Practica 2
Enviado por samaarellano • 11 de Marzo de 2013 • 657 Palabras (3 Páginas) • 359 Visitas
Objetivo
Determinar el punto isoeléctrico de la caseína una vez extraída de leche entera liquida, mediante procedimiento químico.
Resumen
Calentamos la leche después agregamos acido acético al 1M hasta que se observo un precipitado, se filtro, se lavo el precipitado con etanol después lo secamos pesamos el precipitado y volvimos a filtrar desechando el liquido.
Para la preparación de la caseína le agregamos 5 ml de
NaOH al 1N y agitamos hasta disolver y se filtro hasta que la solución fuera clara.
Medimos el pH real de los 10 vasos a los cuales les habíamos agregado diferentes volúmenes y concentraciones de acetato y acido acético. Después agregamos 1 ml de la solución de la caseína a cada uno mezclamos suavemente y medimos A 640nm tabulamos A y pH y determinamos el PI.
Introducción
La caseína es la proteína más abundante en la leche y le proporciona el aspecto blanco y opaco característico, debido a que está presente en una suspensión coloidal.
Es una proteína conjugada del tipo fosfoproteína que en su fase soluble se encuentra asociada al calcio (fosfato de calcio) en un complejo que se denomina caseinógeno
La caseína es el complejo proteico fosforado, de carácter acido, que precipita a pH 4.6.Se le designa igualmente con los términos caseína isoeléctrica y caseína Hammarsten.
Se considera a la caseína como una proteína pura y homogénea en razón de la constancia de su composición elemental (CHNPOS).
La caseína tiene mucha importancia ya que es una proteína fácil de preparar, obtenida en condiciones definidas.
La caseína es una importante proteína nutricional que se encuentra en la leche en una concentración más o menos de 35 gramos por litro.
La caseína se asienta, o precipita, fuera de una solución en su punto isoeléctrico porque el polo positivo de una molécula proteica atrae el polo negativo de otra, provocando que las moléculas se unan.
El punto isoeléctrico es el punto en el cual el número de cargas positivas, en la molécula proteica, iguala al número de cargas negativas. En otras palabras, es el punto en el cual la molécula proteica es eléctricamente neutra.
La solubilidad de la caseína depende, mucho del pH. Las proteínas son menos solubles en agua cuando están en su punto isoeléctrico y son más solubles a valores de pH más altos o bajos. La solubilidad a valores de pH’s diferentes al punto isoeléctrico aparenta deberse a un exceso de grupos catiónicos o aniónicos expuestos en la superficie de la proteína. Si la proteína está negativamente cargada
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