INHIBICION ENZIMATICA

INHIBICION ENZIMATICA

RICARDO AGUIAR SANCHEZ 030100042012

JUAN CAMILO GARCIA FERNANDEZ 030100072012

YAIR ECHEVERRY OBANDO 030100232012

MELANI TERESA RAMIREZ JARAMILLO

DOCENTE

UNIVERSIDAD DEL TOLIMA

FACULTAD DE INGENIERIA AGRONOMICA

INGENIERIA AGROINDUSTRIAL

INGENIERIA BIOQUIMICA

IBAGUE

2014

INHIBICION ENZIMATICA

Desde siempre las enzimas han sido atacadas por una serie de sustancias llamadas inhibidores que hacen que la enzima no pueda realizar de manera óptima su trabajo y en algunas ocasiones las bloquea de manera permanente. Este tipo de sustancias han tenido una vida muy práctica para los medicamentos que actúan sobre enzimas de enfermedades o reacciones biológicas naturales perjudiciales para la salud.

INHIBIDORES REVERSIBLES E IRREVERSIBLES:

Para los inhibidores tenemos que algunos se unen de manera temporal y débil a la enzima pero otros se unen de manera muy fuerte y permanentemente bloqueando la enzima a estos últimos se les llama inhibidores irreversibles.

INHIBIDORES IRREVERSIBLES: se unen tan fuertemente a la enzima que son utilizados para varias enfermedades en el cuerpo humano y también tenemos un claro ejemplo como lo es la aspirina.

INHIBIDORES REVERSIBLES: estos inhibidores débiles o temporales a su vez se pueden clasificar en:

-competitivos: compiten con el sustrato por el sitio activo de la enzima. Además en los estudios cinéticos tenemos que el Km aumenta gradualmente mientras la Vmax no se ve afectada.

-no competitivos: hay afinación del inhibidor tanto para la enzima como para el complejo enzima sustrato, en la cinética la Vmax disminuye pero el Km permanece constante.

-mixta: se da cuando el inhibidor se puede unir al complejo enzima sustrato o a la enzima sola en un lugar diferente al sitio activo. Así cuando se une modifica un poco el sitio activo y la afinación del sustrato y de la enzima disminuye y se disminuye también la velocidad de la reacción y se aumenta el Km.

PREGUNTAS Y EJERCCIOS DE LOS CPITULOS

Cuando se incrementa la concentración de un inhibidor irreversible la Km tiende a ser constante ya que esta no se ve afectada por que las enzimas que logran formar el complejo enzima sustrato no se ven afectadas aun así la velocidad de la reacción si disminuye ya que abran menos enzimas para que las moléculas del sustrato reaccionen.

La Km se ve afectada ya que a menso enzimas para aparearse el sustrato las velocidades tienden a aumentar ya que la enzima llega al punto de saturación por la alta concentración de sustrato.

de las lecturas aprendimos las distintas afectación que tienen los tipos de inhibidores y para este caso que son inhibidores competitivos tenemos que se aumenta el Km pero la Vmax no se ve afectada como ya vimos el inhibidor puede ser débil y el sustrato puede luego unirse sin afectar la velocidad total de la reacción

La velocidad máxima en los inhibidores mixtos disminuye ya que abra menos enzimas que puedan con la reacción además que también en este caso se pueden ver afectados los complejos enzima sustrato.

Como los inhibidores no competitivos son un caso particular de los mixtos tenemos que se disminuye la Vmax porque hay una posible separación del complejo enzima sustrato

se tiene que es un inhibidor mixto por los cambios producido y visto en las gráficas, recordando que Vmax disminuye.

El punto Km permanece constante mientas Vmax varia.

Los inhibidores competitivos presentan una disminución del Km sin afectar la velocidad máxima

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