Proteínas del corazón
Enviado por cristianbenitez • 16 de Noviembre de 2012 • Trabajos • 928 Palabras (4 Páginas) • 561 Visitas
Proteínas del corazón
Miosina
La miosina es una proteína fibrosa, cuyos filamentos tienen una longitud de 1,5 µm y un diámetro de 15 nm, y está implicada en la contracción muscular, por interacción con la actina.
La miosina es la proteína más abundante del músculo esquelético. Representa entre el 60% y 70% de las proteínas totales y es el mayor constituyente de los filamentos gruesos.
La miosina es una ATPasa, es decir, hidroliza el ATP para formar ADP y Pi, reacción que proporciona la contracción muscular.
Tropomiosina
La tropomiosina es una proteína fibrosa que, en forma de dímeros alargados, se sitúa sobre el surco de la hélice de actina F o cerca de éste. Unidas a la tropomiosina existen tres proteínas denominadas troponinas I, C y T; el conjunto de estas cuatro proteínas inhibe la unión de las cabezas de miosina a la actina a menos que haya catión calcio a concentraciones en torno a 10-7 M. Puesto que en reposo,las fibras musculares poseen una concentración dos órdenes de magnitud menor, esta concentración umbral sólo es alcanzada cuando un potencial excitador estimula la fibra muscular provocando la liberación de calcio retenido en el retículo sarcoplásmico.1 Su estructura, enrollada y formada por dos polipéptidos, se basa en la periodicidad de una serie de siete aminoácidos.
Troponina
La troponina es una proteína globular de gran peso molecular presente en el músculo estriado y en el músculo cardiaco.
Troponina T
Se trata de la subunidad que empuja a la tropomiosina, de manera que los centros de unión de la actina quedan libres, permitiendo la interacción actina-miosina. La Tn T no es en sí misma activa, sino que se ve empujada a su vez por otra de las subunidades de la troponina, la Tn C. Por ello, la función de la Tn T se reduce a estar permanentemente unida a la tropomiosina, y empujarla en el momento que recibe la señal de la Tn C.
Troponina C
La troponina C es capaz de ligar iones de calcio y es la subunidad activa del complejo. Se encuentra uniendo las subunidades Tn I y Tn T, pero no interacciona con la actina ni con la tropomiosina.
En la estructura primaria de la Tn C encontramos cuatro regiones homólogas que contienen residuos de aspartato y glutamato, y en condiciones fisiológicas, con un pH ligeramente básico, tienen una carga neta negativa. Debido a este hecho, se genera un proceso de atracción electrostática, de manera que si se produce un aumento de la concentración de calcio, estos iones se verán atraídos por la proteína y quedarán unidos.
Dos de estas cuatro regiones homólogas tienen una alta afinidad por el calcio, de forma que generalmente, cada una de ellas va a retener a un ion, tanto en relajación como en contracción. En cambio,
...