Proteinas

PROTEINAS

Las proteínas son los numerosos compuestos orgánicos constituidos por aminoácidos unidos por enlaces peptídicos que intervienen en diversas funciones vitales esenciales, como el metabolismo, la contracción muscular o la respuesta inmunológica. Se descubrieron en 1838 y hoy se sabe que son los componentes principales de las células y que suponen más del 50% del peso seco de los animales. El término proteína deriva del griego proteios, que significa primero.

Síntesis de proteínas Una de las tareas más importantes de la célula es la síntesis de proteínas, moléculas que intervienen en la mayoría de las funciones celulares. El material hereditario conocido como ácido desoxirribonucleico (ADN), que se encuentra en el núcleo de la célula, contiene la información necesaria para dirigir la fabricación de proteínas

Las moléculas proteicas van desde las largas fibras insolubles que forman el tejido conectivo y el pelo, hasta los glóbulos compactos solubles, capaces de atravesar la membrana celular y desencadenar reacciones metabólicas. Tienen un peso molecular elevado y son específicas de cada especie y de cada uno de sus órganos. Se estima que el ser humano tiene unas 30.000 proteínas distintas, de las que sólo un 2% se ha descrito con detalle. Las proteínas sirven sobre todo para construir y mantener las células, aunque su descomposición química también proporciona energía, con un rendimiento de 4 kilocalorías por gramo, similar al de los hidratos de carbono.

Además de intervenir en el crecimiento y el mantenimiento celulares, son responsables de la contracción muscular. Las enzimas son proteínas, al igual que la insulina y casi todas las demás hormonas, los anticuerpos del sistema inmunológico y la hemoglobina, que transporta oxígeno en la sangre. Los cromosomas, que transmiten los caracteres hereditarios en forma de genes, están compuestos por ácidos nucleicos y proteínas.

1 ESTRUCTURA DE LAS PROTEINAS

La organización de una proteína viene definida por cuatro niveles estructurales denominados: estructura primaria, estructura secundaria, estructura terciaria y estructura cuaternaria. Cada una de estas estructuras informa de la disposición de la anterior en el espacio.

ESTRUCTURA PRIMARIA

Corresponde a la secuencia de aminoácidos: Aa que componen la proteína y orden en que se encuentran.

Cada proteína tiene una estructura primaria específica y distinta a cualquier otra proteína.

En todo péptido siempre existe un extremo con un Aa cuyo extremo alfa amino está libre (extremo N-terminal) y otro extremo con un aminoácido con su extremo carboxilo libre (extremo C-terminal). Por convenio, los Aa de la cadena se numeran comenzando por el que posee el extremo amino libre.

En realidad la estructura primaria constituye una cadena de planos peptídicos articulados.

Estos planos sucesivos pueden tomar distintos ángulos entre sí, y de los C-alfa salen lateralmente los radicales R de cada Aa.

ESTRUCTURA SECUNDARIA

Organización en el espacio de la cadena polipeptídica estabilizada por enlaces por puentes de hidrógeno entre los elementos C=O y NH de los enlaces peptídicos .

Una misma cadena polipeptídica puede adquirir diferentes estructuras secundarias en diferentes segmentos de la misma según los ángulos que forman entre sí los planos peptídicos consecutivos; y esto depende del tipo de Aa que están unidos, es decir de la estructura primaria de ese segmento.

La estructura secundaría puede ser:

- periódica: los ángulos que forman planos peptídicos consecutivos se repiten

- aperiódica: cuando estos ángulos no se repiten

Hay varios tipos de estructura secundaría periódica, los más frecuentes:

HÉLICE ALFA

Los planos de los sucesivos enlaces peptídicos se disponen formando una hélice dextrógira. Hay 3.6 aminoácidos por cada vuelta, y cada vuelta tiene 5.4 angstroms.

Todas las cadenas laterales de los Aa se proyectan hacia fuera de la hélice y los grupos C=O y N-H de los enlaces peptídicos quedan hacia arriba o hacia abajo, en dirección más o menos paralela al eje de la hélice.

Esta disposición de los planos peptídicos permite que se formen enlaces por puente de hidrógeno entre un C=O y un N-H cada cuatro aminoácidos. Estos enlaces son paralelos al eje de la hélice.

Esta estructura está estabilizada por muchos puentes de hidrógeno (el mayor número posible) y es muy frecuente porque es muy estable

Hay proteínas, como la queratina, que son alfa-hélice al 100% pero otras pueden presentar menor porcentaje o no presentar nada.

Varios aminoácidos son incompatibles con esta estructura debido a las propiedades de su cadena lateral.

• El aspártico tiene la cadena lateral cargada por lo que si hay muchos juntos se repelen desestabilizando la molécula. Sólo son estables si no están disociados.

• La treonina y la isoleucina, debido a su grupo R muy voluminoso.

La prolina es otro aminoácido que rompe la a-hélice. Como el enlace no puede girar la cadena da la vuelta. Ya que tiene el grupo a-amino sustituido no puede formas puentes de hidrógeno. Se puede tener a-hélice antes y después de la prolina.

En esta disposición los aas. no forman una hélice sino una cadena en forma de zigzag, denominada disposición en lámina plegada.

Presentan esta estructura secundaria la queratina de la seda o fibroína.

ESTRUCTURA TERCIARIA

Es un conjunto de plegamientos característicos que sufre la cadena peptídica con una estructura secundaria determinada y determina la forma tridimensional global de la proteína.

Estos plegamientos se originan por la interacción entre determinadas zonas de la cadena polipeptídica realizándose uniones entre las cadenas laterales R de los aminoácidos.

El resultado de este plegamiento es diferente según se trate de proteínas globulares, en las cuales la cadena polipeptídica se pliega sucesivamente, como un ovillo, hasta formar proteínas esferoidales y compactas (proteínas globulares), o proteínas de aspecto alargado (proteínas fibrosas).

Las causas que determinan el plegamiento de la cadena peptídica se relacionan con la búsqueda de estabilidad de la molécula; determinadas interacciones fisicoquímicas entre las diversas cadenas laterales del peptido hacen que se origine una disposición tridimensional más estable en el medio en que se encuentra la proteína.

Las interacciones que estabilizan la estructura terciaria son variadas.

Unas son covalentes como los puentes disulfuro (-S-S-) que resulta de la oxidación de dos grupos tiol correspondientes a dos aminoácidos cisteína.

Otras interacciones son de carácter no covalente:

• Puentes de hidrógeno entre cadenas laterales polares que puedan establecer este tipo de enlace.

• Interacciones electrostáticas entre grupos de carga opuesta.

• Interacciones de van der Waals entre grupos no cargados pero que pueden polarizarse por la presencia de una carga o por desplazamientos electrónicos temporales.

Interacciones hidrofóbicas entre los grupos apolares. Estos grupos tienden a huir del agua y esto hace que se coloquen hacia el interior de la proteína interaccionando entre sí ocultándose del agua que rodea a la molécula de proteína.

ESTRUCTURA CUATERNARIA

Esta estructura informa de la unión, mediante enlaces débiles (no covalentes) de varias cadenas polipeptídicas con estructura terciaria, para formar un complejo proteico. Cada una de estas cadenas polipeptídicas recibe el nombre de protómero.

El número de protómeros varía desde dos como en la hexoquinasa, cuatro como en la hemoglobina, o muchos como la cápsida del virus de la poliomielitis, que consta de 60 unidades proteícas.

2. Desnaturalización de las proteínas

La desnaturalización de las proteínas implica modificaciones en la estructura de la proteína que traen como resultado una alteración o desaparición de sus funciones.

Este fenómeno puede producirse por una diversidad de factores, ya sean físicos cómo: el calor, las radiaciones ultravioleta, las altas presiones; o químicos como: ácidos, bases, sustancias con actividad detergente. Este fenómeno genera la ruptura de los enlaces disulfuro y los puentes de hidrógeno, generando la exposición de estos.

Cuando la proteína es desnaturalizada pierde sus funciones como: viscosidad, velocidad de difusión y la facilidad con que se cristalizan. La reversibilidad de la desnaturalización, depende que tan fuertes sean los agentes que desnaturalizaron la proteína. Todo depende del grado de ruptura generado en los enlaces.

3.1. Efectos positivos de la desnaturalización de proteinas

Permite que las características organolépticas del alimento mejoren enormemente y así poder ser consumidos, por ejemplo mejora su color, olor, sabor y ablanda el alimento.

3.2 Efectos negativos de la desnaturalización de proteinas

Cuando al alimento se le da un tratamiento determinado, por ejemplo el calor, estamos provocando que sus componentes de alguna forma cambien su estructura molecular, en la mayoría de casos su estructura tridimensional que es la que le da básicamente las propiedades que posee.

Un caso muy claro y preciso es cuando a la clara del huevo que es en su mayoría proteína cambia de color y textura, de una textura gelatinosa a una semisólida, esto se da por la desnaturalización o cambio molecular y de estructuras de las proteinas, las cuales al ser desnaturalizadas se le resta valor nutritivo al alimento que las contiene como en este caso la clara de huevo.

BIBLIOGRAFIA

OWEN R. FENNEMA 2000. “Química de los Alimentos”. 2da ed.,Ed

Acribia S. A., Zaragoza-España

http://www.monografias.com/trabajos10/amin/amin.shtml#pro

http://www.arrakis.es/~lluengo/pproteinas.html

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