Función De La Oxidasa Alternativa: ¿sigue Siendo Un Eliminador? Autores: Anthony L Moore, Mary S Albury, Paul G Crichton, Charles Affourtit

Resumen

La oxidasa alternativa es una proteína de la cadena respiratoria se encuentra en todas mayores plantas, hongos, levaduras no fermentadoras y tripanosomas. Su estructura primaria sugiere que es un nuevo miembro de la familia de proteínas di-carboxilato de hierro. Recientes análisis de secuencia indica una relación evolutiva entre los miembros primitivos de esta familia de proteínas y la oxidasa alternativa, lo que sugiere que su función inicial fue para secuestrar di-oxígeno. Sin embargo, el modelado de la cinética de crecimiento de las plantas sugiere una función diferente.

Palabras clave

oxidasa alternativa; proteínas di-hierro; la respiración; crecimiento de la planta; especies de oxígeno reactivas

Palabras clave

Ciencia de Plantas; Evolución; Bioquímica; Desarrollo; biología celular

La oxidasa alternativa ha sido un enigma con respecto a su estructura y función. Una idea de la función de esta enzima está surgiendo del análisis reciente realizado por Cláudio Gomes, que proponen que oxidasas alternativas están evolutivamente relacionadas con otras proteínas di-hierro y que una función temprana de estas proteínas fue para secuestrar di-oxígeno. Sin embargo, Lee Hansen, sugieren que la función actual de esta enzima es permitir un control flexible de la síntesis de ATP para mantener la homeostasis tasa de crecimiento.

Oxidasa Alternativa Planta

La cadena respiratoria de las mitocondrias planta es similar a la encontrada en los sistemas de mamíferos en que contiene los cuatro complejos de la cadena respiratoria: Complejo I (NADH deshidrogenasa), el complejo II (succinato deshidrogenasa), Complejo III (el complejo BC1), y Complejo IV (citocromo c oxidasa) junto con la ATP sintasa. En una escala de tiempo evolutivo, esta cadena respiratoria básica fue obviamente formó temprano, y se ha mantenido muy conservada a lo largo del desarrollo y la divergencia del reino animal y vegetal. Además de ser capaz de oxidar NADH generado internamente por el Complejo I, la mayoría de las mitocondrias de plantas poseen una compleja serie de deshidrogenasas localizadas en la superficie exterior e interior de la membrana interna que puede oxidar la NAD (P) H en una rotenona-insensibles y no de conservación de la energía de manera [3]. Sin embargo, uno de los rasgos más característicos de las mitocondrias de plantas es la presencia de una oxidasa terminal adicional, la oxidasa alternativa, la actividad de que es insensible a los inhibidores de la citocromo c oxidasa y el complejo BC1. La oxidasa alternativa planta es un homodímero de 32 kDa que se ramifica a partir de la cadena respiratoria principal en el nivel de la piscina ubiquinona y cataliza la reducción de cuatro electrones de oxígeno a agua. La energía libre resultante se pierde en forma de calor y la reducción de oxígeno no está acoplado al bombeo de protones 4., 5., 6., 7. y 8 .. Además de su papel en la termogénesis, la función biológica de la oxidasa alternativa no se entiende completamente. Su papel se considera generalmente para permitir que un volumen de negocios del ciclo de Krebs bajo alta carga de energía citosólica o para proteger la célula contra el estrés oxidativo.

Estructura de la oxidasa alternativa

Hasta hace poco, se sabía poco acerca de la estructura general o la naturaleza del sitio activo de la oxidasa alternativa. Sin embargo, en 1995, James Siedow y colegas propusieron un modelo estructural [9] sobre la base de comparaciones de secuencias, en la que el sitio activo de la oxidasa alternativa contiene un centro de di-hierro no hemo. En este modelo, la oxidasa alternativa se considera que es una proteína integral de membrana que posee dos hélices que atraviesan la membrana conectadas por una α-hélice situada en el espacio entre la membrana.

Aunque la identidad de secuencia entre proteínas di-hierro es generalmente demasiado baja para utilizar el análisis filogenético convencional, Gomes a usado alineamientos de la estructura orientada de 56 secuencias de proteínas di-hierro, incluyendo las diversas oxidasas alternativas, para derivar una relación filogenética. Es evidente a partir de este dendrograma que las oxidasas alternativas de todas las fuentes examinaron forma un grupo distinto y que todas las 56 proteínas di-hierro son estructuralmente homólogas, originarios por la divergencia de un ancestro común. La evidencia utilizada para justificar un vínculo evolutivo entre estos grupos de proteínas incluye la observación de que todas las proteínas di-hierro parecen compartir un pliegue estructural común dentro de su haz de cuatro hélices y que todos son capaces de activar el oxígeno molecular.

Funciones de la oxidasa alternativa

La función in vivo de la oxidasa alternativa en tejidos no termogénicos sigue siendo desconcertante, posiblemente debido a la amplia gama de condiciones que resultan en su inducción. Por ejemplo, los niveles de proteína oxidasa alternativos pueden ser inducidos por varios tratamientos tales como heridas, por frío, la sequía, el estrés osmótico y el ataque de patógenos, además del tratamiento con ácido salicílico, H2O2 o con inhibidores de la cadena respiratoria. En general, cualquier condición que inhibe o disminuye la actividad de la cadena respiratoria principal induce la vía alternativa. Además, está bien documentado que en las plantas, actividad de la oxidasa alternativa es a menudo más bajos en los tejidos no fotosintéticos que en las zonas verdes, varía considerablemente por especie

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