Aminoácidos

Aminoácidos

Los 20 aminoácidos están conformados de un grupo carboxílico y un grupo amino, unidos a un carbono quinal, discrepando uno de otro en su grupo R, que difieren en estructura, carga, tamaño y solubilidad en agua. Todos los aminoácidos encontrados en las proteínas son -ami-noacidos.

Alfa- aminoácido primario

Se encuentra primordialmente en la forma de un ion bipolar, reaccionando como ácidos o bases (anfóteros) dependiendo de las circunstancias y, este caso, el coo- actuara como una base, aceptando protones (H+) en solución acida y el NH+3 actuara como un ácido donando protones en solución básica.

Los aminoácidos se agrupan en cuatro categorías según las propiedades de sus cadenas laterales (R), en espacial su polaridad, siendo esta totalmente hidrofobia (insoluble en agua), hasta completamente polar o hidrofilico. El otro criterio se da en función de la presencia de un grupo acido básico en la cadena lateral.

Cuando nos referimos a los aminoácidos solemos abreviarlos con tres letras, aunque en la actualidad se están nombrando solo con una letra (tabla 1).

TABLA 1 Nombre y abreviaturas de los aminoácidos comunes.

Aminoácido Abreviatura de tres letras Abreviatura de una letra

Alanina Ala A

Arginina Arg R

Asparagina Asn N

Acido aspártico Asp D

Cisteína Cis C

Acido glutámico Glu E

Glutamina Gln Q

Glicina Gli G

Histidina His H

Isoleucina lle I

Leucina Leu L

Lisina Lis K

Metionina Met M

Fenilalanina Fen F

Prolina Pro P

Serina Ser S

Treonina Tre T

Triptófano Trp W

Tirosina Tir Y

valina Val V

Nota: las abreviaturas de una letra son la inicial del nombre de aminoácido, de ser posible. Cuando hay varios aminoácidos con la misma inicial, se usan abreviaturas fonéticas (ocasionalmente graciosas), como Rginina, asparDico, fenilalalina tWptofano.

*aminoácidos no polares. Poseen cadenas laterales hidrofobias, que no interactúan con el agua, por lo que se suelen localizar agrupados entre sí en las proteínas, provocan la estabilidad de las mismas. En este grupo encontramos a la alanina, valina, leucina, isoleucina, prolina, fenilalanina, triplofano y metionina. En algunas clasificaciones suele considerarse a la glicina (el aminoácido más sencillo) en este grupo, ya que su cadena lateral (considerada polar) no aporta una contribución real al grupo polar algunas estructuras contienen cadenas alifáticas, mientras que otras presentan estructuras cíclicas. Algunos ellos contribuyen a la estructura de torsión de algunas proteínas, mientras que otros contribuyen al plegamiento de otras proteínas.

*aminoácidos polares. Son aminoácidos que presentan cadenas laterales polares, pr lo que son mas solubles en agua debido a que forman puentes de hidrogeno con el agua. Este grupo lo conforman la serina, treonina, cisteína, asparagina y la glutamina. Por su naturaleza suelen ubicarse en la región externa de la molécula de la proteína que este constituyendo. La cisteína suele formar puentes disulfuro (-s-s-)que desempeñan una función muy importante en la estructura de muchas proteínas a formar uniones covalentes en las partes de una molécula proteica o entre dos moléculas proteicas.

* Aminoácidos básicos (catiónicos). Sn aminoácidos que tiene cadenas laterales básicas, se encuentran cargados positivamente y entre ellos se encuentran la lisina que contiene un segundo grupo amino, la arginina, que contiene un grupo guanidino de estructura más compleja que el grupo amino, y la histidina que presenta un grupo amidazol. Este último puede estar protonado o no, lo que lo confiere la facilidad de reaccionar a servir de aceptor-donador, por lo que las proteínas

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