Las enzimas

Las enzimas pertenecen a seis grupos que aparecen a continuación:

1. Oxidoreductasas, actúan en reacciones de oxidoreducción y se las llama también deshidrogenasas.

2. Transferasas, transfieren grupos funcionales de un compuesto a otro. Las quinasas representan un grupo especializado que transfiere grupos fosfato.

3. Hidrolasas, rompen un enlace adicionando una molécula de agua.

4. Liasas, rompen enlaces por mecanismos distintos a la hidrólisis o la oxidación. Las decarboxilasas y aldolasas son ejemplos de liasas.

4. Isomerasas, catalizan reacciones de interconversión de isómeros.

5. Ligasas, unen moléculas utilizando energía proveniente del ATP. También se llaman sintetasas.

Enzima alostérica.

Una enzima alostérica es una enzima cuya actividad está regulada mediante un centro alostérico, que es un sitio, distinto del centro activo de la enzima, al que se une un regulador (llamado regulador alostérico) de manera reversible y no covalente. La unión de este regulador modifica la estructura tridimensional de la enzima y llega a afectar la configuración del sitio activo, por lo que aumenta o disminuye su actividad, según el caso.

El alosterismo es una de las principales formas de regulación en la célula debido a que puede producir cambios rápidos y fácilmente reversibles en la actividad de las enzimas (y, por lo tanto, en el metabolismo) sin depender de que el regulador tenga una estructura similar al sustrato de la enzima (lo que puede ayudar a conectar vías metabólicas).

Las enzimas alostéricas catalizan pasos ubicados al principio de la vía o en puntos de ramificación de la misma y su actividad está modulada por la unión de moléculas fisiológicamente importantes que se conocen como efectores o moduladores.

Estas enzimas tienen muchas veces estructura cuaternaria y cada molécula de enzima tiene varios sitios activos. La unión de una molécula de sustrato al primer sitio activo produce un aumento de afinidad del segundo sitio por otra molécula de sustrato y así sucesivamente (efecto cooperativo).

Modificaciones covalentes

Existen enzimas que se regulan por el pasaje de una forma activa a inactiva debido a la formación o rotura reversible o irreversible de enlaces covalentes.

En muchos casos no es suficiente la modulación alostérica para la regulación de todas las vías metabólicas. Por eso algunas enzimas tienen un mecanismo rápido de regulación que permite el pasaje de una forma activa a una forma inactiva. Un ejemplo de este tipo de regulación es la unión de un grupo fosfato a un – OH de un residuo de aminoácido de la molécula de enzima que permite la transformación de una forma en otra. Esta es una modificación covalente reversible.

Inhibición

* En la inhibición competitiva, el sustrato y el inhibidor no se pueden unir a la misma enzima al mismo tiempo. Esto generalmente ocurre cuando el inhibidor tiene afinidad por el sitio activo de una enzima en el cual también se une el sustrato; el sustrato y el inhibidor compiten para el acceso al sitio activo de la enzima. Este tipo de inhibición se puede superar con concentraciones suficientemente altas del sustrato, es decir, dejando fuera de competición al inhibidor. En la inhibición competitiva la velocidad máxima de la reacción no varía, pero se necesitan concentraciones más elevadas de sustrato para alcanzar una determinada velocidad, incrementándose así el Km aparente.

* En la inhibición acompetitiva el inhibidor no puede unirse a la enzima libre, sino únicamente al complejo enzima-sustrato (ES). Una vez formado el complejo con el inhibidor (EIS) la enzima queda inactiva. Este tipo de inhibición es poco común, pero puede darse en enzimas multiméticas.

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