Proteinas

PROTEÍNAS

INTRODUCCION

Las proteínas son compuestos químicos muy complejos que se encuentran en todas las células vivas: en la sangre, en la leche, en los huevos y en toda clase de semillas y pólenes. Hay ciertos elementos químicos que todas ellas poseen, pero los diversos tipos de proteínas los contienen en diferentes cantidades. En todas se encuentran un alto porcentaje de nitrógeno, así como de oxígeno, hidrógeno y carbono. En la mayor parte de ellas existe azufre, y en algunas fosforo y hierro.

Las proteínas son sustancias complejas, formadas por la unión de ciertas sustancias más simples llamadas aminoácidos, que los vegetales sintetizan a partir de los nitratos y las sales amoniacales del suelo. Los animales herbívoros reciben sus proteínas de las plantas; el hombre puede obtenerlas de las plantas o de los animales, pero las proteínas de origen animal son de mayor valor nutritivo que las vegetales. Esto se debe a que, de los aminoácidos que se conocen, que son veinticuatro, hay nueve que son imprescindibles para la vida, y es en las proteínas animales donde éstas se encuentran en mayor cantidad.

El valor químico (o "puntuación química") de una proteína se define como el cociente entre los miligramos del aminoácido limitante existentes por gramo de la proteína en cuestión y los miligramos del mismo aminoácido por gramo de una proteína de referencia. El aminoácido limitante es aquel en el que el déficit es mayor comparado con la proteína de referencia, es decir, aquel que, una vez realizado el cálculo, da un valor químico mas bajo. La "proteína de referencia" es una proteína teórica definida por la FAO con la composición adecuada para satisfacer correctamente las necesidades proteicas. Se han fijado distintas proteínas de referencia dependiendo de la edad, ya que las necesidades de aminoácidos esenciales son distintas. Las proteínas de los cereales son en general severamente deficientes en lisina, mientras que las de las leguminosas lo son en aminoácidos azufrados (metionina y cisteina). Las proteínas animales tienen en general composiciones más próximas a la considerada ideal.

El valor químico de una proteína no tiene en cuenta otros factores, como la digestibilidad de la proteína o el hecho de que algunos aminoácidos pueden estar en formas químicas no utilizables. Sin embargo, es el único fácilmente medible. Los otros parámetros utilizados para evaluar la calidad de una proteína (coeficiente de digestibilidad, valor biológico o utilización neta de proteína) se obtienen a partir de experimentos dietéticos con animales o con voluntarios humanos.

DEFINICIÓN:

Son macromoléculas compuestas por carbono, hidrogeno, oxigeno y nitrógeno. Las mayoría también contienen azufre y fosforo. Las mismas están formadas por la unión de varios aminoácido, unidos mediante en lances péptidos. El orden y disposición de los aminoácidos en una proteína depende del código genético, ADN, de la persona.

Las proteínas constituyen alrededor de 50% del peso seco de los tejidos y no existe proceso biológico alguno que no dependa de la participación de este tipo de sustancias.

Las moléculas proteicas van desde las largas fibras insolubles que forman el tejido conectivo y el pelo, hasta los glóbulos compactos solubles, capaces de atravesar la membrana celular y desencadenar reacciones metabólicas.

Tiene un peso molecular elevado y son específicas de cada especie y de cada uno de su órganos. Se estima que el ser humano tiene 30.000 proteínas distintas, de las que un 2% se ha descrito con detalle. Las proteínas sirven sobre todo para construir y mantener las células, aunque su descomposición química también proporciona energía con un rendimiento de 4 kilocalorías por gramo, similar al de los hidratos de carbono.

Además de intervenir en el crecimiento y mantenimiento celular, son responsables de la contracción muscular. Las enzimas son proteínas al igual que la insulina y casi todas las demás hormonas, los anticuerpos del sistema inmunológico y la hemoglobina, que transportan oxigeno en la sangre. Los cromosomas, que transmiten los caracteres hereditarios en forma de genes, están compuestos por ácidos nucleídos y proteínas. Las proteínas son biomoleculas formadas básicamente por carbono, hidrogeno, oxigeno y nitrógeno. Pueden además contener azufre y en algunos tipos de proteínas, fosforo, hierro, magnesio y cobre entre otros elementos.

CLASIFICACION DE LAS PROTEINAS

PROTEINASFIBROSAS: a continuación se describen las principales proteínas fibrosas: colágeno, queratina, fibrinógeno y proteínas musculares.

• COLAGENO: el colágeno, que forma parte de los huesos, piel, tendones y cartílagos, es la proteína más abundante de los vertebrados. La molécula contienen por los general tres cadenas poli péptidas muy largas, cada una formada por unos 1000 aminoácidos, trenzados en una triple hélice siguiendo una secuencia regular que confiere a los tendones y a la piel su elevada resistencia a la tensión. Cuando las largas fibrillas de colágeno se desnaturalizan por calor, las cadenas se cortan y se convierten en la gelatina.

• QUERATINA: la queratina, que constituyen la capa externa de la piel, el pelo y las uñas del ser humano y las escamas, pezuñas. Cuernos y plumas en los animales, se retuerce o enrolla en una estructura helicoidal regular llamada hélice a. la queratina protege el cuerpo del medio externo y es por ello insoluble en agua. Sus numerosos enlaces di sulfuros le confiere una gran estabilidad y le permiten resistir la acción de las enzimas y proteolíticas.

• FIBRINOGENO: el fibrinógeno, es las proteínas plasmáticas de la sangre responsable de la coagulación. Bajo la acción catalítica de la trombina, el fibrinógeno se transforma en la proteína insoluble fibrina, que es el elemento estructural de los coágulos sanguíneos.

• PROTEINAS MUSCULARES: la miosina, que es la principal proteína responsable de la contracción muscular, se combina con la actina y, ambas actúan en la acción contráctil del musculo esquelético y en distintos tipos de movimiento.

PROTEINAS GLOBULARES: A diferencia de las fibrosas, las proteínas globulares son esféricas y muy solubles. Desempeñan una función dinámica en el metabolismo corporal. Son ejemplos las albuminas, la globulina. La caseína, la hemoglobina, todas las enzimas y las hormonas proteicas. Albumina y globulina son proteínas solubles abundantemente en las células animales, el suero sanguíneo, la leche y los huevos. La hemoglobina es una proteína respiratoria que transporta oxigeno por el cuerpo, a ella se debe el color rojo intenso de los eritrocitos.

• ENZIMAS: todas las enzimas son proteínas globulares que se combinan con otras células llamadas sustratos, para catalizar las numerosas reacciones químicas del organismo. Estas moléculas, principalmente son responsables del metabolismo y de su regulación, tienen puntos catalíticos a los cuales se acopla en sustrato igual que una mano a un guante para iniciar y controlar el metabolismo del cuerpo.

• HORMONAS PROTEICAS: estas proteínas segregadas por las glándulas endócrinas, no actúan como las enzimas, sino que estimulan a ciertos órganos fundamentales que a su vez inician y controlan actividades importantes como el ritmo metabólico o la producción de enzimas digestivas y de leche. La insulina, segregada por los istoles de langerhans en el páncreas regula el metabolismo de los hidratos de carbono mediante el control de la concentración de glucosa. La tiroxina, segregada por el tiroides, reduce la concentración de calcio en la sangre y estimula la mineralización ósea.

• ANTICUERPOS: los anticuerpos, también llamados inmunoglobulina, agrupan las miles de proteínas distintas que se producen en el suero sanguíneo como respuesta a los antígenos. Un solo antígeno puede inducir la producción de numerosos anticuerpos, que se combinan con diversos puntos de la molécula antigénica y la precipitan en la sangre.

• MICROTUBULOS: las proteínas globulares pueden también agruparse en diminutos túbulos huecos que actúan como entramado estructural de las células y al mismo tiempo transportar sustancias de una parte de la célula a otra. Cada unos de estos microtúbulos están formados por dos tipos de moléculas proteicas casi esféricas que se disponen por parejas y se unen en el extremo creciente del microtubulo y aumenta su longitud en función de las necesidades. Los microtubulos constituyen también la estructura interna de los cilios y flagelos y apéndices de la membrana de los que sirven algunos microorganismos para moverse.

OTRAS CLASIFICACIÓN DE LAS PROTEÍNAS

La clasificación de las proteínas se realiza desde varios puntos de vista, así:

1. SEGÚN SU COMPOSICIÓN:

• Proteínas simples u Holoproteínas: Las cuales están formadas exclusivamente o predominantemente por aminoácidos.

• Proteínas conjugadas: Poseen un componente de proporción significativa no aminoacídico que recibe el nombre de grupo prostético. Según la naturaleza de este grupo consideramos:

• Glicoproteínas: Se caracterizan por poseer en su estructura azúcares. Se pueden citar como ejemplo: las inmunoglobulinas, algunas proteínas de membrana, el colágeno y otras proteínas de tejidos conectivos (glucosaminoglicanos).

• Lipoproteínas: Proteínas conjugadas con lípidos que se encuentran en las membranas celulares.

• Nucleoproteínas: Se presentan unidas a un ácido nucleico, como en los cromosomas, ribosomas y en los virus.

• Metaloproteínas: Contienen en su molécula uno o más iones metálicos que no constituyen un grupo hem. Por ejemplo algunas enzimas.

• Hemoproteínas o Cromoproteínas: Proteínas que tienen en su estructura un grupo hem (Figura 1). Ejemplo: Hemoglobina, Mioglobina y ciertas enzimas como los citocromos.

Figura 1. Estructura básica de las hemoproteínas o cromoproteínas.

2. DE ACUERDO CON SU MORFOLOGIA Y SOLUBILIDAD:

• Proteínas fibrosas: Son insolubles en agua, presentan formas moleculares alargadas, con un número variado de cadenas polipeptídicas que constituyen fibras resistentes, con cierto grado de elasticidad, fragilidad o ductilidad. Funcionan como proteínas estructurales o de soporte. Las más comunes son: Elastina, Colágeno, Queratina, Fibrina, etc.

• Proteínas Globulares: Tienden a ser más solubles en agua, debido a que su superficie es polar. Sin embargo, pueden presentar mayor solubilidad en otros solventes como soluciones salinas, ácidos o bases diluidas o alcohol. Su estructura es compacta con formas casi esféricas. La mayoría de las proteínas conocidas son globulares, dentro de las que se consideran todas las enzimas, las proteínas del plasma y las presentes en las membranas celulares. A su vez las proteínas globulares se pueden clasificar de acuerdo con su solubilidad:

• Albúminas: Proteínas fácilmente solubles en agua, que coagulan con el calor y precipitan con las soluciones salinas saturadas. Por ejemplo la Lactoalbúmina, albúmina del suero, la ovoalbúmina (presente en la clara del huevo).

• Globulinas: Escasamente solubles en agua pura, pero solubles en soluciones salinas diluidas como cloruro de sodio, entre ellas se encuentran las seroglobulinas (sangre), ovoglobulina, inmunoglobulinas, etc.

• Glutelinas: Solubles en ácidos y bases diluidos, insolubles en solventes neutros. Ejemplo: La Glutenina del trigo.

• Prolaminas: Solubles en alcohol del 70 al 80%, insolubles en agua, alcohol absoluto y otros solventes neutros, como la Zeína del maíz y la Gliadina del trigo.

3. DE ACUERDO CON SU FUNCIÓN BIOLÓGICA:

• Proteínas estructurales: Forman parte de células y tejidos a los que confieren apoyo estructural. Dentro de estas podemos citar, el colágeno y la elastina presentes en el tejido conectivo de los vertebrados. La queratinas de la piel, pelo y uñas y la espectirna presente en la membrana de los eritrocitos.

• Proteínas de transporte: Como su nombre lo indica, transportan sustancias como el oxígeno en el caso de la hemoglobina y la mioglobina, ácidos grasos en el caso de la albúmina de la sangre, o las que realizan un transporte transmembrana en ambos sentidos.

• Proteínas de defensa: Protegen al organismo contra posibles ataques de agentes extraños, entre las que se consideran los anticuerpos (inmunoglobulinas) de la fracción gamma globulínica de la sangre, las proteínas denominadas interferones cuya función es inhibir la proliferación de virus en células infectadas e inducir resistencia a la infección viral en otras células, el fibrinógeno de la sangre importante en el proceso de coagulación.

• Proteínas hormonales: Se sintetizan en un tipo particular de células pero su acción la ejercen en otro tipo. Ejemplo, la insulina.

• Proteínas como factores de crecimiento: Su función consiste en estimular la velocidad de crecimiento y la división celular. Como ejemplo se puede citar la hormona de crecimiento y el factor de crecimiento derivado de plaquetas.

• Proteínas catalíticas o enzimas: Permiten aumentar la velocidad de las reacciones metabólicas. Dentro de las células son variadas y se encuentran en cantidad considerable para satisfacer adecuadamente sus necesidades. Entre otras se consideran las enzimas proteolíticas cuya función es la degradación de otras proteínas, lipasas, amilasas, fosfatasas, etc.

• Proteínas contráctiles: Son proteínas capaces de modificar su forma, dando la posibilidad a las células o tejidos que estén constituyendo de desplazarse, contraerse, relajarse razón por la cual se encuentran implicadas en los diferentes mecanismos de motilidad. Las proteínas más conocidas de este grupo son la actina y la miosina.

• Proteínas receptoras: Proteínas encargadas de combinarse con una sustancia específica. Si se encuentran en la membrana plasmática, son las encargadas de captar las señales externas o simplemente de inspeccionar el medio. Si encuentran en las membranas de los organelos, permiten su interacción. Sin embargo, no son proteínas exclusivas de membrana ya que algunas se encuentran en el citoplasma. El ejemplo más típico de éstas son los receptores de las hormonas esteroides. Casi todos los neurotransmisores, la mayoría de las hormonas y muchos medicamentos funcionan gracias a la presencia de estas proteínas.

• Proteínas de transferencia de electrones: Son proteínas integrales de membrana, comunes en las mitocondrias y cloroplastos cuya función se basa en el transporte de electrones desde un donador inicial hasta un aceptor final con liberación y aprovechamiento de energía. Como ejemplo se citan a los Citocromos que hacen parte de la cadena respiratoria.

4. DE ACUERDO A SU ORIGEN:

Puesto que sólo asimilamos aminoácidos y no proteínas completas, el organismo no puede distinguir si estos aminoácidos provienen de proteínas de origen animal o vegetal.

Las proteínas de origen animal son moléculas mucho más grandes y complejas, por lo que contienen mayor cantidad y diversidad de aminoácidos. En general, su valor biológico es mayor que las de origen vegetal. Como contrapartida son más difíciles de digerir, puesto que hay mayor número de enlaces entre aminoácidos por romper. Combinando adecuadamente las proteínas vegetales (legumbres con cereales o lácteos con cereales) se puede obtener un conjunto de aminoácidos equilibrado. Por ejemplo, las proteínas del arroz contienen todos los aminoácidos esenciales, pero son escasas en lisina. Si las combinamos con lentejas o garbanzos, abundantes en lisina, la calidad biológica y aporte proteico resultante es mayor que el de la mayoría de los productos de origen animal.

Al tomar proteínas animales a partir de carnes, aves o pescados ingerimos también todos los desechos del metabolismo celular presentes en esos tejidos (amoniaco, ácido úrico, etc.), que el animal no pudo eliminar antes de ser sacrificado. Estos compuestos actúan como tóxicos en nuestro organismo. El metabolismo de los vegetales es distinto y no están presentes estos derivados nitrogenados. Los tóxicos de la carne se pueden evitar consumiendo las proteínas de origen animal a partir de huevos, leche y sus derivados. En cualquier caso, siempre serán preferibles los huevos y los lácteos a las carnes, pescados y aves. En este sentido, también preferiremos los pescados a las aves, y las aves a las carnes rojas o de cerdo.

La proteína animal suele ir acompañada de grasas de origen animal, en su mayor parte saturadas. Se ha demostrado que un elevado aporte de ácidos grasos saturados aumenta el riesgo de padecer enfermedades cardiovasculares.

En general, se recomienda que una tercera parte de las proteínas que comamos sean de origen animal, pero es perfectamente posible estar bien nutrido sólo con proteínas vegetales. Eso sí, teniendo la precaución de combinar estos alimentos en función de sus aminoácidos limitantes. El problema de las dietas vegetarianas en occidente suele estar más bien en el déficit de algunas vitaminas, como la B12, o de minerales, como el

LAS PRINCIPALES FUNCIONES D ELAS PROTEINAS

• Ser esenciales para el crecimiento. Las grasas y carbohidratos no las pueden sustituir, por no contener nitrógeno.

• Proporcionan los aminoácidos esenciales fundamentales para la síntesis tisular.

• Son materia prima para la formación de los jugos digestivos, hormonas, proteínas plasmáticas, hemoglobinas, vitaminas y enzimas.

• Funcionan como amortiguadores, ayudando a mantener la reacción de diversos medios como el plasma.

• Actúan como catalizadores biológicos acelerando la velocidad de las reacciones químicas del metabolismo. Son las enzimas.

• Actúan como transporte de gases como oxigeno y dióxido de carbono en sangre.

• Actúan como defensa, los anticuerpos son proteínas de defensa natural contra infecciones o agentes extraños.

• Permiten el movimiento celular a través de la miosina y actina.

• Resistencia. El colágeno es la principal proteína integrante de los tejidos de sostén

.

• Energéticamente, las proteínas aportan al organismo 4 kcal de energía por cada gramo que se ingiere.

ESTRUCTURA DE LAS PROTEINAS:

• ESTRUCTURA PRIMARIA:

Esta estructura se refiere a la ordenación en que se encuentran unidos los aminoácidos en la cadena; es una propiedad controlada genéticamente, altamente reproducible y única para cada fracción. Por esta razón, se han estudiado la secuencia de estos monómeros y se ha llegado a pensar que pueden existir relaciones genéticas entre diferentes especies.

El aprovechamiento biológicos de las proteínas también depende en gran medida de su estructura primaria por que las enzimas del tracto gastrointestinal tienen un gran alto grado de especificidad que se debe a algunos enlaces peptídico, y al no encontrarlos no actúa sobre la molécula.

La secuencia de aminoácidos que jamás es ramificada en una proteína, se denomina: secuencia primaria. Para conocer la secuencia de aminoácidos en la proteína se requiere la aplicación de muchas técnicas experimentales. Conocer la estructura primaria es muy importante porque muchas enfermedades genéticas residen en proteínas que poseen una secuencia de aminoácidos anormal. Si el cambio en la secuencia de aminoácidos es muy drástico entonces la estructura tridimensional de la proteína mutante (modificada), será diferente y, por tanto, su función no se llevará acabo de manera adecuada o bien, no se llevará a cabo. Si se conocen la estructura primaria de la proteína normal y la mutada, esta información puede ser utilizada para diagnosticar o bien estudiar a los diferentes padecimientos.

Aminoácidos

• ESTRUCTURA SECUNDARIA:

Se refiere a la ordenación regular y periódica de las proteínas en el espacio, a lo largo de su eje o dirección, y que se estabiliza por diversas fuerzas, de cuales las electrostáticas, los puentes de hidrogeno, las interacciones hidrófobas y las dipolo-dipolo son las mas importantes.

La gran mayoría de estos polímetros producen a hélice en las que una vuelta completa consta de 3.6 aminoácidos, y sus radicales R quedan orientados perpendicularmente hacia el exterior del eje central, presentan el menor grado de energía libre, y es la forma más estable de estructura secundaria; esta conformación helicoidal puede producirse con los isómeros L o D y además con un enrollamiento hacia la derecha o hacia la izquierda, aunque todas las proteínas conocidas solo contienen L- aminoácidos y son dextro hélice.

Otro tipo de estructura secundaria es la conformación b que se presentan en las queratinas y en otras proteínas clasificadas como fibrosas; en esta, cada polímero adopta una conformación en zigzag extendida, de tal manera que puede existir varias moléculas alineadas paralela o antiparalelamente, que producen laminas plegables unidas transversalmente por puentes de hidrogeno intermoleculares.

a hélice lámina b

• ESTRUCTURA TERCIARIA:

Este término se refiere al modo en que la cadena polipeptídica se curva o se dobla tridimensionalmente para producir una estructura estrechamente plegada y compacta, característica de las proteínas globulares; a diferencia de las fibrosas, que son moléculas lineales, las globulares tienen sus cadenas compactas con un alto grado de organización y presentan uniones covalentes (disulfuro, S-S), hidrófilas, hidrófobas y también iónicas. De todas estas las primeras son las más fuertes, imparten una mayor estabilidad y se producen cuando se oxidan dos moléculas de cisteína; sin embargo, existen proteínas que carecen de ellas, pero que son estabilizadas por un gran número de las otras que son de menor energía.

hoja b

a hélice

• ESTRUCTURA CUATERNARIA:

A diferencia de las anteriores, esta estructura no necesariamente existe en todos los polipéptidos y se refiere e ala asociación de 2 o mas cadenas (iguales o diferentes) a través de uniones no covalentes; pone de manifiesto la disposición en el espacio de las proteínas compuestas por mas de una fracción. El caso mas común y representativo de estructura cuaternaria es el de la hemoglobina, tetrámero integrado por cuatro fracciones a la mioglobina: 2 alfa y 2 beta, cada una de ellas con un peso molecular de aproximadamente 16mil daltones. Otros Ej. Son la actomiosina del músculo que resulta de al unión de la actina con la miosina; la b-lactoglobulina, que se encuentra como dímero al PH normal de la leche pero que se disocia en sus monómeros en otras condiciones, etc.

+ =

SOLUBILIDADES DE PROTEÍNAS

Una proteína tiene múltiples grupos acido-base, lo que hace sus propiedades de solubilidad dependiente de la concentración de sal, polaridad del solvente, pH, y temperatura. Diferentes proteínas tiene diferentes propiedades de solubilidad, por lo que cuando una proteína es soluble otras precipitan.

• CRISTALIZACIÓN

Cuando la proteína se encuentra en un razonable estado de pureza, esta puede ser cristalizada. Esto se hace levando la solución a una saturación de la proteína punto en el cual se utilizan los métodos de precipitación ya mencionados.

• EFECTOS DEL PH

Las proteínas generalmente tienen muchos grupos ionizables, los que tienen una variedad de pK. Cada proteína tiene un pH característico al cual las cargas positivas se encuentran en igual cantidad a las cargas negativas, a este pH se conoce como punto isoelectrico, pI, el cual puede ser conocido a través del isoelectroenfoque. En el ph las proteínas tienen una solubilidad mínima y son insensibles al salting in. La solubilidad se incrementa cuando el pH se aleja del pI.

• SOLVENTES ORGANICOS

El uso de solventes orgánicos miscibles con el agua, tales como acetona y etanol, actuan como buenos precipitantes de de proteínas, ya que tienen menor poder de disolver estas proteinas, normalmente se utilizan abajas temperaturas (0ºC), ya que a temperaturas mayores la proteínas tienden a desnaturalizarse. Uso también magnifica la conducta de la proteínas en la técnica del salting out

• EFECTO DE LA CONCENTRACION DE SALES

La solubilidad de una proteína es sensible a la concentración de sal. la concentración de sal se expresa en términos de fuerza iónica (I= ½Sci Zi2). La solubilidad de una proteína a baja fuerza iónica generalmente aumenta con la concentración de sal. El salting in es el fenómeno por el cual la concentración de sal aumenta la solubilidad de la proteína. A altas fuerzas iónicas, la solubilidad de las proteínas disminuye, este fenómeno es conocido como salting out. Este fenómeno se da básicamente por la competencia por las moléculas de agua que forman parte de la capa de solvatación

BIBLIOGRAFIA:

• CHEFTEL, J.C. 1989. “PROTEÍNAS ALIMENTARIAS”. Editorial ACRIBIA, S.A. Zaragoza - España

• BADUI, Bergal salvador. 1998. “QUÍMICA DE LOS ALIMENTOS”. Editorial ALBAMBRA. México.

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