Centrifugacion
ROMMEL RASHUAMAN SAPALLANAYDocumentos de Investigación15 de Julio de 2022
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experiment | (S) | V | [pic 1] | |
M | nmoles L-1 min-1 | 1/s | 1/V | |
1 | 0.0000025 | 24 | 400000 | 0.04166667 |
2 | 0.00000333 | 30 | 300300.3 | 0.03333333 |
3 | 0.000004 | 34 | 250000 | 0.02941176 |
4 | 0.000005 | 40 | 200000 | 0.025 |
5 | 0.000001 | 60 | 1000000 | 0.01666667 |
6 | 0.000002 | 80 | 500000 | 0.0125 |
7 | 0.000004 | 96 | 250000 | 0.01041667 |
8 | 0.0001 | 109 | 10000 | 0.00917431 |
9 | 0.002 | 119 | 500 | 0.00840336 |
10 | 0.01 | 120 | 100 | 0.00833333 |
PROBLEMAS DE CINETICA ENCIMATIA
- Los datos de concentración y velocidad mostrados fueron obtenidos de la reacción por una enzima S-p [pic 2][pic 3][pic 4]
- Calcule Km y Vmáx
- PUNTO MAXIMO = Vmax= 120
- Km=60
y = 1E-08x + 0.0167
| |
1/Vmax=0.0167 | |
Vmax=59.9 nmoles/min | |
| |
Km/Vmax=0.00000001 | |
Km= 0.00000001*Vmax | |
Km=0.000000599 | |
Km=0.0000006 M |
- Verifique que la enzima obedece una cinética de saturación hiperbólica.
La enzima cuya cinética no obedece a la ecuación de Michaelis-Menten. Se dice
que su cinética es “no michaeliana”. Esto ocurre con los enzimas alostéricos, cuya gráfica de saturación no es hiperbólica, sino sigmoidal. La cinética sigmoidal de estas enzimas, se caracteriza por presentar una zona crítica (cercana a la Km), donde pequeñas variaciones en [pic 5]la [S] se traducen en grandes variaciones en la velocidad de reacción.
- calcule la constante de primer orden para la concentración de enzima.
[S] =Vmax= 120 nmoles /L-1 min-1
- La enzima B-hidroxiaspartato aldolasa cataliza la reacción de ruptura por la cual el L-eritoB-hidroxiaspartato se convierte en piruvato y glicina ósea: Los siguientes, resultados fueron obtenidos cuando se midió a pH 8 y 30 °C, la velocidad inicial de la reacción catalizada por la enzima, usando varias concentraciones del hidroxiaminoacido como sustrato y una concentración fija del extracto bacteriano que contenía la enzima (Empleando extracto hervido no se producía piruvase a partir del sustrato durante los tiempos de ensayo empleados).
- Pseudomonas aeroginosa cultivado en medio de acetato posee un enzima que puede hidrolizar la propionamida, CH3 CH2 CONH2 + H20 CH3CH2COOH + NH3 Los estudios de velocidad inicial, en los que se midió la producción de amoniaco a partir de la propionamida a pH 7.2 y 37°C, demostraron que la urea inhibe esta reacción enzimática. En uno de tales experimentos en los que se examinaron los efectos de dos concentraciones diferentes de urea sobre el margen de concentraciones, se obtuvieron los siguientes resultados
(Propionamida) M |
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| Sin I | (1 mol dm-3) | (1 mol dm-3) |
0.005 | 0.00016 | 0.000111 | 0.000076 |
0.00667 | 0.000194 | 0.00014 | 0.000095 |
0.01 | 0.000263 | 0.000183 | 0.000128 |
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