Aminoacidos Y Proteinas

INDICE

INTRODUCCIÓN 1

1. DEFINICIÓN, CONCEPTO Y SIGNIFICADO DE AMINOÁCIDOS: SUS CLASES Y PROPIEDADES GENERALES 3

2. CARACTERÍSTICAS GENERALES 3

3. CLASIFICACIÓN DE PROTEÍNAS 4

4. AMINOÁCIDOS 7

5. CLASIFICACIÓN DE AMINOÁCIDOS 8

5.1. Aminoácidos con grupos R no polares 8

5.2. Aminoácidos con grupos R polares sin carga 9

5.3. Aminoácidos con grupos R cargados negativamente 10

5.4. Aminoácidos con grupos R cargados positivamente 10

6. PROPIEDADES GENERALES DE LOS AMINOÁCIDOS 11

6.1. Isomería de los aminoácidos 11

6.2. Propiedades ácido-base de los aminoácidos 13

7. AMINOÁCIDOS NO PROTEICOS 16

8. PRINCIPALES APLICACIONES DE LOS AMINOÁCIDOS 18

9. OBTENCIÓN DE AMINOÁCIDOS 21

9.1. Síntesis química. 21

9.2. Extracción de aminoácidos a partir de hidrolizados de proteína. 21

9.3. Producción microbiológica. 22

CONCLUSIONES 32

INTRODUCCIÓN

Las proteínas son las macromoléculas biológicas más importantes. Hay gran variedad de proteínas y cumplen gran variedad de funciones en los organismos. Expresan la información genética en los seres vivos: componen las estructuras celulares y hacen posible las reacciones químicas del metabolismo celular. En la mayoría de los seres vivos (a excepción de las plantas que tienen más celulosa) representan más de un 50% de su peso en seco. Una bacteria puede tener cerca de 1000 proteínas diferentes, en una célula humana puede haber 10.000 clases de proteínas distintas.

Químicamente son polímeros de aminoácidos, unidos por enlaces covalentes (enlaces peptídicos) y dispuestos de forma lineal. Las células producen proteínas con propiedades muy diferentes a partir de 20 aminoácidos.

Los aminoácidos se utilizan habitualmente como materias primas en diversos procesos de la industria química, alimentaria, cosmética y farmacéutica. Aproximadamente el 66% de los aminoácidos producidos se utilizan en la industria de alimentos, el 30% como aditivos de piensos (forrajes y herbajes) y solamente el 4% restante en medicina y cosmética así como material de partida en la industria química.

En la industria de alimentos los aminoácidos se utilizan solos o en combinación para aumentar el sabor. Muchos aminoácidos se utilizan en medicina como ingredientes de soluciones de infusiones en el tratamiento post-operatorio (nutrición enteral). En la industria química los aminoácidos son utilizados como material de partida para la producción de copolímeros, como son las fibras de polialanina o las resinas de isocianato de lisina. El ácido urónico, utilizado como agente bronceador, se produce por biotransformación de la histidina. Otro aminoácido, la glicocola, se utiliza como material de partida para la producción del herbicida glifoxato.

En general, la producción industrial de aminoácidos se realiza principalmente por fermentación microbiana, biosíntesis o bien mediante la hidrólisis de proteínas. En todos los casos se

obtienen aminoácidos a bajas concentraciones en disoluciones acuosas diluidas y en presencia de un elevado número de compuestos químicos similares, por lo que su separación y posterior purificación utilizando métodos tradicionales, tales como intercambio iónico, cromatografía, adsorción, extracción líquido-líquido o evaporación es un proceso muy complejo, cuyo coste puede llegar a alcanzar hasta el 50% del coste total de producción.

Actualmente pueden originarse aumentos adicionales en la producción de aminoácidos mediante el aislamiento de cultivos de producción mejorada por el aislamiento de cepas de reprimidas mediante el aporte de técnicas de DNA recombinante y de fusión de protoplastos a los métodos actualmente utilizados de mutación ; la combinación de síntesis química con procesos microbianos y enzimáticos; La adaptación de los procesos existentes para la utilización de materiales de partida más baratos y la optimización de las condiciones de salto de escala.

AMINOÁCIDOS Y PROTEINAS

1. DEFINICIÓN:

Las proteínas son sustancias orgánicas, consideradas sustancias plásticas.

Son cuaternarias, pues tienen (C, H, O, N) de manera constantes, suelen contener además “S”, y con una frecuencia menor, Fe, P, Cu, Mg, I, etc. Se hallan en las células animales y vegetales. Son polímeros de Aminoácidos, que se pliegan en una notable diversidad de formas tridimensionales, que les proporcionan una correspondiente variedad de funciones.

Actúan como componentes estructurales de mensajeros y de receptores de mensajeros. Algunas proteínas se unen al DNA y regulan la expresión de los genes; otras participan en la replicación, la transcripción y la traducción de la información genética; otras están relacionadas con el sistema inmunitario (inmunoglobulinas); con la contracción muscular (actina y miosina); con el transporte de oxígeno y la respiración celular (hemoglobina y citocromos).

Quizás las proteínas más importantes sean las enzimas, catalizadores que determinan el ritmo y el rumbo de toda la bioquímica.

Las proteínas son componentes esenciales de todas las células vivas. Su misión en el organismo es de dos tipos: Una de tipo estructural, formando parte del propio organismo y otra de tipo funcional.

2. CARACTERÍSTICAS GENERALES

• Son cristales solubles.

• Son anfóteros (dipolares).

• Están unidos por enlaces peptídicos.

• Pueden ser: Alifáticos, aromáticos, heteroácidos.

• Son activos en la forma L.

• El peso molecular de las proteínas varía entre 5.000 y varios millones.

• Constan de 20 aminoácidos, unidos por enlaces peptídicos.

3. PROPIEDADES

• Desnaturalización.

La desnaturalización se puede producir por cambios de temperatura, (huevo cocido o frito), variaciones del pH. En algunos casos, si las condiciones se restablecen, una proteína desnaturalizada puede volver a su anterior plegamiento o conformación, proceso que se denomina re naturalización.

• La solubilidad.

• La especificidad.

4. CLASIFICACIÓN DE PROTEÍNAS

4.1 POR SU COMPOSICIÓN:

4.1.1 Simples oHoloproteínas:

Son aquellas que por hidrólisis total dan sólo aminoácidos:

• Albúminas.

• Globulinas.

• Glutelinas.

• Prolaminas.

• Protaminas.

• Histonas.

• Colágeno.

• Escleroproteínas: Elastina.Queratina.

4.1.2 Conjugadas o Heteroproteínas: Son aquellas que por hidrólisis producen no solamente aminoácidos sino también otros componentes orgánicos o inorgánicos. La porción no aminoácido se denomina grupo prostético. Las proteínas conjugadas se clasifican de acuerdo con la naturaleza de su grupo prostéticos:

• Nucleoproteínas: Su grupo prostético son los ácidos nucleicos.

• Lipoproteínas: Su grupo prostético son fosfolípidos, colesterol, triglicéridos.

• Glucoproteínas: Cuyo grupo prostético son los carbohidratos. Por hidrólisis dan

• aminoazúcares y monosacáridos y/o derivados de estos.

• Fosfoproteínas: Su grupo prostético contiene fósforo, en forma de ácido ortofosfórico.

• Cromoproteínas: Son proteínas conjugadas con un grupo cromoforo (sustanciacoloreada que contiene un metal).

• Metaloproteínas: Contienen metales dentro de la misma molécula proteica.

• Hemoproteínas: Cuyo grupo prostético es la ferroprotoporfirina.

• Flavoproteínas: Cuyo grupo prostético es flavin-nucleótido

4.2 POR SUS PROPIEDADESFISÍCAS Y SU SOLUBILIDAD:

• Albúminas: Son solubles en agua y soluciones salinas diluidas. Coagulan con el calor. Precipitan en disolución con sulfato amónico a saturación.

• Globulinas: Solubles en agua. Coagulan por el calor. Precipitan con sulfato amónico por semisaturación. Solubles en soluciones de ácidos y bases fuertes.

• Glutelinas: Solubles en soluciones de ácidos y bases diluidas. Insolubles en disolventes neutros. Coagulan por el calor. Se encuentran en el trigo.

• Prolaminas: Solubles en alcohol al 70 a 80%. Insolubles en agua, disolventes neutros y alcohol absoluto. No son coagulables por el calor. Son ricas en Prolina, de ahí su nombre.

• Protaminas: Solubles en agua y en amoniaco diluido. No coagulan por el calor.

4.3 POR SU CONFORMACIÓN:

La conformación de una proteína, es la forma tridimensional característica que posee en su estado nativo.

a) PROTEINAS FIBROSAS: Constituidas por cadenas polipeptídicas ordenadas de modo paralelo a lo largo de un eje, formando fibras o láminas largas. Son resistentes, insolubles en agua o en disoluciones salinas diluidas.Son elementos básicos estructurales del tejido conjuntivo de los animales superiores:

• Colágeno: Tendones y matriz de los huesos.

• Elastina: Tejido conjuntivo elástico (ligamentos).

• Queratinas: Cabello, cuerno, uñas, plumas, pelos.

• Globulares:

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