Quimica. Enzimas y coenzimas

Enzimas y coenzimas I

Repasos:

1. Repaso de Bioquímica (no lo hice porque ya lo estudiamos).

2. Repaso de Química:

-La constante de equilibrio

 [pic 1]

[pic 2]

-Catalizador químico: es una molécula muy pequeña, incluso alcanza a ser un átomo, ellos pueden acelerar o disminuir la velocidad de una reacción. Son poco específicos, pequeños, no se saturan, tienen una eficacia moderada, su actividad no se puede regular y son muy resistentes a los cambios de pH y temperatura.

-Orden de las reacciones químicas

Cinética de reacción de primer orden: es de primer orden porque la velocidad de la reacción depende de la concentración de un componente. Ejemplo🡪 si yo tengo  un compuesto A que se transforma en B, a medida que yo aumento la concentración de A va a aumentar proporcionalmente la concentración de B que sería el producto. [pic 3][pic 4]

[pic 5][pic 6]

        [pic 7]

*Para pasar una expresión donde hay un símbolo de proporcionalidad a una ecuación con igualdad, se multiplica por una constante.

V= K x A

Cinética de reacción de orden cero: es independiente de la concentración de sus componentes, es decir, la velocidad de reacción va a ser siempre la misma.

3. Repaso de Matemática:

-Sistema Cartesiano

-Ecuación de la recta: y=mx + b (m= pendiente/ b= punto de corte con el eje y)

-Hipérbola (ejemplo: a medida que aumenta la concentración de sustrato aumenta la velocidad, pero llega un momento en el que se satura y deja de aumentar)

-Asíntota: es la línea a la cual se aproxima la curva pero no la toca.

Fin del repaso

Las enzimas son biomoléculas en su mayoría de naturaleza proteica, cuyas características químicas le confieren la propiedad de actuar como catalizadores biológicos, es decir, incrementan la velocidad de una reacción bioquímica.

Sus características químicas le confieren la propiedad de actuar como catalizadores biológicos.

Diferencia entre catalizador y enzima:

Otras diferencias:

[pic 8]

Nota: A demás las enzimas se caracterizan porque su estructura es la misma antes y después de actuar. Esto es importante porque si esa enzima se modifica con la catálisis y no vuelve a cambiar a su estado original, dicha enzima no sirve más, deja de funcionar.

¿Qué efecto causan las enzimas en las reacciones que catalizan?

• Aumentan la velocidad de las reacciones (hacen que la reacción se aproxime más rápidamente al equilibrio).
• Controlan la naturaleza de las reacciones.
• Intervienen tanto en las reacciones espontáneas (no requieren energía extra para realizarse) como en las no espontáneas.

Todo esto es necesario para que exista el acoplamiento de las diferentes reacciones enzimáticas que permite alcanzar una composición constante del organismo a pesar de su continua transformación y, esto nos lleva a lo que se llama estado estacionario.

Nota: las enzimas aumentan la velocidad de la reacción pero no modifican la constante de equilibrio. Recordando que en la Keq vamos a multiplicar la concentración de los productos en el numerador y en el denominador a multiplicar la concentración de los reaccionantes. La cantidad de reaccionantes y productos en una reacción catalizada y en una reacción no catalizada son iguales por lo que la Keq no se va a modificar, lo que ocurrirá es que ellos van a disminuir la  energía de activación.

Apoenzima: es la porción proteica de la enzima (la mayor parte).

Cofactor: es la porción no proteica de la enzima.

Holoenzima (enzima + cofactor): es la enzima activa.

[pic 9]

Funciones de los cofactores:

 - Amplían la capacidad catalítica de las enzimas.

Nota: una enzima puede tener 6.000 aa y de ellos, solamente 10 son los responsables de la catálisis lo que es muy poco, entonces el cofactor ayuda a amplificar esa poca capacidad que tiene esa enzima.

Hay muy pocos grupos funcionales en las cadenas laterales de los aminoácidos del sitio activo, lo que hace que la enzima posea actividad.

Tipos de cofactores:

-Coenzima🡪 molécula orgánica compleja. Fácil de separar por métodos físicos. Ej.: derivados de vitaminas: nad (nicotinamida adenina dinucleótido), fad (flavín adenín dinucleótido).

-Grupo prostético🡪 cofactor unido covalentemente a la apoenzima, difícil de separar por métodos físicos. Ej.: grupo hemo.

Centro activo de una enzima: es el lugar donde se realiza la catálisis y tiene dos sitios:

-Sitio de unión al sustrato: es el lugar donde se fija el sustrato.

Una vez que se fija el sustrato, este expone los grupos que tienen que sufrir la catálisis al[pic 10]

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