Biología.

OBJETO DE ESTUDIO 7.

7.1 Retículo endoplasmático rugoso.

7.1.1 Estructura.

Microsomas.

Es la fragmentación del ER en numerosas vesículas pequeñas y cerradas (100 nm diámetro): Microsomas.

Los microsomas están tapizados por ribosomas y reciben el nombre de microsomas rugosos, dichos ribosomas, se encuentran siempre en la superficie externa de los microsomas. Los microsomas rugosos, son especialmente útiles para el estudio de muchos procesos que realiza el ER rugoso.

También se encuentran en muchas vesículas de tamaño similar al de los microsomas rugosos, pero sin ribosomas unidos a ellas: Microsomas lisos.

Como los ribosomas contienen gran cantidad de RNA, los microsomas rugosos son más densos que los lisos, los microsomas rugosos presentan más de 20 proteínas que no están presentes en los lisos; estás mismas proteínas ayudan a mantener unidos a los ribosomas al ER.

Ribosomas: libres, unidos a la membrana, polirribosomas.

En e citosol existen dos poblaciones de ribosomas.

Los unidos a la membrana, unidos a la cara citosólica de la membrana del ER, se dedican a la síntesis de proteínas que simultáneamente se translocan al interior del ER.

Los ribosomas libres, no unidos a ninguna membrana, fabrican todas las demás proteínas codificadas por el genoma nuclear. Son el asiento de la síntesis de las proteínas que se encuentran en el citosol y el núcleo celular, además de determinadas proteínas mitocondriales.

Los ribosomas unidos y libres, son estructural y funcionalmente idénticos. Difieren solo en las proteínas que están fabricando en un momento dado.

Muchos ribosomas pueden unirse simultáneamente a una misma molécula de mRNA, normalmente se forma un polirribosoma que se une a la membrana de ER a tráves de múltiples cadenas polipeptídicas en crecimiento.

7.1.2 Función.

Proceso cotraducional.

La importación de proteínas al ER empieza antes de quela cadena polipeptídica se haya acabado se sintetizar.

Proceso post-traduccional.

Requiere diferentes tipos de péptidos señal. Dado que habitualmente un extremo de la proteína está translocado en el interior del ER mientras que el resto de la cadena polipeptidica se está fabricando, la proteína nunca es liberada al citosol y por consiguiente no existe peligro de que se pliegue antes de alcanzar el translocador de la membrana.

Proteínas transmembrana.

Son parcialmente translocadas a través de la membrana del ER y por lo tanto se mantienen incluidas en el.

Proteínas solubles en agua.

Son completamente translocadas a través de la membrana ER y liberadas al lumen.

Hipótesis de peptído señal: secuencia señal, particula de reconocimiento de la señal, aparato de traslocación, señal de inicio de transferencia, señal de paro de la traslocación.

La síntesis proteica comienza con la denominada fase de iniciación, una molécula del mRNA que codifica la proteína a sintetizar se fija por el extremo anterior (extremo 5’) a la subunidad menor del ribosoma. Durante la fijación se ubica el codón de inicio del mRNA en la denominada posición de cadena peptídica o sitio P. El codón de inicio se compone del grupo de tres bases AUG (también es el codón correspondiente al aminoácido metionina) y representa una señal de comienzo para la síntesis de proteínas, ubicada cerca del extremo 5’ del mRNA se adosa a una subunidad ribosomal mayor, con lo que el ribosoma está en condiciones de comenzar la síntesis proteica, es decir, finaliza la base de inciación.

Si la proteína debe ser sintetizada por los ribosomas ligados a la membrana, el mRNA tiene su extremo 5’ una secuencia de bases adicional, que codifica la denominada secuencia señal (compuesta por alrededor de 20 aminoacidos). La secuencia señal es sintetizada primero y representa una prolongación N-terminal de la “verdadera proteína” a sintetizar. Ya que está producida la secuencia señal, un complejo de RNA- proteína especifico, denominado partícula de reconocimiento señal (SRP), se fija a la secuencia señal y detiene momentáneamente la síntesis proteíca. La SRP tiene gran afinidad con un complejo proteico denominado receptor SRP, una proteína integral de membrana ubicada sobre la superficie externa del RER. El receptor SRP también se denomina “proteína de anclaje”. En cuanto la SRP se fija a la secuencia señal, se adosa también con el receptor SRP y une así al ribosoma con la superficie externa de la membrana del RER. El SRP se separa de la secuencia señal después de la unión con el receptor SRP y el ribosoma con la secuencia señal se une un complejo proteico denominado canal translocador de proteína.

La cadena peptídica atraviesa el canal hacia la luz de retículo endoplasmatico y, en cuanto pasa la totalidad de la secuencia señal, esta se separa por acción de una enzima ligada a la membrana una señal peptidasa. Cuando finaliza la síntesis de la verdadera cadena polipeptidica, esta se libera a la luz del retículo o permanece unida a la doble capa lipidica de la membrana del RER.

La cadena polipeptidica, contiene, en algún sitio, una secuencia de alrededor de 20 aminoacidos hidrófobos, correspondientes a la porción transmbrana de la proteína que actia como secuencia de detención de transferencia: su función es detener la transferencia de la cadena polipeptidica a través del canal de proteínas y se cree que la cadena peptidica abandona el canal por difusión lateral y penetra en doble la capa lipidica. Una vez finalizada la síntesis, se separan las dos subunidades mayor y menor del ribosoma y que después se vuelven a unir para sintetizar una nueva proteína.

El proceso de translocación de las proteínas destinadas a permanecer en la membrana es más complejo que el de las proteínas solubles, en las proteínas de transmembrana de paso único, un péptido señal amino terminal inicia la translocación igual que para el caso de una proteína soluble, pero un segmento adicional hidrofóbico de la cadena polipeptídica frena el proceso de transferencia antes de que toda la cadena se haya translocado. Esté péptido de paro de transferencia ancla la proteína en la membrana después de que el péptido

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