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Cuestionario sobre aminoácidos, proteínas y metabolismo del nitrógeno


Enviado por   •  11 de Febrero de 2016  •  Exámen  •  651 Palabras (3 Páginas)  •  713 Visitas

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Cuestionario sobre aminoácidos, proteínas y metabolismo del nitrógeno.

  1. ¿Cuál es la estructura química de un aminoácido?

[pic 1] Un carbono  Un grupo amino, grupo carboxilo, cadena lateral R y un hidrogeno.

  1. ¿Cómo se forman los enlaces pepiticos?

Es la unión de dos aminoácidos.

  • Entre un resido de aminoácido 1 llamado amino terminal, porque contiene un grupo amino Y un residuo de aminoácido 2 llamado carboxilo terminal, porque contiene un grupo carboxilo.


3) Menciona las diferencias entre péptidos y proteínas

Péptidos:

  • Tiene una masa de hasta 10 Kd (Diez kilo Daltones) y pocos residuos de a.a

Proteína

  • Tiene una masa mayor a 10 Kd (Diez kilo Daltones)

4) Ayudándote de tu tabla de aminoácidos y la tabla de abreviaturas dibuja con las estructuras químicas un péptido conformado por los siguientes aminoácidos. V, R, W, A, S, T, Y. Puedes ponerlos en el orden que quieras. En esta estructura señala el amino terminal, el carboxilo terminal, los enlaces peptídicos y las cadenas laterales de cada residuo.



5) Describe
CON TUS PALABRAS cada nivel de estructura en una proteína (desde la primaria hasta la cuaternaria).
Primaria: Secuencia lineal de a.a

Secundaria: Conformación de hélice alfa con hojas plegada B ya sean paralelas o antiparalelas, las estabiliza puentes de hidrogeno.

Terciaria: Plegamiento de muchas estructuras secundarias, de forma tridimensional. Intervienen puentes di-sulfuro, puentes de hidrogeno, interacciones iónica e hidrofobias.

Cuaternaria: Estructura globular, se conforma de dos o más subunidades terciarias.

5.1) Explica claramente las diferentes estructuras secundarias que existen en las proteínas, mencionando sus características de organización molecular (cómo se forman los puentes de hidrógeno para estabilizarlas) y menciona la importancia de las cadenas laterales de los aminoácidos en estas estructuras, ejemplificando la interacción de estas con el medio que las rodea.

  • Alfa hélice: Dextrogiras
  • Cada 3.6 residuos de a.a  por vuelta
  • Cada 5 a.a puente de hidrogeno.
  • Puede ser hidrofilica o hidrófoba por la interacción de las cadenas R de los aminoácidos y el medio en el que se encuentren

Hoja plegada beta:  En zigzag

  • Dos tipos.
  • Paralelas: Puentes de hidrogeno forman angulos, empieza amino y termina carbonilo
  • Antiparalela: Empieza amino y termina carbonilo,empieza carbonilo y termina amino asi sucesivamente.

Puentes de hidrogeno verticales e interactúan de los dos lados.

Las cadena R nos dicen que tipo de proteína es  y el medio en que se encuentra.

5.2) Haz un cuadro comparativo de las características de las proteínas fibrilares y globulares. Investiga al menos tres ejemplos de cada tipo de proteína.

Fibrilares

Globulares

1 tipo de estructura secundaria

 Varios tipos de estructura secundaria en fu forma nativa.

Función: Proveer soporte, estructura y protección.

Función: Todas las enzimas son proteínas globulares y son de transporte, reguladoras, anticuerpos(inmunoglobulinas)

Ejemplos: Queratina, colágeno,

Ejemplo: a-amilasa,pepsina,colesterol(HDL,LDL)



6) ¿A qué se refiere el término
conformación nativa?

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