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MATRIZ EXTRACELULAR Y TEJIDO EPITELIAL


Enviado por   •  17 de Mayo de 2019  •  Apuntes  •  2.051 Palabras (9 Páginas)  •  1.292 Visitas

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MARIZ EXTRACELULAR Y TEJIDO EPITELIAL

Las células de los organismos multicelulares se organizan en estructuras cooperativas denominadas tejidos, como el muscular, el conectivo o el nervioso. Estos no se componen solo de células con su citoesqueleto, sino que también de una MATRIZ EXTRACELULAR, secretada por la célula que se deposita alrededor de ellas. Pero la matriz no es la misma en células vegetales y animales. En las células vegetales, la pared celular es la matriz extracelular secretada por la célula vegetal y la cual es depositada a su alrededor y cuya composición (como el grosor y la dureza) es controlada por la misma célula. Esta pared es resistente, pero no necesariamente rígida. La forma del tejido celular vegetal entonces, se compone de muchas cajas diminutas adheridas entre sí.

En cambio, los tejidos animales, aunque también están formados por células y matriz extracelular, son más diversos que los tejidos vegetales, es decir, que sus componentes están organizados de muchas maneras diferentes.

TEJIDOS CONECTIVOS DE LOS ANIMALES:

Encontramos 4 tejidos típicos en los animales, que son el conectivo, el epitelial, el muscular y el nervioso. El conectivo es nuestro tejido especial. En los tejidos conectivos, la matriz extracelular es abundante y soporta la carga mecánica.

Los tejidos conectivos de animales son muy variados, pudiendo ser duros como en caso de los huesos, o flexibles como es el caso de la dermis o pueden ser también blandos. En estos tejidos, las células están inmersas en la matriz extracelular producidas por ellas, y su capacidad de resistencia a la tensión mecánica depende de una proteína fibrosa llamada COLÁGENO. Los diferentes tipos de tejido conectivo deben sus características específicas al tipo de colágeno que contienen, a su cantidad y lo más importante: a las otras moléculas que se mezclan con el colágeno.

COLAGENO, ENTREGA DE RESISTENCIA A LA TENSION DE TEJIDOS CONECTIVOS

El colágeno es una proteína que encontramos en todos los organismos pluricelulares, de diversas formas y en un alto porcentaje en los organismos multinucleados. Posee una estructura de triple hélice larga y rígida en la que tres cadenas polipeptídicas de colágeno se entrelazan formando una estructura parecida a una cuerda. Luego, estas moléculas se ensamblan formando fibrillas de colágeno (polímeros ordenados, con forma de bales largos y delgados). Estas fibrillas pueden juntarse y formar fibras de colágeno más gruesos. Otras moléculas de colágeno se ubican en la superficie de las fibrillas conectándolas entre sí y con otros componentes de la matriz extracelular.

Las células del tejido conectivo que sintetizan la matriz extracelular y que se alojan en ella, reciben su nombre de acuerdo al tejido del que se trate. Por ejemplo, en los tendones se denominan fibroblastos, en los huesos en cambio se denominan osteoblastos. Estas células sintetizan colágeno y otros elementos orgánicos de la matriz. Una vez que los elementos de la construcción de la matriz están fuera de la célula, esta se construye. Pues de lo contrario, si el ensamblado fuera antes de la secreción, la célula se obstruiría con sus propios productos. Las células de los tejidos, entonces, deben ser capaces de sintetizar y degradar la matriz extracelular, capacidad esencial para el crecimiento, reparación y renovación del tejido.

LAS CELULAS ORGANIZAN EL COLÁGENO QUE SECRETAN

Las fibrillas de colágeno cumplen adecuadamente su función cuando se alinean en forma correcta, y son las células del tejido conectivo las que controlan esta orientación a través del depósito de colágeno en una orientación específica y en parte por medio de su ordenamiento posterior. Tenemos por ejemplo la acción de los fibroblastos, que al mezclarse con una red de fibrillas de colágeno orientadas al azar, se observa cómo traccionan la red, lo que determina el movimiento de colágeno desde sus alrededores y su compactación. Luego los fibroblastos emigran a lo largo d las fibras de colágeno alineadas.

LAS INTEGRINAS ACOPLAN LA MATRIZ EXTRACELULAR CON EL CITOESQUELETO

Si las células traccionan a la matriz y se desplazan sobre su superficie, deben ser capaces de adherirse a ella. Encontramos en relación a esto otra proteína de la matriz extracelular: la fibronectina que permite la conexión fibra de colágeno-célula. La célula se une a la fibronectina a través de una proteína llamada integrina, proteína del tipo integral (atraviesa completamente la membrana plasmática). El dominio extracelular de la integrina de adhiere a la fibronectina, mientras que el dominio intracelular se une a los filamentos de actina. Gracias a este anclaje, cuando hay tensión entre la membrana y la matriz, estas no se despegan; se transmite la tensión desde la matriz hacia el sólido y resistente citoesqueleto.

Las integrinas transmiten la tensión en forma pasiva, forman y rompen adherencias cuando la célula debe moverse. Para llevar a cabo estas funciones, la integrina sufre de cambios conformacionales notables provocados por señales químicas y mecánicas tanto intra como extracelulares, que dependerán del requerimiento de la célula en un debido momento

GELES DE POLISCÁRIDOS Y PROTEINAS LLENAN LOS ESPACIOS Y RESISTEN LA COMPRESIÓN

El colágeno aporta resistencia a la tensión. En cambio, un grupo de macromoléculas cumple una función complementaria que consiste en resistir la compresión y ocupar los espacios libres. Estas moléculas son los proteoglucanos que son proteínas extracelulares ligadas con una clase especial de polisacáridos complejos con carga negativa denominados glucosaminoglucanos (GAG). Los proteoglucanos poseen forma y tamaños diferentes además de una estructura química muy variable. Su característica típica es que muchas cadenas de GAG están unidas a una proteína central, adquiriendo forma de escobilla.

En los tejidos conectivos densos y compactos, como tendones o huesos, la proporción de GAG es baja y la matriz se compone casi exclusivamente de colágeno. En cambio, el parénquima del tipo gel presente en el interior del globo ocular es está compuesto en casi su totalidad de un tipo de GAG y agua con una pequeña porción de colágeno. Las cargas negativas de los GAG ataren cationes como en Na, que son activos desde el punto de vista osmótico y determinan el pasaje de grandes cantidades de agua hacia la matriz. Esto produce una presión de tumefacción equilibrada por la tensión generada en las fibras de colágeno entrelazadas con los proteoglucanos. Cuando la matriz posee mucho colágeno y en sus mallas quedan atrapados grandes

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