TEMA: EJEMPLOS DE INHIBIDORES ENZIMÁTICOS

NOMBRE: EVA SANGACHA

DEBER N° 3

TEMA: EJEMPLOS DE INHIBIDORES ENZIMÁTICOS

Inhibidores irreversibles:

Se unen permanentemente al a la enzima formando una inhibición completa. Su unión en muy difícil de eliminar debido a su enlace covalente.

Ejemplos:

• Compuestos organofosforados: DFP, Insecticidas (Paration, Malation) Gases de guerra (Sarín), gas mostaza.
• Ión cianuro, CN
• Penicilinas.

Inhibidores competitivos:

El sustrato y el inhibidor compiten para ocupar el sitio activo de una enzima.

• La intoxicación con etilenglicol o metanol se trata con etanol
• Quimioterapéuticos: metrotrexato; Inhibe síntesis de DNA
• Agentes antibacterianos: Sulfamidas; síntesis de DNA de bacterias.
• Estatinas: enzima limitante síntesis de colesterol.

Inhibidores no competitivos:

En esta inhibición el sustrato y el inhibidor se enlazan pero en sitios activos diferentes.

Ejemplos:

• La proteasa es inhibida por el tripanavir.
• PETT2 es inhibidor de la Transcriptasa inversa.
• El ion Sulfuro (HS-) es inhibidor de algunos metales que reacciones con las enzimas.

 Inhibidores acompetivos.

Este caso la unión del inhibidor no es al sitio activo sino a cualquier otro lugar.

• Inhibición de la deshidrogenasa del glicerol-3-fosfato por la yodo –acetamida.
• La inhibición de la fosfatasa alcalina placentaria (ioenzima de Regan) por la fenilalanina.
• Lainosina-5-monofosfatodeshidrogenasa, en la producción de nucleótidos de guanina es inhibida por el fármaco inmunosupresor Vx-148.

• Inhibición de la fosfatasa alcalina por la L-fenilalanina que posee dos subunidades idénticas que hacen que se una a un sitio y el sustrato a otro.

BIBLIOGRAFÍA:

• Múnera Tangarife, R. D. (2013). Enzimas. Recuperado el 05-10-2015 de: http://datateca.unad.edu.co/contenidos/201103/201103/material_didactico.html

• Peretó, J.; Sendra, R.; Pamblanco, M y Bañó, C. (2007). Fundamentos de Bioquímica. Universitat de València.

• Facultad de ciencias exactas y naturales de Buenos Aires, S.F., (2012), Mecanismo de Acción de drogas. Recuperado el 05-10-2015 de:http://www.qo.fcen.uba.ar/Cursos/quimed_files/inhibidores05.pdf

DEBER N° 4

NOMBRE: EVA SANGACHA

Qué significa la Constante de Michaelis (KM)

La constante de Michaelis-Mente nos ayuda a conocer acerca de la afinidad que tiene la enzima por el sustrato, teniendo en cuenta que a mayor Km menor es la afinidad enzima-sustrato y viceversa, también ayuda a conocer la concentración del sustrato a la cual la velocidad de reacción es la mitad de la velocidad máxima.

La constante Km es particular de un substrato y característico de una enzima. Es importante conocer que no varía con la concentración de la enzima.

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