Estructura de las proteínas

ESTRUCTURA DE LAS PROTEÍNAS

El esqueleto covalente de las proteínas se compone de centenares de enlaces peptídicos individuales. Si existiera rotación libre alrededor de tan siquiera una parte de estos enlaces las proteínas podrían adoptar un número casi infinito de estructuras tridimensionales. Sin embargo, cada proteína tiene una función química o estructural específica, lo que sugiere que cada proteína posee una estructura tridimensional única.

En primera lugar, la estructura tridimensional de una proteína está determinada por su secuencia de aminoácidos. En segundo lugar, la función de una proteína depende de su estructura tridimensional. En tercer lugar, la estructura tridimensional de una proteína es única, o casi única porque ciertos polipéptidos con secuencias de aminoácidos muy diferentes adoptan estructuras similares, mientras que secuencias parecidas dan a veces lugar a estructuras diferentes. En cuarto lugar, las fuerzas más importantes que estabilizan la estructura tridimensional específica de una proteína son interacciones no covalentes (puentes de hidrógeno, enlaces de disulfuro, fuerzas de van de Waals).

ESTRUCTURA PRIMARIA

Esquemáticamente puede considerarse que hay cuatro niveles de estructuración de las proteínas. La estructura primaria incluye todos los enlaces covalentes entre aminoácidos y vienen normalmente definida por la secuencia de los aminoácidos unidos por enlaces peptídicos y la localización de los puentes de disulfuro. En este nivel no se especifica la disposición espacial de las proteínas.

Las cadenas polipeptídicas no son libres de adoptar cualquier estructura tridimensional al azar. Los impedimentos estéricos (impedimentos de reaccionar por las propiedades del grupo funcional) y una gran cantidad de interacciones débiles hacen que unos plegamientos sean más estables que otros.

ESTRUCTURA SECUNDARIA

Las interacciones entre los residuos próximos en la secuencia de aminoácidos adquieren una disposición espacial concreta denominada estructura secundaria. Hay varios tipos de estructura secundaria que son particularmente estables y están ampliamente distribuidos en proteínas. Los más importantes son la hélice  y el plegamiento . Al considerar la estructura secundaria resulta de utilidad clasificar las proteínas en dos grupos principales: proteínas fibrosas, cuyas cadenas polipeptídicas se ordenan formando largos filamentos u hojas y proteínas globulares, cuyas cadenas polipeptídicas se pliegan en forma esférica o globular.

HÉLICA 

La disposición habitual más simple que una cadena polipeptídica podría asumir, (teniendo en cuenta la rigidez de sus enlaces peptídicos y la rotación de los demás enlaces) es una estructura en hélice, a la que Linus Pauling y Robert Corey denominaron hélices . En esta estructura el esqueleto polipeptídico se encuentra compactamente enrollado alrededor del eje longitudinal de la molécula, y los grupos R de los residuos aminoácidos sobresalen del esqueleto helicoidal.

La hélice alfa se repite exactamente cada 18 residuos que representan cinco vueltas. Por tanto, tiene 3.6 residuos por vuelta. La elevación de los residuos es de 0.15 nm. Por tanto,

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