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Obtencion De Emulzina


Enviado por   •  8 de Junio de 2015  •  1.838 Palabras (8 Páginas)  •  213 Visitas

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COLEGIO DE EDUCACIÓN PROFESIONAL TÉCNICA

“DON JUAN OSORIO LÓPEZ 058”

Nombre de la material:

Fermentación de productos industriales.

Nombre de la actividad:

Práctica No. 8: Obtención de emulsina.

Nombre de los alumnos:

Alexis De Aquino Díaz QUIN08-609

Josmar Daniel Estrada Torres

Itzayana Lobato Beltrán

Shirley Guadalupe Molina Méndez

Amairani Cristell Onofre Fonseca

Wilder Santiago Ramírez

Nombre del docente:

I.Q. Laura Isabel De la rosa Pacheco.

Fecha:

Coatzacoalcos, Ver. A 08 de Junio del 2015.

OBJETIVO

Obtener una enzima, la emulsina, a partir de almendras dulces.

Comparar la actividad de la emulsina obtenida, bajo dos diferentes temperaturas por acción sobre el p-nitrofenil-B-D glucósido.

FUNDAMENTO

1._Las proteínas o prótidos son moléculas formadas por cadenas lineales de aminoácidos.

Por sus propiedades físico-químicas, las proteínas se pueden clasificar en proteínas simples (holoproteidos), formadas solo por aminoácidos o sus derivados; proteínas conjugadas (heteroproteidos), formadas por aminoácidos acompañados de sustancias diversas, y proteínas derivadas, sustancias formadas por desnaturalización y desdoblamiento de las anteriores. Las proteínas son necesarias para la vida, sobre todo por su función plástica (constituyen el 80 % del protoplasma deshidratado de toda célula), pero también por sus funciones biorreguladoras (forman parte de las enzimas) y de defensa (los anticuerpos son proteínas). Las proteínas desempeñan un papel fundamental para la vida y son las biomoléculas más versátiles y diversas. Son imprescindibles para el crecimiento del organismo y realizan una enorme cantidad de funciones diferentes, entre las que destacan:

• Estructural. Esta es la función más importante de una proteína (Ej: colágeno)

• Inmunológica (anticuerpos)

• Enzimática (Ej: sacarasa y pepsina)

• Contráctil (actina y miosina)

• Homeostática: colaboran en el mantenimiento del pH (ya que actúan como un tampón químico)

• Transducción de señales (Ej: rodopsina)

• Protectora o defensiva (Ej: trombina y fibrinógeno)

Las proteínas están formadas por aminoácidos.

• Producion de costras(ej:fibrina).

Las proteínas de todos los seres vivos están determinadas mayoritariamente por su genética (con excepción de algunos péptidos antimicrobianos de síntesis no ribosomal), es decir, la información genética determina en gran medida qué proteínas tiene una célula, un tejido y un organismo.

Las proteínas se sintetizan dependiendo de cómo se encuentren regulados los genes que las codifican. Por lo tanto, son susceptibles a señales o factores externos. El conjunto de las proteínas expresadas en una circunstancia determinada es denominado proteoma.

Es la manera como se organiza una proteína para adquirir cierta forma, presentan una disposición característica en condiciones fisiológicas, pero si se cambian estas condiciones como temperatura o pH pierde la conformación y su función, proceso denominado desnaturalización. La función depende de la conformación y ésta viene determinada por la secuencia de aminoácidos.

Para el estudio de la estructura es frecuente considerar una división en cuatro niveles de organización, aunque el cuarto no siempre está presente.

Conformaciones o niveles estructurales de la disposición tridimensional:

• Estructura primaria.

• Estructura secundaria.

• Nivel de dominio.

• Estructura terciaria.

• Estructura cuaternaria.

A partir del nivel de dominio solo las hay globulares.

2._Las proteínas se desnaturalizan cuando pierden su estructura tridimensional (conformación espacial) y así el característico plegamiento de su estructura.

Las proteínas son filamentos largos de aminoácidos unidos en una secuencia específica. Son creadas por los ribosomas que "leen" codones de los genes y ensamblan la combinación requerida de aminoácidos por la instrucción genética, en un proceso conocido como transcripción genética. Las proteínas recién creadas experimentan una modificación posmodificación en la que se agregan átomos o moléculas adicionales, como el cobre, zinc e hierro. Una vez que finaliza este proceso, la proteína comienza a plegarse sin alterar su secuencia (espontáneamente, y a veces con asistencia de enzimas) de forma tal que los residuos hidrófobos de la proteína quedan encerrados dentro de su estructura y los elementos hidrófilos quedan expuestos al exterior. La forma final de la proteína determina cómo interaccionará con el entorno.

Si la forma de la proteína es alterada por algún factor externo (por ejemplo, aplicándole calor, ácidos o álcalis), no es capaz de cumplir su función celular. Éste es el proceso llamado desnaturalización.

Cómo la desnaturalización afecta a los distintos niveles

• En la desnaturalización de la estructura cuaternaria, las subunidades de proteínas se separan o su posición espacial se corrompen.

• La desnaturalización de la estructura terciaria implica la interrupción de:

o Enlaces covalentes entre las cadenas laterales de los aminoácidos (como los puentes disulfuros entre las cisteínas).

o Enlaces no covalentes dipolo-dipolo

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