Proteinas Y Aminoacidos

PROTEINAS

Las Proteína son macromolécula formada por una o más cadenas de aminoácidos en un orden específico: el orden está determinado por la secuencia de bases de nucleótidos del gen que codifica la proteína. Las proteínas son necesarias para la estructura, el funcionamiento y la regulación de células, tejidos y órganos de un organismo. Cada proteína tiene funciones únicas.

FUNCIONES

Entre las funciones que cumplen las proteínas cabe destacar las siguientes:

 Función Estructura: Es una de las funciones más características de las proteínas que se consideran habitualmente los elementos plásticos a partir de los cuales se constituyen la mayoría de las estructuras celulares. Por ejemplo: Las glucoproteínas forman parte de las membranas celulares.

 Función Homeostática: Las proteínas, junto con las sales minerales, intervienen en el mantenimiento del equilibrio osmótico.

 Función de Transporte: La proteínas actúan también transportando sustancias, así, la hemoglobina y hemocianina transportan el O2 por el organismo, y las lipoproteínas transportan lípidos como el colesterol.

 Función Defensiva: Como la del fibrinógeno que contribuye a la formación del coágulo durante una hemorragia, la mucina que tiene acción protectora, o las inmunoglobulinas que se comportan como anticuerpos.

 Función Hormonal: Existen hormonas de naturaleza proteica, como la insulina que regula el metabolismo de los glúcidos.

 Función Contráctil: Como la actina y miosina responsables de la contracción muscular.

 Función de Reserva: Aunque raras veces las proteínas actúan como fuente de energía existen clases como las albúminas (por ejemplo ovoalbúminas) que constituyen la reserva principal de las proteínas en el organismo. Estas pueden ser utilizadas como elementos nutritivos y como almacén de aminoácidos dispuestos a ser utilizados como unidades estructurales por el embrión en desarrollo.

 Función Enzimática: Las reacciones biológicas están controladas por enzimas que son proteínas.

Niveles estructurales

1. Estructura primaria

• Cada proteína se caracteriza por el número, tipo y orden de los aa que la componen.

• La secuencia de aa condiciona los niveles estructurales siguientes.

2. Estructura secundaria

• Todos los enlaces de la cadena polipeptídica, excepto los enlaces peptídicos, permiten la rotación de la molécula. De todas las conformaciones posibles solo algunas son estables. La mayoría de las proteínas presentan una estructura conjunta.

• Hélice alfa

Hélice dextrógira con 3,6 aa por vuelta. Puentes de H entre el grupo -NH de un aa y el -C=O del cuarto aa que sigue en la secuencia. Los R quedan hacia afuera.

Algunos aminoácidos como la Prolina desestabilizan esta estructura. También la presencia de cadenas laterales voluminosas o grupos con la misma carga próximos.

Lámina plegada

Cadena plegada sobre sí misma y en zig-zag. Se estabiliza también mediante puentes de H entre distintas zonas de la cadena polipeptídica. Los grupos R se alternan hacia arriba y abajo.

Hélice de colágeno

Predominan la Prolina y la hidroxiprolina. Hélice más abierta. Tres hélices se unen para formar una superhélice de colágeno.

3. Estructura terciaria (Globular)

Replegamiento tridimensional. Determina la actividad de la proteína. Las proteínas con estructura terciaria son más activas, las fibrosas suelen ser estructurales. Se producen interacciones entre radicales de aa que se encuentran separados en la cadena polipeptídica.

4. Estructura cuaternaria (Proteínas oligoméricas)

Proteínas oligoméricas. Asociación de varias subunidades proteicas iguales o diferentes mediante enlaces débiles. Un ejemplo de proteína oligomérica es la hemoglobina, formada por cuatro subunidades iguales dos a dos.

PROPIEDADES DE LA PROTEÍNA

Solubilidad

Las proteínas son solubles en agua cuando adoptan una conformación globular. La solubilidad es debida a los radicales (-R) libres de los aminoácidos que, al ionizarse, establecen enlaces débiles (puentes de hidrógeno) con las moléculas de agua. Así, cuando una proteína se solubiliza queda recubierta de una capa de moléculas de agua (capa de solvatación) que impide que se pueda unir a otras proteínas lo cual provocaría su precipitación (insolubilización). Esta propiedad es la que hace posible la hidratación de los tejidos de los seres vivos.

Capacidad amortiguadora

Las proteínas tienen un comportamiento anfótero y esto las hace capaces de neutralizar las variaciones de pH del medio, ya que pueden comportarse como un ácido o una base y por tanto liberar o retirar protones (H+) del medio donde se encuentran.

Desnaturalización y renaturalización

La desnaturalización de una proteína se refiere a la ruptura de los enlaces que mantenían sus estructuras cuaternaria, terciaria y secundaria, conservándose solamente la primaria. En estos casos las proteínas se transforman en filamentos lineales y delgados que se entrelazan hasta formar compuestos fibrosos e insolubles en agua. Los agentes que pueden desnaturalizar a una proteína pueden ser: calor excesivo; sustancias que modifican el pH; alteraciones en la concentración; alta salinidad; agitación molecular; El efecto más visible de éste fenómeno es que las proteínas se hacen menos solubles o insolubles y que pierden su actividad biológica.

La mayor parte de las proteínas experimentan desnaturalizaciones cuando se calientan entre 50 y 60 ºC; otras se desnaturalizan también cuando se enfrían por debajo de los 10 a 15 ºC.

Especificidad

Es una de las propiedades más características y se refiere a que cada una de las especies de seres vivos es capaz de fabricar sus propias proteínas (diferentes de las de otras especies) y, aún, dentro de una misma especie hay diferencias proteicas entre los distintos individuos. Esto no ocurre con los glúcidos y lípidos, que son comunes a todos los seres vivos.

La enorme diversidad proteica interespecífica e intraespecífica es la consecuencia de las múltiples combinaciones entre los aminoácidos, lo cual está determinado por el ADN de cada individuo.

¿Para qué necesitamos las proteínas?

Las proteínas, como todos los nutrientes, son necesarias en una cantidad para realizar correctamente sus funciones:

• Contribuyen a la formación, crecimiento y reparación de todos los órganos.

• Forman también los músculos, la piel, los tendones e incluso las uñas.

• Participan en muchísimas funciones (sistema inmune, transporte de oxígeno, también puede servir de combustible, etc.)

Exceso de proteínas

Si consumimos un exceso de alimentos con proteínas, también será perjudicial para nuestra salud ya que las proteínas no se pueden acumular en el organismo como tales, por lo que se transformarán en grasa para posteriormente acumularse como tal. Las enfermedades o problemas vienen cuando tomamos demasiadas proteínas. Las posibles consecuencias suelen ser:

• Enfermedades cardiovasculares: Las proteínas, sobre todo las animales, suelen ir acompañadas de grasas saturadas las cuales en exceso aumentarán nuestro colesterol.

• Obesidad: Ese aporte de grasa y calorías puede favorecer la obesidad. La típica hamburguesa grande aporta casi las calorías necesarias para todo el día.

• Sobrecarga del organismo: especialmente del hígado y los riñones, para poder eliminar las sustancias de deshecho como son el amoníaco, la urea o el ácido úrico.

• Cálculos de riñón: La proteína animal ayuda a perder o eliminar calcio ya que además de mucho fósforo acostumbra a cocinarse con mucha sal.

• Cansancio y cefaleas: El exceso de amoníaco puede provocar cansancio, cefaleas y nauseas.

• Dificultad en la absorción del calcio: Un exceso de proteínas puede ocasionar un exceso de fósforo lo cual puede hacer disminuir la absorción de calcio. Podría ser una explicación a por qué hoy en día pesar de tomar más leche y alimentos enriquecidos con calcio la gente continúa sufriendo de problemas de descalcificación.

• El exceso de proteínas si además no va acompañado del consumo abundante de frutas y verduras provoca un PH de nuestro organismo demasiado ácido y ello favorece la desmineralización ya que el cuerpo intenta compensar aportando reservas alcalinas o básicas (calcio, magnesio potasio).

Falta de Proteína

Las funciones de las proteínas en nuestro organismo son muy variadas. Es importante controlar la cantidad diaria de proteínas ya que en caso de tener una carencia de proteínas podríamos padecer síntomas como deficiencia en el sistema inmunológico, problemas de crecimiento o alteraciones intelectuales en niños o problemas de desarrollo den el feto en mujeres embarazadas.

 Pérdida de músculos : Puesto que la proteína es un participante importante en el crecimiento y reparación muscular, una baja ingesta puede conducir a una pérdida de masa muscular y reducción de la fuerza muscular

 Pérdida del cabello: El cabello en sí está formado básicamente por moléculas de proteína, y cuando se enfrenta a una escasez de proteínas, el cuerpo puede cambiar las hebras de cabello en crecimiento por una fase de reposo para ahorrar proteínas. El resultado es un desprendimiento significativo de cabello que ocurre dos a tres meses después de comenzar una dieta baja en proteínas. Este efecto es particularmente común en las dietas de choque u otros planes alimenticios que limitan seriamente las proteínas.

 Deterioro de la función inmune: Una ingesta baja en proteínas puede obstaculizar la producción de anticuerpos, disminuyendo la resistencia del cuerpo a las infecciones y aumentando la probabilidad de padecer resfriados y otras enfermedades contagiosas. Esto tiene especial importancia para las poblaciones en mayor riesgo de infección, tales como los lactantes y los ancianos. Con una ingesta diaria baja en proteínas, las enfermedades también pueden ser más graves o de mayor duración que cuando se consumen los niveles normales de proteínas.

 Malnutrición proteico-energética: Cuando la ingesta de proteína baja se combina con una dieta severamente restringida en calorías, pueden darse enfermedades relacionadas con la malnutrición proteica. Es más común en los niños pequeños que consumen dietas con altos carbohidratos y pocas proteínas. Esta enfermedad se caracteriza por la retención de líquidos, agrandamiento del hígado y desgaste muscular, produce pérdida de peso, debilidad, fatiga, pérdida de masa muscular y un aumento en la frecuencia de las infecciones.

Cantidad de proteínas necesarias

Aunque los especialistas nunca están de acuerdo se estima que suele ser suficiente entre 0,8 y 1, 2 gramos de proteína por kilo que pesemos y por día. Así si tenemos una persona que pesa 50 kilos debería de tomar entre 40 y 60 gramos de proteínas al día.

Lo ideal es repartirlas, como mínimo, en dos comidas. Normalmente se estima que cuanto más físico sea nuestro trabajo más importante es un buen aporte de proteínas al día.

Alimentos donde se encuentran las proteínas

El lomo embuchado es uno de los alimentos con mayor contenido de proteínas. El lomo embuchado contiene 50 gramos de proteínas y sólo 8 gramos de grasa por cada 100 gramos. Además de ser uno de los alimentos con más proteínas.

La soja es una legumbre muy nutritiva particularmente rica en proteínas. La soja contiene un elevado porcentaje de proteínas de alta calidad, casi 37 gramos de proteínas por cada 100 gramos de soja. La soja contiene la mayoría de aminoácidos esenciales a excepción de la metionina, la cual se puede completar combinando la soja con otros alimentos como los cereales.

La leche desnatada en polvo también tiene un alto nivel de proteínas ya que se trata de leche de la cual se ha eliminado prácticamente toda la grasa, pero que conserva todas sus proteínas. El porcentaje de proteínas habitual de la leche desnatada en polvo es de 35 gramos por cada 100 gramos además de contener sólo un gramo de grasa por cada 100. Además de una gran fuente de proteínas, la leche desnatada en es una buena fuente de vitamina B.

El queso manchego curado, es un alimento rico en proteínas con 32 gramos de proteína por cada 100 pero sin embargo, tiene un alto contenido de grasas, 35 gramos. Según esté menos curado, el queso manchego reduce su cantidad de proteínas en porcentaje con 29% de proteínas el queso manchego semicurado y el queso manchego fresco con un 26% de proteínas.

El Bacalao es un buen ejemplo de un alimento rico en proteínas y muy bajo en grasas, además de ser una fuente importante de vitaminas y minerales que hacen de este pescado uno de los alimentos que contienen proteínas más recomendables para cualquiera.

Con 30,5 gramos de proteínas por cada 100 gramos, el jamón serrano es una importante fuente de proteínas para nuestro organismo, Además, hay que tener en cuenta el alto valor biológico que tienen las proteínas del jamón pues son fácilmente asimiladas por nuestro organismo

El cacahuete o maní es un fruto seco con muchas propiedades y también tiene una cantidad considerable de proteínas. Cada 100 gramos de cacahuetes tienen 27 gramos de proteínas. El cacahuete a pesar de sus nutrientes y propiedades debe comerse con moderación pues es pesado de digerir.

Otros alimentos ricos en proteínas

• Lentejas (Las lentejas tienen un 23,5% de proteínas)

• Atún (23% de proteínas por cada 100 gramos de atún

• Pechuga pollo ( contiene un 22,8% de proteínas )

• Fiambre de pavo (contiene un 22,4% de proteínas)

• Chorizo, jamón cocido (22% de proteínas tienen estos alimentos)

• Sardinas e (Las sardinas en conserva tienen un 22% de proteínas)

• Carne de cerdo no grasa ( contiene tiene 21,2% de proteínas)

• Carne de buey no grasa ( contiene 21% de proteína)

• Bonito (Alimento que contiene un 21% de proteínas)

• Filete de ternera (Proporciona un aporte de proteínas 20,7%)

• Carne magra de vacuno (Alimento con un 20,7% de proteínas)

• Hígado (Este alimento tiene un porcentaje de 20,5% de proteínas)

• Cigalas, langostinos, gambas... (20,1% de proteínas)

• Garbanzos (Estas legumbres tienen un 20% de proteínas)

• Almendras (Las almendras tienen un 20% de proteínas)

• Carne magra de cerdo (Un 20% de la carne magra de cerdo son proteínas)

• Morcilla (Alimento que contiene un 19,5% de proteínas)

• Cabrito (19% de proteínas se pueden encontrar en la carne de este animal)

• Garbanzos, judías blancas ( contienen alrededor de un 19% de proteínas)

• Rape, salmón ( contienen tienen un 19% de proteínas)

• Cordero (La carne de cordero tiene un 18% de proteínas)

• Pistachos (Los pistachos tienen un 17,6% de proteínas)

• Bacalao (17% del Bacalao está formado por proteínas)

• Carne semigrasa de cerdo (El 16,7% de esta carne son proteínas)

• Caracoles (Tienen 16,3% de proteínas)

• Merluza (La merluza tiene un 15,9% de proteínas)

• Atún en escabeche (Contiene un 15% de proteínas)

• Clara de huevo (La clara de huevo tiene un 11,1% de proteínas)

Características físicas de las proteínas

Dentro de las propiedades físicas de las proteínas están:

Acción del calor: El calor cambia la estructura tridimensional nativa de las proteínas. En general todas las proteínas (excepto la caseína de la leche y la gelatina) coagulan con el calor. Las modalidades de la coagulación dependen de:

Temperatura: Es siempre inferior a 100 grados, en general una media de 70º. La clara del huevo 60.64º; La yema de huevo 64-70 º; La albúmina de la leche 70º.

La presencia de azúcar: depende de la cantidad de ésta, pero en general aumenta el grado de coagulación de todas las proteínas.

La velocidad del calentamiento: Si se calienta lentamente, la coagulación tiene lugar a una temperatura inferior.

Superficial: sucede cuando se sumerge un alimento proteico en un fluido cuya temperatura supera los 70º, ocasiona una coagulación inmediata de las proteínas de las capas superficiales de los alimentos proteicos. Esto hace que se conserven las sustancias nutritivas y sápidas en el interior de los alimentos.. En el caso de las cocciones en horno el precalentamiento permite alcanzar la temperatura necesaria para obtener el mismo fenómeno y en la fritura la temperatura a la que se sumerge el alimento debe ser alrededor de 100º.

Duración de la cocción: La duración de la cocción se regula en función de la temperatura a alcanzar en el centro del alimento y se ve modificada por la intensidad de la fuente de calor, de la velocidad de propagación al interior del alimento y de sus dimensiones. Pero siempre los tiempos de cocción deben estar adaptados a cada alimento para obtener buenos resultados.

Características químicas de las proteínas

Carácter anfótero: se comportan como ácidos o bases según el pH del medio. Si el medio es acido se comportan como bases y el grupo –COO capta un hidrogenión. En medio básico el grupo -NH3 libera un hidrogenión.

Punto isoeléctrico: PH para el cual la carga neta del aminoácido es nula.

Composición de las proteínas.

Desde el punto de vista de su composición elemental todas las proteínas contienen

carbono, hidrógeno, oxígeno y nitrógeno, mientras que casi todas contienen además azufre (Cabe resaltar que en azúcares y lípidos el nitrógeno sólo aparece en algunos de ellos). Hay otros elementos que aparecen solamente en algunas proteínas (fósforo, cobre, zinc, hierro, etc.).

Las proteínas son biomoléculas de elevado peso molecular (macromoléculas) y presentan

una estructura química compleja. Sin embargo, cuando se someten a hidrólisis ácida, se

descomponen en una serie de compuestos orgánicos sencillos de bajo peso molecular: los α-aminoácidos. Este rasgo lo comparten las proteínas con otros tipos de macromoléculas: todas son polímeros complejos formados por la unión de unos pocos monómeros o sillares estructurales de bajo peso molecular. Existen 20 α-aminoácidos diferentes que forman parte de las proteínas.

En las moléculas proteicas los sucesivos restos aminoácidos se hallan unidos covalentemente entre sí formando largos polímeros no ramificados. El tipo de enlace que los une recibe el nombre de enlace peptídico. Las cadenas de aminoácidos de las proteínas no son polímeros al azar, de longitud indefinida, cada una de ellas posee una determinada composición química, un peso molecular y una secuencia ordenada de aminoácidos.

Clasificación de las proteínas.

Las proteínas se clasifican en dos clases principales atendiendo a su composición. Las

proteínas simples u holoproteínas son las que están compuestas exclusivamente por

aminoácidos. Las proteínas conjugadas o heteroproteínas son las que están compuestas por aminoácidos y otra sustancia de naturaleza no proteica que recibe el nombre de grupo prostético.

Las proteínas conjugadas pueden a su vez clasificarse en función de la naturaleza de su grupo prostético. Así, se habla de glucoproteínas, cuando el grupo prostético es un glúcido, lipoproteínas cuando es un lípido, metaloproteínas cuando es un ion metálico, fosfoproteínas cuando es un grupo fosfato, etc.

Otro criterio de clasificación de las proteínas es la forma tridimensional de su molécula.

Las proteínas fibrosas son de forma alargada, generalmente son insolubles en agua y suelen tener una función estructural, mientras que las proteínas globulares forman arrollamientos compactos.

AMINOÁCIDOS

Los aminoácidos son compuestos orgánicos que se combinan para formar proteínas. Los aminoácidos y las proteínas son los pilares fundamentales de la vida.

Cuando las proteínas se digieren o se descomponen, los aminoácidos se acaban. El cuerpo humano utiliza aminoácidos para producir proteínas con el fin de ayudar al cuerpo a:

• Descomponer los alimentos.

• Crecer.

• Reparar tejidos corporales.

• Llevar a cabo muchas otras funciones corporales.

• Los aminoácidos también se pueden usar como una fuente de energía por parte del cuerpo.

Clasificación de los aminoácidos

Hay 22 aminoácidos conocidos que se clasifican del siguiente modo.

Aminoácidos esenciales: son 9 y se llaman así porque no pueden ser fabricados por nuestro cuerpo (el resto sí) y deben obtenerse a través de la alimentación. Los aminoácidos esenciales son la Leucina, Isoleucina, Valina, Triptófano, Fenilalanina, Metionina, Treonina, Lisina e Histidina.

Aminoácidos no esenciales: son así mismos importantes pero si no se encuentran en las cantidades adecuadas, pueden sintetizarse a partir de los aminoácidos esenciales o directamente por el propio organismo. Estos aminoácidos son ácido Glutámico, Alanina, Aspartato y Glutamina.

Aminoácidos condicionalmente esenciales: serían esenciales sólo en ciertos estados clínicos. Así la Taurina, Cisteína y la Tirosina suelen ser esenciales en prematuros. La Arginina puede ser también esencial en casos de desnutrición o en la recuperación de lesiones o cirugía. La Prolina, la Serina y la Glicina también serían, puntualmente, esenciales.

Por último tenemos a la Carnitina que muchos autores también incluyen como aminoácido aunque es una sustancia sintetizada en nuestro cuerpo a partir de otros aminoácidos.

Propiedades de los aminoácidos

Los aminoácidos poseen tres propiedades esenciales, las cuales son:

Ácido-básicas: Comportamiento del aminoácido cuando se ioniza, es decir, cuando el aminoácido adquiere cualquiera de las siguientes dos características, comportamiento como base o como ácido, además presenta una carga neta cero.

Ópticas: Los aminoácidos logran desviar el plano de polarización, en el cual interviene un rayo de luz que atraviesa la luz polarizada.

Químicas: La descarboxilación afecta al grupo carboxilo, la desaminación afecta al grupo amino y también se afecta al grupo R.

Propiedades químicas

Como su nombre lo indica, los a.a. poseen 2 grupos funcionales característicos: el grupo amino –NH2 y el grupo carboxílico –COOH. Además posee un grupo distintivo R (cadena lateral) unido al átomo de carbono a (el grupo –NH2 se encuentra siempre en posición a con respecto al grupo carboxilo). El representante más simple es la glicina H2N-CH2-COOH . Con excepción de la glicina (R=H), los demás a. presentan actividad óptica (Ca asimétrico).

FORMULA QUIMICA

Se caracterizan por poseer un grupo carboxilo (-COOH) y un grupo amino (NH2). Responden a la siguiente fórmula:

R representa un radical variable, que distingue un aminoácido de otro.

Características

 Los aminoácidos son compuestos sólidos; incoloros; cristalizables; de elevado punto de fusión (habitualmente por encima de los 200 ºC); solubles en agua; con actividad óptica y con un comportamiento anfótero.

 La actividad óptica se manifiesta por la capacidad de desviar el plano de luz polarizada que atraviesa una disolución de aminoácidos, y es debida a la asimetría del carbono, ya que se halla unido (excepto en la glicina) a cuatro radicales diferentes. Esta propiedad hace clasificar a los aminoácidos en Dextrogiros (+) si desvían el plano de luz polarizada hacia la derecha, y Levógiros (-) si lo desvían hacia la izquierda.

 El comportamiento anfótero se refiere a que, en disolución acuosa, los aminoácidos son capaces de ionizarse, dependiendo del pH, como un ácido (cuando el pH es básico), como una base (cuando el pH es ácido) o como un ácido y una base a la vez (cuando el pH es neutro). En este último caso adoptan un estado dipolar iónico conocido como zwitterión.

 El pH en el cual un aminoácido tiende a adoptar una forma dipolar neutra (igual número de cargas positivas que negativas) se denomina Punto Isoeléctrico. La solubilidad en agua de un aminoácido es mínima en su punto isoeléctrico.

Alimentos que contienen aminoácidos

Arroz, trigo, huevos, pescado, los garbanzos, lentejas, almendras, avena, frijoles, maíz, queso, papas, habas, leche, carne, , semillas, yogurt, ajo, cacahuates, quesos, semillas de sésamo, trigo, atún y el cordero.

Deficiencia de aminoácidos

El organismo produce las diferentes clases de proteínas de acuerdo a sus necesidades. Pero si alguno de los aminoácidos esenciales faltara, esa síntesis no se realizaría adecuadamente. Esto ocasionaría una deficiencia de proteínas vitales para el organismo, generando problemas tales como indigestión, depresión o retraso en el crecimiento.

¿Qué consecuencias puede tener la deficiencia de aminoácidos?

La deficiencia de aminoácidos será debido a una dieta desequilibrada e inadecuada en proteínas. Una dieta que no nos proporcione una cantidad suficiente de aminoácidos esenciales, conducirá a padecer alguna enfermedad o trastorno.

Pero existen situaciones donde a pesar de tener una dieta adecuada, la deficiencia aminoácidos ocurre de todas formas. Esa falta puede provocarse por:

• mala absorción de nutrientes

• infecciones

• traumas

• estrés

• consumo de drogas

• edad

• desequilibrio de otros nutrientes

Exceso de Aminoácidos

Función renal

Durante el ciclo oxidativo, los riñones deben procesar los aminoácidos en exceso y expulsarlos de tu cuerpo. La mayor carga de trabajo de los riñones puede causar daños, especialmente si ya has debilitado la función renal.

Balance de nitrógeno

Si consumes demasiado aminoácidos, sobre todo si se trata de un consumo excesivo y desequilibrado, que comenzarás a excretar más aminoácidos que lo que se ingiere, dando lugar a un balance negativo de nitrógeno. Este balance negativo de nitrógeno se mantendrá hasta que corrijas tu dieta.

Toxicidad

Se dan lesiones de la arteria carótida, el daño oxidativo celular y el deterioro de la producción de óxido nítrico en los efectos secundarios posibles de demasiada metionina en la dieta. La arginina y la glutamina son otros dos aminoácidos que pueden tener efectos tóxicos cuando se consume demasiado, pero se necesita más investigación.

Ganancia de peso

Un efecto secundario negativo de comer más proteínas de lo que necesita es que tu cuerpo va a convertir parte de esta proteína en grasa y se almacenará en las células de grasa en tu cuerpo para un futuro uso como energía.

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