Las Proteinas

LAS PROTEINAS

Son las moléculas más diversas, complejas y de mayor tamaño presentes en la célula. Contienen carbono, hidrógeno, oxígeno, nitrógeno y usualmente azufre. En algunas proteínas pueden encontrarse unidos diferentes tipos de sustancias químicas llamadas grupos prostéticos, estos incluyen carbohidratos, lípidos, grupos fosfato, el grupo hem que contiene hierro e iones metálicos tales como el cobre y el zinc. Las proteínas tienen formas tridimensionales que son necesarias para su función específica.

Entre las funciones más importantes de las proteínas se consideran:

• Su papel como catalizadores orgánicos (enzimas) de casi todas las reacciones de los sistemas biológicos.

• Como hormonas transmitiendo información entre células.

• Su participación en el transporte y almacenamiento de otras moléculas pequeñas, por ejemplo el transporte de oxígeno por la hemoglobina.

• En el caso de los anticuerpos proporcionan defensa contra infecciones.

• Sirven como componentes estructurales en las células y tejidos.

• Ser la molécula básica en los mecanismos de movimiento, como en el caso de las proteínas contráctiles.

• Ser el último recurso para la obtención de energía cuando el organismo carece de otras reservas tales como lípidos y carbohidratos.

Para entender esta variedad de funciones se debe estudiar la estructura de las proteínas y examinar las propiedades de los componentes y las características de los enlaces que ellos establecen para formarlas.

Las proteínas son polímeros constituidos por monómeros denominados aminoácidos proteicos o naturales, los cuales son 20. Cada uno de ellos posee un grupo amino -NH2 y un grupo carboxilo -COOH unidos al mismo átomo de carbono alfa (Figuara 1), se diferencian entre sí por el tamaño de sus cadenas laterales. Los aminoácidos se agrupan en cuatro categorías según las propiedades de sus cadenas laterales (Figura 2) así:

Figura 1. Estructura básica de los aminoácidos evidenciandose los grupos funcionales (Grupo carboxilo y amino) y el grupo radical (R)

Figura 2. 5 de los 20 aminoácidos. Observese la diferencia en composición en el grupo radical.

AMINOÁCIDOS NO POLARES

Poseen cadenas laterales hidrofóbicas que no interactúan con el agua por lo tanto, se localizan al interior de la molécula de proteína de la cual hacen parte. Esta ubicación les impide quedar en contacto con el agua.

AMINOÁCIDOS POLARES

Son aminoácidos con cadenas laterales no cargadas pero polares o hidrofílicas. Estos son la serina, treonina, tirosina, asparagina y glutamina los cuales tienen grupos amida polares ( O=C-NH2). Debido a sus cadenas polares estos aminoácidos pueden formar puentes de hidrógeno con el agua y por su naturaleza hidrofílica tienden a ubicarse en la región externa de la molécula de la proteína que estén constituyendo.

AMINOÁCIDOS BÁSICOS (CATIÓNICOS)

Son aminoácidos con cadenas laterales que poseen grupos básicos cargados, carácter que los hace muy hidrofílicos Entre ellos se tienen la lisina, arginina e histidina siendo los dos primeros los más básicos debido a que sus cadenas laterales siempre están cargadas positivamente. La histidina puede estar sin carga o tener carga positiva a pH fisiológico, así que frecuentemente juega un papel muy activo en las reacciones enzimáticas participando en el intercambio de iones hidrógeno.

AMINOÁCIDOS ÁCIDOS (ANIÓNICOS)

tienen cadenas laterales ácidas que terminan en grupos carboxilos como el ácido aspártico y el ácido glutámico. Estos aminoácidos están cargados negativamente en la célula y por lo tanto siempre se hace referencia a ellos como aspartato o glutamato. Son muy hidrofílicos y se localizan en la superficie de las proteínas.

FORMACIÓN DE PÉPTIDOS

Los diferentes aminoácidos se polimerizan en el interior de las células para constituir péptidos y proteínas de acuerdo con la información genética razón por la cual la polimerización se realiza con la participación de enzimas específicas y requiere del concurso del ARN y de los ribosomas para llevarse a cabo. Este proceso de inicia con una reacción de condensación entre el grupo carboxilo del primer aminoácido con el grupo amino del segundo para formar un enlace peptídico o amida (Figura 3) con la eliminación de una molécula de agua. El compuesto resultante es un dipéptido, el cual puede formar un segundo enlace peptídico entre su grupo carboxilo terminal y el grupo amino de un tercer aminoácido dando lugar de nuevo a una molécula de agua y originando un tripéptido como se observa en la siguiente figura:

Figura 3. Conformación de dipeptidos y tripeptidos con la eliminación de una molécula de agua en cada paso

De esta manera se añaden nuevos aminoácidos siguiendo la secuencia predeterminada por la información genética dando lugar a un oligopéptido (menos de 10 aminoácidos), a un polipéptido (hasta 40 aminoácidos) o una proteína con más de 50 aminoácidos. La molécula proteica puede estar constituida por uno o más polipéptidos plegados en una conformación tridimensional específica. La proteína responsable del transporte de oxígeno en los vertebrados y algunos invertebrados es la hemoglobina, la cual posee en su estructura cuatro cadenas peptídicas que se plegaron de manera independiente y que al unirse dan a la moléculas las propiedades específicas para cumplir su función.

CLASIFICACIÓN DE LAS PROTEÍNAS

La clasificación de las proteínas se realiza desde varios puntos de vista, así:

1. SEGÚN SU COMPOSICIÓN:

• Proteínas simples u Holoproteínas: Las cuales están formadas exclusivamente o predominantemente por aminoácidos.

• Proteínas conjugadas: Poseen un componente de proporción significativa no aminoacídico que recibe el nombre de grupo prostético. Según la naturaleza de este grupo consideramos:

o Glicoproteínas: Se caracterizan por poseer en su estructura azúcares. Se pueden citar como ejemplo: las inmunoglobulinas, algunas proteínas de membrana, el colágeno y otras proteínas de tejidos conectivos (glucosaminoglicanos).

o Lipoproteínas: Proteínas conjugadas con lípidos que se encuentran en las membranas celulares.

o Nucleoproteínas: Se presentan unidas a un ácido nucleico, como en los cromosomas, ribosomas y en los virus.

o Metaloproteínas: Contienen en su molécula uno o más iones metálicos que no constituyen un grupo hem. Por ejemplo algunas enzimas.

o Hemoproteínas o Cromoproteínas: Proteínas que tienen en su estructura un grupo hem (Figura 1). Ejemplo: Hemoglobina, Mioglobina y ciertas enzimas como los citocromos.

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Figura 1. Estructura básica de las hemoproteínas o cromoproteínas.

2. DE ACUERDO CON SU MORFOLOGIA Y SOLUBILIDAD:

• Proteínas fibrosas: Son insolubles en agua, presentan formas moleculares alargadas, con un número variado de cadenas polipeptídicas que constituyen fibras resistentes, con cierto grado de elasticidad, fragilidad o ductilidad. Funcionan como proteínas estructurales o de soporte. Las más comunes son: Elastina, Colágeno, Queratina, Fibrina, etc.

• Proteínas Globulares: Tienden a ser más solubles en agua, debido a que su superficie es polar. Sin embargo, pueden presentar mayor solubilidad en otros solventes como soluciones salinas, ácidos o bases diluidas o alcohol. Su estructura es compacta con formas casi esféricas. La mayoría de las proteínas conocidas son globulares, dentro de las que se consideran todas las enzimas, las proteínas del plasma y las presentes en las membranas celulares. A su vez las proteínas globulares se pueden clasificar de acuerdo con su solubilidad:

o Albúminas: Proteínas fácilmente solubles en agua, que coagulan con el calor y precipitan con las soluciones salinas saturadas. Por ejemplo la Lactoalbúmina, albúmina del suero, la ovoalbúmina (presente en la clara del huevo).

o Globulinas: Escasamente solubles en agua pura, pero solubles en soluciones salinas diluidas como cloruro de sodio, entre ellas se encuentran las seroglobulinas (sangre), ovoglobulina, inmunoglobulinas, etc.

o Glutelinas: Solubles en ácidos y bases diluidos, insolubles en solventes neutros. Ejemplo: La Glutenina del trigo.

o Prolaminas: Solubles en alcohol del 70 al 80%, insolubles en agua, alcohol absoluto y otros solventes neutros, como la Zeína del maíz y la Gliadina del trigo.

3. DE ACUERDO CON SU FUNCIÓN BIOLÓGICA:

• Proteínas estructurales: Forman parte de células y tejidos a los que confieren apoyo estructural. Dentro de estas podemos citar, el colágeno y la elastina presentes en el tejido conectivo de los vertebrados. La queratinas de la piel, pelo y uñas y la espectirna presente en la membrana de los eritrocitos.

• Proteínas de transporte: Como su nombre lo indica, transportan sustancias como el oxígeno en el caso de la hemoglobina y la mioglobina, ácidos grasos en el caso de la albúmina de la sangre, o las que realizan un transporte transmembrana en ambos sentidos.

• Proteínas de defensa: Protegen al organismo contra posibles ataques de agentes extraños, entre las que se consideran los anticuerpos (inmunoglobulinas) de la fracción gamma globulínica de la sangre, las proteínas denominadas interferones cuya función es inhibir la proliferación de virus en células infectadas e inducir resistencia a la infección viral en otras células, el fibrinógeno de la sangre importante en el proceso de coagulación.

• Proteínas hormonales: Se sintetizan en

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