Aminoacidos, Peptidos Y Proteinas

Aminoácidos, Péptidos y Proteínas

Los tres tipos de polímeros que prevalecen en la naturaleza son los polisacáridos, las proteínas y los ácidos nucleícos. Los péptidos y las proteínas son polímeros de aminoácidos unidos por enlaces a amida. Un aminoácido es un ácido carboxílico con un grupo amino en el carbono alfa. Las unidades repetidas. se llaman residuos de aminoácidos. Un dipéptido contiene dos residuos de aminoácidos, un tripéptido contiene tres y un polipéptido contiene muchos residuos de aminoácidos.

Las proteínas son polipéptidos que se presentan de forma natural. Se clasifican en: proteínas fibrosas, contienen cadenas largas de polipéptido que se presentan en forma de haz; Son insolubles en agua, todas las proteínas estructurales son fibrosas. Las proteínas globulares tienden a tener forma esférica y son solubles en agua todas las enzimas son proteínas globulares.

Ejemplos de proteínas:

Proteínas Estructurales: el colágeno es el principal componente de los huesos músculos y tendones; la queratina es el componente principal del cabello, pezuñas, plumas, pieles y la capa exterior de la piel.

Proteínas protectoras: proteínas para la coagulación sanguínea, los anticuerpos y los antibióticos etílicos dan protección contra las enfermedades, el veneno de las vibras y las toxinas de las plantas las protegen contra las enfermedades.

Enzimas: las enzimas son proteínas que catalizan las reacciones que tienen lugar en los sistemas vivos.

Hormonas: la insulina, la cual regula las reacciones de los sistemas vivos son proteínas.

Clasificación y Nomenclatura de los Aminoácidos

Los aminoácidos difieren sólo en el sustituyente (R) unido al carbono alfa. La amplia variedad de estos sustituyentes, llamados cadenas laterales, es lo que da a las proteínas sus grandes diferencias estructurales y, como consecuencia, su amplia diversificación funcional. A continuación se presentan las estructuras de los 20 aminoácidos más comunes. Los diez aminoácidos esenciales se indican con (*).

Proteínas y Nutrición

Las proteínas dietéticas se hidrolizan en el organismo a aminoácidos individuales. Algunos de estos aminoácidos se emplean para sintetizar las proteínas que necesita el organismo. No todas las proteínas contienen los mismos aminoácidos. La mayor parte de las proteínas de la carne y lácteos contienen todos los aminoácidos que necesite el cuerpo. Sin embargo la mayor parte de las proteínas de fuentes vegetales se consideran incompletas, por lo que una dieta balanceada debe contener proteínas de diferentes fuentes.

Configuración de los aminoácidos

De todos los aminoácidos que se presentan en forma natural, con excepción de la glisina, el carbono alfa es un centro asimétrico. Por consiguiente, 19 de los 20 aminoácidos de la lista que se muestra en la tabla anterior pueden existir como enantiómeros. La anotación D y L se utiliza para los aminoácidos. Un aminoácido con el grupo carboxilo en la parte superior y el grupo R en la parte inferior del eje vertical, es un D-aminoácido, si el grupo amino está a la derecha y un grupo L-aminoácido se encuentra a la izquierda. A diferencia de los monosacáridos, donde el isómero D es uno de los que existen en la natu- raleza, la mayor parte de los aminoácidos naturales tienen la configuración L.

Propiedades ácido-base de los aminoácidos

Cada aminoácido tiene un grupo carboxilo y un grupo amino, y cada grupo puede existir en forma ácida o básica, dependiendo del pH de la solución en la cual está disuelto el aminoácido. Un aminoácido nunca puede existir como un compuesto sin carga, indepen- dientemente del pH de la solución.

El punto isoeléctrico

El punto isoeléctrico (pI) de un aminoácido es el pH en el cual no tiene carga neta. En otras palabras, es el pH donde la cantidad de carga positiva de un aminoácido se equilibra exactamente con la carga negativa.

Separación de los aminoácidos

Electroforesis: Por medio de la electroforesis se puede separar una mezcla de aminoácidos tomando co- mo base sus valores de pI.

Cromatografía por intercambio iónico: Con la técnica conocida como cromatografía por intercambio iónico se puede identificar no solamente a los aminoácidos, sino también determinar las cantidades relativas de los aminoácidos presentes en una mezcla.

Enlaces peptídicos y enlaces disulfuro

Los enlaces peptídicos y los enlaces disulfuro son los únicos enlaces covalentes que mantienen unidos a los residuos de aminoácidos en un péptido o una proteína.

Enlaces peptídicos: Los enlaces amida que unen los residuos de aminoácidos se llaman enlaces peptídicos. Convencionalmente, los péptidos y las proteínas se escriben con el grupo amino libre (el aminoácido N-terminal) a la izquierda y el grupo carboxilo libre a la derecha (el amino- ácido C-terminal).

Cuado se conocen las identidades de los aminoácidos en un péptido, pero se desconoce su secuencia, los aminoácidos se escriben separados por comas. Cuando se conoce la se-cuencia de los aminoácidos, se escriben separados por guiones.

Enlaces disulfuro: Cuando los tioles se oxidan bajo condiciones suaves, forman disulfuros. Un disulfuro es un compuesto con un enlace S—S.

Dos residuos de cisteína en una proteína pueden oxidarse a disulfuro. Esto se conoce como puente disulfuro. Los puentes disulfuro contribuyen a la forma general de una proteína.

Determinación de la estructura primaria de un péptido o de una proteína

Uno de los métodos más utilizados para identificar al aminoácido N-terminal en un péptido o una proteína es tratar la proteína con isotiocianato de fenilo (PITC), conocido comúnmente como reactivo de Edman, el cual reacciona con el grupo amino N-terminal, y el aminoácido N-terminal se desacopla como un aminoácido PTH, dejando atrás un péptido con un aminoácido menos.

Estructura secundaria de las proteínas

La estructura secundaria describe cómo se pliegan los segmentos de la columna vertebral. Las conformaciones

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