Tipos de Inhibición reversible

Inhibición competitiva

• El sustrato y el inhibidor tienen estructuras similares, por lo que compiten por entrar al mismo sitio (sitio activo).
• Es el único tipo de inhibición que puede ser abolida aumentando la concentración del sustrato.
• La Vmax no cambia, solo que ahora se tendrá que usar una mayor cantidad de sustrato para llegar a ella.

[pic 1]

                          Vmax no cambia

                          Km aumenta

Inhibición Acompetitiva

• El inhibidor no se parece al sustrato y se une a un sitio diferente al sitio activo.
• El inhibidor solo se puede unir al complejo EI (enzima-inhibidor) ya que el sitio al que se une el inhibidor solo es accesible para este después de que la unión del sustrato a la enzima genere un cambio conformacional.

[pic 2]

                 Vmax disminuye

                 Km disminuye

Inhibición No competitiva

• El inhibidor no se parece al sustrato y se une a un sitio diferente al sitio activo.

• El inhibidor puede unirse E (enzima libre) o al complejo ES (enzima-sustrato), por lo que el  sitio al que se une siempre se encuentra disponible haya sustrato o no.
• El inhibidor no afecta la unión del sustrato a la enzima, por lo que no afecta Km. Pero si disminuye el número de enzimas que pueden llevar a cabo la catálisis, por eso disminuye Vmax.

[pic 3]

               Vmax disminuye

               Km no cambia

Inhibición Mixta

• Es un tipo particular de inhibición No competitiva, por lo que tienen muchas características en común.
• El inhibidor no se parece al sustrato y se une a un sitio diferente al sitio activo.

• El inhibidor puede Unirse a E o a ES.[pic 4]

           Vmax disminuye

           Km aumenta