en donde se encuentra la proteína. Cualquier cambio de este ambiente como modificaciones del pH, la fuerza iónica, la temperatura, la composición disolvente, forzara a la molécula a asumir una nueva estructura. Los cambios sutiles que pueda sufrir la estructura nativa son llamados adaptabilidad conformacional, en cambio si estos cambios son más drásticos estaremos hablando entonces de una desnaturalización proteica.

Se llama desnaturalización de las proteínas a la pérdida de las estructuras de orden superior (secundaria, terciaria y cuaternaria), quedando la cadena polipeptídica reducida a un polímero estadístico sin ninguna estructura tridimensional fija.

La desnaturalización provoca diversos efectos en la proteína:

1. Cambios en las propiedades hidrodinámicas de la proteína: aumenta la viscosidad y disminuye el coeficiente de difusión

2. Una drástica disminución de su solubilidad, ya que los residuos hidrofóbicos del interior aparecen en la superficie

3. Pérdida de las propiedades biológicas

Los agentes que provocan la desnaturalización de una proteína se llaman agentes desnaturalizantes. Se distinguen agentes físicos (calor) y químicos (detergentes, disolventes orgánicos, pH, fuerza iónica).

Agentes desnaturalizantes químicos

La estructura secundaria de las proteínas está sustentada por los puentes de hidrógeno entre carboxilo e imino de los enlaces peptídicos, cualquier agente químico que pueda competir con estos radicales en la formación de dichas interacciones va a llevar a una destrucción de la estructura. Ejemplos típicos de estos agentes son la urea y los alcoholes. Los solventes no polares también afectan la estructura molecular de la proteína, ya que destruyen las interacciones hidrofóbicas e impiden la formación de interacciones polares y puentes de hidrógeno.

Los cambios de pH y fuerza iónica también afectan la solubilidad de las proteínas, provocando en determinadas condiciones su precipitación. En este caso típico la precipitación con soluciones concentradas de sulfato de amonio es el procedimiento utilizado en la separación y purificación

...