Protenía Presente En La Saliva, Amilasa

Amilasa:

Tiene múltiples funciones biológicas:

Como enzima cumple un papel importante en la digestión inicial de almidón, el glucógeno y otros polisacáridos, porque cataliza la hidrólisis de los enlaces α-1,4-glucosídicos, lo cual resulta en la configuración α-anómerica de los oligosacáridos. Al ser la proteína de mayor abundancia en la saliva, hace parte de la película adquirida y de la placa dentobacteriana; se une con alta afinidad a un selecto grupo de estreptococos orales. Se ha encontrado que su concentración se eleva, lo cual refleja un aumento en la actividad del sistema nervioso simpático, por lo cual se ha propuesto como un biomarcador sensible a cambios en el organismo humano que están relacionados con el estrés. En la parte oral, debido a su carácter multifuncional, no es muy claro si su rol es protector en el proceso de la caries dental o, por el contrario, puede colaborar en este proceso; en general, la medición directa de su actividad en la cavidad oral ha permitido su asociación con estados de dolor, estrés y enfermedad, en los individuos evaluados.

La amilasa es la macromolécula de mayor concentración en la saliva (lo vuelvo a decir), y por sus funciones enzimáticas representa también la enzima más importante en la saliva. Es una proteína multifuncional. Pertenece a una familia de proteínas que consisten principalmente en varias isoformas que dependen de la carga y del grado de glucosilación. En general, las amilasas son proteínas con múltiples dominios que muestran baja identidad global en las secuencias. El motivo común en ellas es el segmento de ocho hélices (β/α), que es el que contiene el sitio activo (o núcleo catalítico). En humanos, la α-amilasa está presente tanto en las secreciones pancreáticas como en la salival, sus secuencias promedio son altamente homólogas y con alto grado de similitud estructural.

Estructura:

Formada por ocho α y ocho β que se disponen en forma circular, a este plegamiento se le conoce como barril (β/α) o TIM barrel.

El nombre químico de la amilasa es α-1,4-D-glucano glucanohidrolasa y en su clasificación numérica para las enzimas le corresponde el código EC 3.2.1.1, lo que la clasifica dentro del grupo de las enzimas como una hidrolasa.

Es monomérica y es una proteína unidora de calcio con una simple cadena polipeptídica de 496 aminoácidos.

Consiste de tres dominios:

El dominio A, contiene cuatro regiones altamente conservadas y estrechamente relacionadas al sitio activo en todas las a-amilasas. La primera abarca un residuo de histadina que interactúa con los residuos de glucosa del sustrato, la segunda con un residuo de ácido aspártico, que actúa como nucleófilo durante la catálisis, la tercera, un residuo de ácido glutámico que actúa como el donador/aceptador de protones, la cuarta consiste en un residuo de histidina y un residuo de ácido aspártico que pueden formar puentes de hidrógeno en los residuos de la glucosa de sustrato.

El dominio B, se presenta como una salida del dominio A y contiene el sitio de unión al calcio.

El dominio C, es una estructura β independiente de la cual todavía no es muy clara su función. Se compone de 496 aminoácidos, se encuentra principalmente en dos isoformas, una glucosilada y otra isoforma no glucosilada.

Constituye entre el 10% y el 20% del total de las proteínas de la saliva, es sintetizada y secretada por las glándulas del paladar y por células acinares que forman más del 80% de las células en las glándulas salivares mayores

En la saliva comienza la digestión de los alimentos, especialmente de los almidones ingeridos, gracias a la actividad enzimática de esta proteína. Dicha actividad es más eficiente cuando el bolo alimenticio se mezcla, por los movimientos de la lengua, con la amilasa, por lo que puede causar una disminución en la percepción del grosor y en la viscosidad de los alimentos. La amilasa, aunque en menor concentración, también hace parte de otros

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