Aminoacidos

Contenido

1. Aminoácidos y proteínas 3

2. Proteínas 3

2.1. Concepto de proteína 3

2.2. Importancia de las proteínas 4

3. Aminoácidos: Constituyentes estructurales de las proteínas 5

3.1. Aminoácidos esenciales y no esenciales 5

3.2. Estructura y propiedades de las cadenas laterales de los aminoácidos 6

3.3. Ionización de los aminoácidos 10

3.4. Punto isoeléctrico 11

4. Enlace peptídico 12

4.1. Características estructurales del enlace peptídico 12

5. Niveles estructurales de las proteínas 12

5.1. Estructura primaria, su relación con la información genética y la función de las endopeptidasas y exopeptidasas 12

5.2. Estructura secundaria. Interacciones no covalentes (alfa hélice y tira beta plegada) 13

5.3. Estructura terciaria. Factores que la estabilizan y dominios 14

5.4. Estructura cuaternaria. Asociaciones de cadenas 14

6. Propiedades de las proteínas 15

6.1. Solubilidad y capacidad amortiguadora 15

6.2. Recambio proteico 15

6.3. Balance nitrogenado 15

6.4. Valor biológico de las proteínas 16

6.5. Necesidades diarias de proteínas 16

6.6. Vida media de las proteínas 17

7. Clasificación de las proteínas 18

7.1. Clasificación en base a su función 18

7.2. Clasificación en base a su composición 18

7.3. Clasificación en base a su estructura tridimensional 18

8. Hemoglobina 19

8.1. Estructura y función de la hemoglobina 19

8.2. Alteraciones estructurales y sus consecuencias biológicas 19

9. Colágeno y elastina 20

9.1. Estructura y función del colágeno y la elastina 20

9.2. Alteraciones estructurales y sus consecuencias biológicas 22

10. Inmunoglobulinas 22

10.1. Estructura y función de las inmunoglobulinas 22

10.2. Alteraciones estructurales y sus consecuencias biológicas 23

11. Alteraciones en las conformaciones de las proteínas 23

11.1. Priones 23

11.2. Enfermedad de Alzheimer 23

12. Desnaturalización 25

12.1. Efectos de la temperatura, ácidos, bases y metales pesados 25

12.2. Efectos de la desnaturalización sobre la actividad biológica 27

1. Aminoácidos y proteínas

2. Proteínas

2.1. Concepto de proteína

Las proteínas son polímeros de cadenas unidimensionales formadas por n aminoácidos de 20 tipos como sus elementos básicos, capaces de plegarse y adquirir una estructura tridimensional funcional.

Las características particulares de cada uno de los aminoácidos de la cadena, es lo que determina la conformación tridimensional final y la función biológica de cada proteína. Cada proteína tiene una secuencia de aminoácidos única y definida con precisión, lo que permite que exista una gran variedad de estructuras y desempeñen diferentes roles.

Figura 1. Monómero de la enzima triosa fosfato isomerasa, involucrada en la glucólisis. De izquierda a derecha: esqueleto carbonado de una proteína en una representación de varas, representación de caricatura, representación de la superficie.

2.2. Importancia de las proteínas

Aunque todas las proteínas están formadas por diferentes combinaciones de los mismos aminoácidos, durante su evolución se han vuelto capaces de desempeñar funciones muy diversas:

1) Forman parte estructural de membranas y paredes celulares.

2) Sirven de transportadores pasivos y/o activos (canales y bombas) de moléculas como iones, agua, glucosa, entre otras.

3) Funcionan como transductores y mediadores de señales intra e intercelulares.

4) Son componentes fundamentales de la maquinaria de reconocimiento y funcionamiento del sistema inmune.

5) Catalizan las reacciones metabólicas mediante las cuales los organismos obtienen, a partir de su entorno, el poder reductor y los compuestos esenciales que necesitan para realizar la biosíntesis de sus macromoléculas (Branden y Tooze, 1999; Stryer, 1995).

3. Aminoácidos: Constituyentes estructurales de las proteínas

3.1. Aminoácidos esenciales y no esenciales

Se definen como aminoácidos esenciales aquellos que no pueden ser sintetizados por los organismos de una especie determinada a una velocidad suficiente para satisfacer sus necesidades anabólicas y, en consecuencia, deben estar presentes en la dieta en una proporción adecuada, de manera que una alimentación deficiente en alguno de ellos se refleja en diversos síntomas, que denotan un desequilibrio metabólico.

Hay otros aminoácidos que, si bien pueden ser sintetizados en las células animales, lo son a partir de precursores esenciales, debido a lo cual dependen también en gran medida de la composición nitrogenada específica de la dieta. Son los denominados aminoácidos no esenciales.

Aminoácidos esenciales Aminoácidos no esenciales

Histidina Alanina

Metionina Arginina

Treonina Asparragina

Valina Aspartato

Isoleucina Cisteína

Fenilalanina Glutamato

Triptófano Glutamina

Leucina Glicina

Lisina Prolina

Serina

Tirosina

Tabla 1. Aminoácidos esenciales y aminoácidos no esenciales.

3.2. Estructura y propiedades de las cadenas laterales de los aminoácidos

Todos los aminoácidos presentes en nuestras proteínas son α-aminoácidos, puesto que poseen un grupo carboxilo y un grupo amino unidos a un mismo átomo de carbono (C2), que se encuentra en posición α con relación al primer carbono (C1), y se diferencian entre sí por el resto de la molécula o cadena lateral R, que puede ser un radical alquilo o arilo, o un grupo heterocíclico:

Figura 2

Por lo tanto, es la naturaleza de las cadenas laterales la que dicta en última instancia el papel que desempeña un aminoácido en una proteína. Es, por consiguiente, útil clasificar los aminoácidos de acuerdo con las propiedades de sus cadenas laterales, es decir, si son no polares, (esto es, tienen una distribución uniforme de los electrones) o polares (esto es, tienen una distribución no uniforme de electrones, como los ácidos y las bases).

Cada uno de los aminoácidos con cadenas laterales no polares tiene una grupo no polar que no se une ni cede protones, ni participa en enlaces de hidrógeno ni iónicos. En las proteínas que se encuentran en disoluciones acuosas (un ambiente polar) las cadenas laterales de los aminoácidos no polares tienden a agruparse en el interior de la proteína. Este fenómeno es consecuencia de la hidrofobicidad de los grupos R no polares. Los grupos R no polares llenan, por tanto, el interior de la proteína plegada y contribuyen a proporcionarle su forma tridimensional. Sin embargo, para las proteínas que están localizadas en un ambiente hidrófobo, como la membrana, los grupos R no polares se encuentran en la superficie exterior de la proteína, interaccionando con el ambiente lipídico.

Glicina Alanina Prolina

Valina Metionina Leucina

Isoleucina Fenilalanina Triptófano

Tabla 2. Aminoácidos no polares.

Los aminoácidos con cadenas laterales polares sin carga tienen carga neta cero a pH neutro, aunque las cadenas laterales de la cisteína y la tirosina pueden perder un protón a un pH alcalino. La serina, la treonina y la tirosina contienen cada una un grupo hidroxilo polar que participa en la formación del enlace de hidrógeno. Las cadenas laterales de la asparagina y la glutamina contienen un grupo carbonilo y un grupo amida que también participan en los enlaces de hidrógeno.

Serina Cisteína Treonina

Asparragina Glutamina Tirosina

Tabla 3. Aminoácidos polares sin carga.

El ácido aspártico y el ácido glutámico son donantes de protones (aminoácidos con cadenas laterales ácidas). A pH fisiológico, las cadenas laterales de estos aminoácidos están completamente ionizadas, y contienen un grupo carboxilo cargado negativamente (-COO-). Por consiguiente, se denominan aspartato o glutamato para destacar que estos aminoácidos tienen carga negativa a pH fisiológico.

Ácido aspártico Ácido Glutámico

Tabla 4. Aminoácidos ácidos.

Las cadenas laterales polares básicas de los aminoácidos aceptan protones. A pH fisiológico, las cadenas laterales de la lisina y la arginina están completamente ionizadas y con carga positiva. Por el contrario, la histidina es débilmente básica a pH fisiológico. Sin embargo, cuando la histidina se incorpora a una proteína, su cadena lateral puede tener una carga positiva o bien estar neutra, dependiendo del ambiente iónico proporcionado por las cadenas polipeptídicas de la proteína. Ésta es una propiedad importante de la histidina que contribuye al papel que desempeña en el funcionamiento de proteínas como la hemoglobina.

Lisina Histidina Arginina

Tabla 5. Aminoácidos básicos.

3.3. Ionización de los aminoácidos

Un tampón, buffer, solución amortiguadora o solución reguladora es una disolución que evita los cambios bruscos de pH después de la adición de un ácido o una base. Puede crearse mezclando un ácido débil (HA) con su

...