Receptor De Celula B

Receptor de célula B

Todos los isotipos de la mIg tienen colas citoplasmáticas muy cortas:

• mIgM y mIgD solo contienen tres aminoácidos

• mIgA 14 aminoácidos

• Las colas de mIgE 28 aminoácidos.

En cada caso la cola citoplasmática es muy corta para ser capaz de relacionarse con moléculas de señalización (p. ej., tirosincinasas y proteína G) sin embargo esto es porque la mIg no constituye la totalidad del receptor de unión de antígeno en las células B. Mas bien, el receptor de célula B (BCR) es un complejo proteínico transmembranal compuesto de mIg y heterodímeros enlazados por disulfuro llamados Ig- alfa/Ig- beta. Las moléculas de este heterodímero se vinculan con una molécula de mIg para formar un BCR.

Los receptores Fc se enlazan con regiones Fc de anticuerpos.

Aunque la biosíntesis y la expresión superficial de inmunoglobulinas es exclusiva del linaje de células B, muchas células poseen glucoproteínas de membrana llamadas receptores Fc (FcR).

Los receptores Fc tienen a su cargo el paso de anticuerpos a través de las membranas celulares y la transferencia de IgG de la madre al feto a través de la placenta. Dichos receptores también permiten la adquisición pasiva de anticuerpos por muchos tipos de células, entre ellos linfocitos B y T, neutrófilos, células cebadas, eosinófilos, macrófagos y células asesinas naturales. En consecuencia, los receptores Fc proporcionan un medio por el cual los anticuerpos pueden incorporar elementos celulares fundamentales de la inmunidad innata como macrófagos y células asesinas naturales.

Existen muchos Fc diferentes. En seres humanos el receptor Fc neonatal (FcRn) transfiere igG de la madre al feto durante el embarazo y también actúa en la regulación de las concentraciones séricas de IgG.

En el ser humano se encuentran:

• Receptor FcαR, une IgA

• Receptor FcεR, une IgE

• FcɣR (RI, RII-A, RII-BI, RII-B2, RIII) capaces de unir IgG

El enlace cruzado de estos receptores por la unión de complejos antígeno anticuerpo tiene como resultado el inicio de cascadas de transducción de señales que originan fenómenos como fagocitosis o citotoxicidad mediada por anticuerpo (ADCC).

Superfamilia de las inmunoglobulinas

Todas las clases de cadenas pesadas y ligeras tienen la estructura del dominio de pliegue de inmunoglobulina. La presencia de esta estructura característica en todas las cadenas pesadas y ligeras de las inmunoglobulinas indica que los genes codificadores provienen de un gen primordial común que codifica un polipeptido de 110 aminoácidos.

Se utiliza el término superfamilia para referirse a proteínas cuyos genes correspondientes derivaron de un gen primordial común que codifico la estructura de dominio básica

Además de las propias inmunoglobulinas, las proteínas siguientes son miembros representativos de la superfamilia de las inmunoglobulinas:

Casi ninguno de los miembros de la superfamilia de las inmunoglobulinas puede unir antígeno. Por consiguiente, la estructura característica del pliegue de Ig que se encuentra en tantas proteínas de membrana debe tener alguna función a parte de unir antígeno.

Anticuerpos monoclonales.

La mayoría de los antígenos ofrece múltiples epítopos y por consiguiente induce la proliferación y diferenciación de una variedad de clonas de células B, derivadas todas de una célula B que reconoce un epítopo particular.

Anticuerpo policlonal.- facilita la localización, fagocitosis, y lisis de antígeno mediada por complemento. La heterogeniedad de anticuerpos que aumenta la protección inmunitaria in vivo suele reducir la eficacia de un antisuero para varios usos in vitro. Para casi todos los propósitos de investigación, diagnósticos y terapéuticos son preferibles anticuerpos monoclonales, derivados de

...