“CUESTIONARIO DE AMINOACIDOS”

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UNIVERSIDAD JUSTO SIERRA

LIC. QUÍMICO FÁRMACO BIÓLOGO

MATERIA: QUIMICA CLINICA

PROFESORA: M. EN C. RUBIRAIDA MOLINA AGUILAR

TEMA: “CUESTIONARIO DE AMINOACIDOS”

ALUMNA:

• ALVAREZ ISLAS FRIDA DANIELA

Aminoácidos: eliminación del nitrógeno  

1. Puesto que los aminoácidos no se almacenan en el organismo, ¿de dónde se obtienen?  

• De la dieta, se sintetiza a partir de la degradación normal de proteínas.

2. La primera fase del catabolismo de los aminoácidos ¿en qué consiste?  

• El amonio procedente del grupo amino, en humanos, se excreta en forma de urea.
• En la eliminación del grupo alfa-amino para producir amoniaco y alfa-cetoacido

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3. La segunda fase del catabolismo de los aminoácidos ¿en qué se convierte el alfa-cetoácido?  

• En productos intermedios de las rutas metabólicas que producen energía

4. Es el “esqueleto de carbono” de los aminoácidos  

• Alfa-cetoacido

5. ¿Cuál es la ruta más importante para la eliminación de nitrógeno en el organismo?  

• Síntesis de urea

6.  El nitrógeno entra en el organismo en forma de diversos compuestos presentes en los alimentos, pero ¿cuáles son los más importantes?  

• Los aminoácidos

7. ¿Qué compuestos derivan del metabolismo de los aminoácidos?  

• Urea, amoniaco y otros productos

8. ¿Qué es ‘recambio de proteínas’?  

• La renovación de las proteínas (también llamado recambio proteico o protein turnover) tiene relación tanto con la síntesis de nuevas proteínas como con la degradación de las proteínas ya existentes que proporciona componentes esenciales para sintetizar otras proteínas

9. ¿cuáles son los sistemas enzimáticos principales responsables de la degradación de las proteínas dañadas o innecesarias?  

• El sistema de enzimas degradadoras no dependientes de ATP de los lisosomas
• El sistema de urbiquitina-proteasoma

10. ¿Quién degrada las proteínas endógenas?  

• Los proteasomas

11. La mayor parte del nitrógeno de la dieta se consume ¿en qué forma?  

• De proteínas

12. Las proteínas son grandes deben ser hidrolizadas para ser absorbidas ¿a qué compuestos?  

• A dipéptidos, tripéptidos y aminoácidos individuales

13. ¿En dónde se producen las enzimas responsables de la degradación de proteínas?  

• En el estómago, páncreas e intestino delgado

14. La digestión de proteínas comienza en el estómago que segrega un jugo gástrico, ¿Cuál es el contenido de este jugo?  

• Acido clorhídrico y la proenzima pepsinógeno

15. ¿Cuál es la función del ácido clorhídrico gástrico?  

• desnaturalización de proteínas y destrucción de algunas bacterias

16 ¿Qué es el pepsinógeno?  

• es una proenzima, precursora de la pepsina. Es secretada por las células principales o zimogénicas, halladas en las glándulas fúndicas u oxínticas del estómago, que se encuentran principalmente en el cuerpo

17. La eliminación de los aminoácidos extra ¿qué provoca?  

• El plegamiento correcto de las proteínas para obtener la enzima activa

18. ¿A qué es activado el pepsinógeno?  

• se activa transformándose en pepsina al entrar en contacto con el ácido clorhídrico del estómago (secretado por las células parietales), ya que el ambiente óptimo para que la pepsina actúe es ácido (pH 1,8 - 3)

19. Los polipéptidos producidos en el estómago por la acción de la pepsina ¿a qué siguen siendo degradados?  

• A los oligopéptidos y aminoácidos

20. La tripsina sólo corta enlaces peptídicos ¿de qué aminoácidos?  

• Arginina o lisina

21. Son hormonas polipeptídicas del tubo digestivo  

• La colecistocinina y la secretina

22. ¿Por quién están mediada la liberación y activación de los cimógenos pancreáticos?  

• Por la colecistocina y la secretina

23. ¿Quién es el activador común de todos los cimógenos pancreáticos?  

• La tripsina

24. ¿Mediante qué transporte entran los aminoácidos libres a los enterocitos?  

• Transporte secundario ligado a Na+

25. El sistema de transporte ligado a H+ ¿qué proteínas transporta?  

• Dipeptidos y tripéptidos

26. La concentración de aminoácidos libres en los líquidos extracelulares es significativamente menor que dentro de las células, ¿esto que genera?  

• El utilizar sistemas de transporte para aminoácidos

27. ¿Qué órganos presentan sistemas de transportes comunes para la entrada de aminoácidos?  

• El intestino delgado y el tubo proximal del riñón

28. El defecto del sistema de transporte para captar cistina, ornitina, arginina y lisina (COAL) provoca una enfermedad que es hereditaria, ¿a cuál nos referimos?  

• A la cistinuria

29. ¿Qué aminoácido forma piedras en el riñón y por lo tanto bloquear las vías urinarias?  

• La cistina

30. ¿Qué enfermedades pueden ser causa de los defectos de transporte del triptófano?  

• La enfermedad de Hartnup es un trastorno metabólico hereditario caracterizado por deficiencias en el mecanismo de transporte de determinados aminoácidos como el triptófano y la histidina a través del intestino delgado y los riñones.

31. Protege a los aminoácidos contra la degradación oxidativa.  

• La presencia del grupo alfa-amino

32. Es esencial para la generación de energía a partir de cualquier aminoácido y es una etapa obligatoria en el catabolismo de éstos.  

• La eliminación del grupo alfa-amino

33 ¿Qué reacciones proporcionan amoníaco y aspartato?  

• Las reacciones de transaminación y desaminación oxidativa

34. ¿Cuáles son dos fuentes de nitrógeno para la urea?  

• Amoniaco y aspartato

35. La transferencia de grupos amino desde un esqueleto carbonado a otro está catalizada por ¿cuál familia de enzimas?  

• Las aminotransferasas

36. ¿Dónde se encuentran las aminotransferasas?  

• En el citosol y en las mitocondrias de todas las células especialmente del hígado, músculo, riñón e intestino

37. ¿Qué aminoácidos no participan en la transaminación?  

• Lisina y treonina

38. La ALT cataliza la transferencia del grupo amino de la alanina al alfa-cetoglutarato, ¿Cuáles son los productos de esta reacción?  

• Piruvato y glutamato

39. La AST cataliza la transferencia del grupo amino desde el Glutamato al oxalacetato, ¿Cuáles son los productos de esta reacción?  

• Del aspartato que es utilizado como fuente de nitrógeno en el ciclo de la urea

40. Todas las aminotransferasas requieren una coenzima derivada de la vitamina B6, ¿cuál coenzima es?  

• Fosfato de piridoxal

41. La ALT y la AST están elevadas en casi todas las enfermedades ¿de qué órgano?  

• Hígado

42. Las enfermedades no hépaticas también pueden estar causadas por las aminotransferasas, ¿Cómo cuáles?  

• Transtornos musculares e infarto del miocardio

43. Cuando los niveles de energía de las células son bajos la degradación de aminoácidos por la glutamato deshidrogenasa es elevada, ¿cómo se produce energía?  

• A partir de los esqueletos carbonados de los aminoácidos

44. Existen dos formas de transporte del amoníaco al hígado que no es tóxica para el organismo, ¿cuáles son sus procesos?  

• La primera es la que utiliza glutamina sintetasa que combina el amoniaco con glutamato formando glutamina. En el hígado la glutaminasa las disocia produciendo de nuevo glutamato y amoniaco libre
• En segunda lo utiliza el musculo y es la transaminación del piruvato para formar alanina

45. La principal forma de eliminación de los grupos amino procedentes de los aminoácidos ¿qué compuesto es?  

• La urea

46. ¿Dónde se produce la urea?  

• En el hígado y de ahí se transporta a los riñones para poder excretarse en orina

47. Aminoácidos básicos que participan en el ciclo de la urea  

• Ornitina y citrulina

48. ¿Por qué el hígado es el único miembro en sintetizar urea?  

• Porque el hígado es el que puede escindir a la arginina

49. Hay una parte de la urea que se difunde al intestino. Mediada por la ureasa bacteriana, ¿en qué se disocia?  

• En CO2 y NH3

50. El amoníaco escindido por la ureasa bacteriana ¿en dónde se pierde?  

• En heces y otra parte se reabsorbe en la sangre

51. ¿Por qué en pacientes con insuficiencia renal los niveles plasmáticos de urea están elevados?  

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