Accion anzimatica

ACCIÓN ENZIMÁTICA

ADA LUZ ATENCIA LAMADRID

MARÍA JOSÉ QUIROZ BARRETO

VICTOR JESÚS YEPES YANEZ

DOCENTE: CAROLINA ARANGO RIVAS

UNIVERSIDAD DE CÓRDOBA

FACULTAD DE CIENCIAS BÁSICAS

PROGRAMA DE QUÍMICA

CURSO DE BIOLOGÍA GENERAL

MONTERÍA – CÓRDOBA

2016

INTRODUCCIÓN

Las reacciones químicas que se dan en los seres vivos no podrían tener lugar sin la

presencia de los enzimas. Estas macromoléculas, que generalmente son proteínas

globulares formadas por una o más cadenas polipeptídicas, catalizan las reacciones

bioquímicas, permitiendo que los sustratos se conviertan en los productos que

necesita la célula. Como todo catalizador, los enzimas no se consumen en las

reacciones que catalizan, pero a diferencia de otros catalizadores de naturaleza

inorgánica, las reacciones que catalizan son muy específicas: sólo interaccionan

con determinados sustratos, y sólo facilitan el curso de determinadas reacciones.

En el presente informe se mostrará y analizará los resultados obtenidos al estudiar

la actividad de la amilasa sobre el almidón; la amilasa es una enzima que ayuda a

digerir los carbohidratos. Se produce en el páncreas y en las glándulas salivales. La

renina (una enzima digestiva) sobre la caseína de la leche y la catalasa sobre el

peróxido de hidrógeno, esta es una enzima que podemos encontrar en todos los

seres vivos, necesaria para descomponer el peróxido de hidrógeno, un compuesto

tóxico, que se produce durante el metabolismo celular. Además, se reconoció el

efecto que sobre las actividades de las enzimas nombradas anteriormente al variar

la concentración del sustrato, el pH y la temperatura.

OBJETIVOS

 Interpretar con claridad los mecanismos subyacentes de la acción enzimática

sobre sustratos específicos.

 Analizar los mecanismos subyacentes de la actividad de la catalasa en tejido

animal y vegetal.

METODOLOGÍA

El diseño del estudio realizado fue de tipo experimental, el cual tenía como objetivos

principales la interpretación de los mecanismos de la acción enzimática sobre

sustratos específicos y el análisis de la actividad de la catalasa presente en tejido

vegetal y animal sobre el peróxido de hidrógeno.

Acción de la amilasa sobre el almidón. Inicialmente, fue necesario obtener 6mL de

saliva. Luego, se rotularon 2 tubos de ensayo con las letras A, al que se le adicionó

1mL de la muestra y B, 3mL, el cual fue calentado hasta ebullición. Posteriormente,

se rotularon 4 tubos de ensayo del 1 al 4, agregándoles a cada uno 4 ml de almidón

al 1%; al tubo 1 y 2 se le adicionaron dos y diez gotas respectivamente de la muestra

presente en el A; de igual manera, al tubo 3 y 4 se le añadieron dos y diez gotas

pero del tubo B. Después de cinco minutos, se realizaron pruebas de Lugol y

Benedict a cada uno de los tubos.

Acción de la renina sobre la caseína de la leche. Se rotularon dos tubos de ensayo

(1 y 2), en el 1 se agregaron 5 mL de leche y en el 2, 5 ml de leche más dos gotas

de HCl al 10%. Después, a estos se les añadieron 10 gotas de solución de renina y

se anotaron los resultados observados en cada uno.

Acción de la catalasa sobre el peróxido de hidrógeno (H2O2). El procedimiento se

llevó a cabo de igual manera para tejido vegetal (papa) y animal (hígado). Primero,

se realizaron 3 cortes de dimensiones iguales de cada uno de estos. Luego, se

adicionaron en tubos de ensayos rotulados de 1 al 3; al primero se le añadieron 3

gotas de H2O2, al segundo se le agregaron tres gotas de HCl concentrado, se

esperó 1 minuto y posteriormente se adicionaron 3 gotas de H2O2. Por último, Al

tercer tubo se le agregó agua y se transfirió a un baño de María. Después de que la

muestra estuviera hervida, se retiró el agua y se añadieron 3 gotas de H2O2.

RESULTADOS Y ANÁLISIS

1. ACCIÓN DE LA AMILASA SOBRE EL ALMIDÓN

En la siguiente tabla se muestran los resultados de la actividad o inactividad de la

enzima amilasa sobre el almidón, en términos de los resultados positivos o

negativos obtenidos con los reactivos utilizados:

Tabla 1. Resultados de la acción de la amilasa sobre el almidón

Prueba a los cinco minutos

Tubo N° Enzima lugol benedict

1 actividad - +

2 - +

3 inactividad + -

4 + -

Figura 1.Almidón + dos gotas Figura 2. Almidón + 10

de saliva. gotas de saliva.

Figura 3. Almidón + dos gotas de Figura 4. Almidón + diez gotas de

saliva después de calentamiento saliva después de calentamiento.

En todas las figuras, del lado izquierdo está la muestra con el reactivo de lugol y en

el derecho con el reactivo de benedict.

Figura 5. Muestras más reactivo de benedict, después de calentamiento.

En la saliva se encuentra una enzima llamada ptialina o amilasa que descompone

(hidroliza) el almidón que se caracteriza por ser un polisacárido, para así generar

azucares más simples.

A pesar de la amplia variabilidad de estructuras, los monosacáridos glucosa,

fructosa y galactosa son los únicos glúcidos con buena absorción intestinal, por lo

que disponemos de distintos mecanismos para convertir cualquier polisacárido a

estas estructuras más simples.

El primer proceso es la digestión del almidón, que comienza en la boca por medio

de la α-amilasa salival. Esta enzima actúa sobre los enlaces α-1-4 de la amilosa y

la amilopectina cortando las largas cadenas de almidón en otros componentes de

menor longitud (maltosa, maltotriosa y α-dextrina límite), pero no tiene actividad

sobre los enlaces α-1-6 (ramificaciones) ni sobre los β-1-4 de la celulosa (por eso

ésta no puede ser digerida). La α-amilasa salival se inactiva por el pH ácido del

estómago por

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