PÉPTIDOS, POLIPÉPTIDOS Y ESTRUCTURAS DE LAS PROTEINAS

PÉPTIDOS, POLIPÉPTIDOS Y ESTRUCTURAS DE LAS PROTEINAS

Las proteínas son constituidas por enlaces de condensación establecidos entre sus unidades monoméricas: los aminoácidos, dentro de los cuales 20 son proteinogénicos, todos se caracterizan por tener un grupo amino NH, un grupo ácido COOH y una cadena radical, los aminoácidos condensan en orientación carboxi amino, de manera que un aminoácido dona el grupo amino y otro dona el grupo acido, logrando condensar por un enlace tipo amida conocido como enlace peptídico.

Formación del enlace peptídico entre 2 aminoácidos: la valina y la alanina, los átomos unidos al carbono y al nitrógeno, que forman el enlace peptídico, están todos en un mismo plano.

El enlace peptídico es un enlace muy fuerte y resistente que se comporta como un doble enlace y no permite el giro, sin embargo los átomos enlazantes al enlace amida puede girar en ángulos conocidos, se representan en la figura como símbolos los cuales tienen flechas curvas que indican la posibilidad de girar en sentido o en contra de las manecillas del reloj, de esta manera se establece cierto grado de movimiento rotacional en los enlaces tipo amidas entre las proteínas. Así los enlaces amida hacen que esta estructura lineal se pliegue sobre si misma gracias a los puentes de hidrógeno establecidos entre ellos, estos forman: α hélices, cada 3.6 residuos enlazados, por 2 enlaces amida establece en una  interacción tipo puente de hidrogeno entre un H aportado por un enlace amida y un O aportado por otro enlace amida. Laminas beta, son estructuras establecidas por interacciones tipo puentes de hidrogeno entre enlaces amida, pero de más de 3.6 residuos de longitud, existen 2 tipos; Anti paralela, en este tipo de láminas beta las cadenas se aproximan una en sentido amino carbox y otra en sentido amino carboxi. Paralela, en este tipo las cadenas ase aproximan en el mismo sentido amino carboxi N-C, o carboxi amino C-N, lo importante es  que ambas se aproximan en la misma posición.

Hasta ahora las proteínas han confirmado su estructura primaria secuencia de aminoácidos conformada por enlaces peptídicos entre ellos y las estructuras secundarias α hélices y láminas beta constituidas por puentes de hidrogeno entre los enlaces amida, Estructura secundaria, alfas hélices verde y láminas beta en rojo.

Luego se estabiliza la estructura terciaria de las proteínas, donde se dan interacciones débiles entre las cadenas R de los aminoácidos enlazados distribuyéndose los aminoácidos con cadenas hidrofílicas en la periferia de la estructura color azul y rojo,  y los aminoácidos hidrófobos en el centro de la estructura verde.

Fuerzas de atracción entre las cadenas radicales R de los aminoácidos enlazados en el péptido:

Fuerzas de atracción electrostáticas

Enlaces de hidrogeno

Cadenas hidrófobas o hidrofílicas

Puentes disulfuro

Grupos hidrofilicos

Una vez que se alcanza el nivel terciario las proteínas son funcionalmente activas pero algunas requieren de varios péptidos en estado terciario agrupados para lograr su función, esta condición se conoce como estructura cuaternaria, proteína en estado cuaternario compuesta por 4 tipos de péptidos, desde que participen mínimamente 2 estructuras terciarias se conoce como estructura cuaternaria. Las condiciones fisicoquímicas pH, temperatura y presión del medio donde está la proteína pueden inducir cambios en sus configuraciones cuaternaria, terciaria y secundaria volviendo así a la forma primaria más compleja.

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