Aminoácidos

Aminoácidos

I. Estructura de los α-aminoácidos.

Las proteínas son polímeros, y los α-aminoácidos son los monómeros que se combinan para formarlas. Desde el punto de vista químico, los aminoácidos (AAs) son ácidos orgánicos con un grupo amino unido al carbono α (carbono contiguo al grupo carboxilo); de aquí proviene el nombre de α-aminoácidos. Al Cα de cada aminoácido también están unidos un átomo de hidrógeno y una cadena lateral (R). Figura 1.Los diferentes α-aminoácidos de diferencian por sus cadenas laterales.

Los AAs poseen el grupo α-amino libre (aminas primarias) con excepción de la prolina, que incorpora su α-amino en la cadena lateral. El grupo R= -CH2-CH2-CH2- sustituye un H del grupo α-amino formando un anillo pirrolidínico. El Nα se enlaza covalentemente a dos carbonos: carbono α y carbono de la cadena lateral. La prolina es una amina secundaria, y algunos autores la consideran un α-iminoácido. Figura 2

Figura 1 Figura 2

II. Estereoquímica de los α-aminoácidos.

En todos los AA proteicos, excepto la glicina, el carbono α es asimétrico, si una molécula tiene un centro quiral o estereocentro, existen dos estereoisómeros distinguibles; se trata de imágenes especulares o enantiómeros, uno de la serie D y otro de la serie L (configuración absoluta tomando como referencia al gliceraldehido). Los enantiómeros L y D, pueden distinguirse experimentalmente debido a que sus soluciones rotan el plano de la luz polarizada en direcciones opuestas. Por esta razón se consideran isómeros ópticos. Todos los aminoácidos que incorporan los organismos a las proteínas son de la forma L-α- aminoácidos.

Se distinguen dos tipos los aminoácidos: proteicos y los no proteicos.

III. Aminoácidos proteicos

Los AAs proteicos se dividen en dos grupos:

1. AAs codificables o universales, tienen codones específicos en el código genético.

2. AAs modificados o particulares, son el resultado de diversas modificaciones químicas que sufren algunos AAs posterior a la síntesis de proteínas.

Los AAs proteicos codificables son 20: Alanina (Ala, A), Arginina (Arg, R), Asparragina (Asn, N), Aspártico (Asp, D), Cisteína (Cys, C), Fenilalanina (Phe, F), Glicina (Gly,G), Glutámico (Glu, E), Glutamina (Gln, Q), Histidina (His, H), Isoleucina (Ile, I), Leucina (Leu, L), Lisina (Lys, K), Metionina (Met, M), Prolina (Pro, P), Serina (Ser, S), Tirosina (Tyr, Y), Treonina (Thr, T), Triptófano (Trp, W) y Valina (Val, V).

IV. Clasificación de los aminoácidos proteicos codificables

Se clasifican (a pH 7) de acuerdo a la polaridad del grupo R en:

1.- Apolares: son fuertemente hidrofóbicos (excepto la Glicina, cuya cadena lateral es un átomo de hidrógeno). Los AA hidrofóbicos tienden a ocupar la parte central de las proteínas globulares, de modo que minimizan su interacción con el solvente polar.

Pueden ser alifáticos o aromáticos de acuerdo a la estructura del R. Los aromáticos no polares están representados por la fenilalanina y el triptófano (tercer recuadro)

2.- Polares sin carga: compuestos polares neutros, pueden presentar:

• la función alcohólica (-OH) en su cadena lateral (hidroxiaminoácidos).

• el grupo mercapto (–SH) en su R (tioaminoácido) como la cisteína.

• El grupo carboximida (H2N-C=O) presentes en las amidas de los AAs dicarboxílicos.

• Dentro de este grupo están los alifáticos (segundo recuadro) y la tirosina (tercer recuadro)

Estos aminoácidos establecen los puentes de hidrógeno con el solvente acuoso.

3.- Catiónicos: la cadena lateral contiene grupos básicos. El grupo básico puede ser un grupo amino (K), un grupo guanidino (R) o un grupo imidazol (H).

4.- Aniónicos. Cadenas laterales cargadas negativamente. Son el ácido aspártico (D) y el ácido glutámico (E).

A continuación un resumen de la clasificación de los aminoácidos codificables

Aminoácidos modificados.

Una vez que los AA codificables han sido incorporados a las proteínas, pueden sufrir ciertas transformaciones químicas que dan lugar a los AAs modificados.

Ejemplos de algunos AAs modificados:

• 4-hidroxiprolina: se encuentran en cantidades importante en el colágeno, son el producto de la hidroxilación de la prolina.

• Cistina: resulta de la unión de dos cisteínas por medio de un puente disulfuro (-S-S-); un grupo –SH de una cisteína reacciona con un –SH de otra cisteína, y por una reacción de oxidación entre los pares de las cadenas se forma un puente disulfuro; al producto formado recibe el nombre de cistina.

• 5-hidroxilisina: es el producto de hidroxilación de la lisina, este AA se encuentra en el colágeno.

4-hidroxiprolina 5-hidroxilisina Cisteína

Aminoácidos no proteicos

Se conocen más de un centenar, sobre todo en plantas superiores, aunque su función no siempre es conocida. Entre algunos de los aminoácidos no proteicos encontramos:

• D-aminoacidos: La D-Ala y el D-Glu forman parte del peptidoglicano de la pared celular de las bacterias. La gramicidina S es un péptido con acción antibiótica que contiene D-Phe

• α-aminoacidos no proteicos: La L-ornitina y la L-citrulina son importantes intermediarios en el metabolismo de la eliminación del nitrógeno.

• AAs que poseen el grupo amino enlazado a un carbono diferente al Cα, ejemplo la β- alanina que forma parte de la estructura de ácido pantoténico o Vitamina B5; el ácido γ-aminobutírico (GABA), derivado del ácido glutámico; actúa como agente químico para la transmisión del impulso nervioso.

Relacione estos aminoácidos con las fórmulas representadas en la Figura 3.

Figura 3

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V. Características ácido-básicas de aminoácidos con R no ionizables.

El comportamiento ácido-base de los AA determina las propiedades electrolíticas de las proteínas, y de ellas dependen en gran medida sus propiedades biológicas. Las funciones de las proteínas son extraordinariamente sensibles al pH. Los AA son excelentes amortiguadores, gracias al comportamiento ácido-básico del grupo carboxilo, amino y de otros grupos ionizables presentes en las cadenas laterales.

Los grupos α-COOH y α-NH2 se ionizan en un medio acuoso. Como resultado las siguientes reacciones de equilibrio iónico pueden ser representadas.

a. R-COOH <====> R-COO- + H+

b. R-NH3 + <====> R-NH2 + H+

a. El grupo carboxilo pierde un protón para formar el ión carboxilato (base conjugada)

b. el grupo amino se protona para formar un ión amonio.

(Repasar conceptos de ácido y base conjugada)

Las reacciones de equilibrio representadas, indican que estos AAs contienen dos grupos ácidos débiles. El grupo carboxilo es un ácido más fuerte que el grupo amino. El grupo carboxilo cede protones a un pH menor con respecto al grupo amonio.

La forma iónica o la carga del AA, cambia en función del pH. A pH fisiológico el grupo carboxilo no está protonado mientras que el grupo amino está protonado. El AA se presenta como ión dipolar, denominado zwitterion. La carga eléctrica neta del aminoácido es cero, y no migra cuando se le coloca en un campo eléctrico. El pH en el cual la carga eléctrica neta del AA es cero, se denomina punto isoeléctrico (pI).

El ión zwitterion en medio ácido se comporta como una base, y en medio básico se comporta como ácido. Figura 4. Las moléculas que presentan esta característica son anfóteras o anfolitos.

Figura 4

En un medio ácido, por ejemplo, pH=1, el grupo carboxilo está protonado, porque el grupo carboxilato ha aceptado un protón (se comporta como base),

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