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Glucolisis. D-Glucosa


Enviado por   •  18 de Agosto de 2016  •  Trabajos  •  1.234 Palabras (5 Páginas)  •  1.238 Visitas

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[pic 1][pic 2]UNIVERSIDAD AUTONOMA DE NUEVO LEON FACULTAD DE CIENCIAS BIOLOGICAS BIOQUIMICA II

GLICÓLISIS

  1. DEFINICIONES CLAVE

Con el auxilio de esta guía, su libro de texto y las notas de clase, usted será capaz de definir y explicar el significado de los siguientes términos:

Glicolisis:

  1. EJERCICIOS

  1. Falso-Verdadero

F

 _           1.

Las enzimas glucolíticas se encuentran en la mitocondria.

V

 _           2.

Globalmente, la glucólisis es un proceso que libera energía (exergónico)

V

3.

La glucólisis involucra la oxidación anaeróbica de glucosa.

V

 _           4.

La fermentación anaeróbica en lavaduras duplica el proceso glucolítico excepto por las dos reacciones finales.

F

 _           5.

Los humanos poseemos todas excepto una de las enzimas necesarias para la fermentación alcohólica.

V

 _           6.

La octava reacción de la glicólisis, la conversión de 2-fosfoglicerato en 3- fosfoglicerato, es catalizada por la fosfoglicerato mutasa. Debido que el producto de la reacción es un isómero del sustrato, la enzima es clasificada como una isomerasa.

F

 _           7.

La glicólisis consiste de dos fases, la fase de las hexosas y la fase de las triosas. Una diferencia es que la fase de las hexosas requiere ATP y la fase de las triosas produce ATP.

F

 _           8.

La tercera reacción de la glicólisis es regulada en adición a la primera, debido a que algunos sustratos se incorporan a la vía como fructosa 6- fosfato haciendo un “by-pass” de la primera reacción.

V

 _           9.

En los mamíferos, la glucosa libre entra a las células bajo el control de la insulina y con la ayuda de transportadores pasivos denominados GLUT 1,2,3 y así sucesivamente. La glucosa se mantiene en su forma libre hasta que los niveles de ATP son bajos y ésta entra en la ruta glucolítica.

F

 _           10.

La fructosa, manosa y galactosa son catabolizadas por glicólisis después  de su conversión en intermediarios apropiados del sendero. Sin embargo, los moles de ATP producidos por la glucólisis es la misma para todas estas hexosas.

  1. Respuestas cortas

  1. La piruvato quinasa se presenta como _Donador_de_grupo_Fosfato_, formas diferentes de la enzima que catalizan la misma reacción, pero pueden tener diferentes valores de Km para el sustrato ___fosfoenolpiruvato ___.
  1. Las enzimas que catalizan la remoción hidrolítica de grupos fosforilo a partir de los sustratos son llamadas Fosforilaza        .
  1. Las   isoenzimas   de   la   piruvato   quinasa   son   activadas   alostéricamente   por

NRTK  e inhibidas por Fructosa 6 fosfato.

  1. Tres   enzimas   de   la   glicólisis   que   operan   bajo   control   metabólico       son NADH, FADH Y Glicerol 3 fosfato.

  1. La formación de ATP o de algún otro nucleótido de “alta energía” catalizada enzimaticamente en forma directa durante un paso de un sendero metabólico es conocida como fosforolizacion oxidasa        .
  1. Una enzima que cataliza la conversión de una azúcar fosfato en otro mediante el cambio en la orientación de un grupo –OH es llamada una hidrolisis        .
  1. La disminución de la velocidad de la glicólisis en presencia de oxígeno es conocida como Fosforilacion oxidativa.
  1. La intolerancia a lactosa, una condición que prevalece en los adultos mayores en muchas partes del mundo, es ocasionada por la deficiencia de la enzima lactasa.
  1. Dos  moduladores  alostéricos  negativos  de  la  enzima  fosfofructoquinasa-1     son

Frusctosa-6-Fosfato y ADP

  1. El  (los)  producto(s)  de  la  reacción  catalizada  por  la  piruvato  quinasa  es (son)

ADP Y ATP

  1. Problemas
  1. Use la figura de al lado para escribir la reacción neta de la glicólisis para la formación de piruvato a partir de glucosa.

D-Glucosa

[pic 3][pic 4]Glucosa 6-P Fructosa 6-P


ATP ADP

[pic 5]ATP ADP

[pic 6]Fructosa 1,6-DiP

Dihidroxiacetona-P


Gliceraldehido 3-P

[pic 7][pic 8]Pi        NAD

[pic 9]NADH + H

1,3-bisfosfoglicerato

...

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