Deber De Anatomía Primera Parte.

LA ALTERACIÓN DE LAS GLICOPROTEÍNAS IIB/IIIA CAUSANTE DE LA TROMBOASTENIA DE GLANZMANN

Integrantes:

• María Victoria Peña Sotomayor

• Jessica Gabriela Santín Guzmán

• Josselin Amada Tacuri Rojas

• María Soledad Salazar Cueva

Fecha: 12/05/2015

Componente: Biología celular y molecular

Ciclo: Segundo

Paralelo: “A”

INTRODUCCIÓN

La Tromboastenia de Glanzmann fue descripta en 1918 por Edward Glanzmann, pediatra suizo contemporáneo. Este autor describe la enfermedad como “tromboastenia hemorrágica hereditaria en niños”, postulando que las alteraciones en la retracción del coágulo eran debidas a la deficiencia de una enzima llamada retractozima. En 1956 Braunsteiner y Pakesch, efectuando una revisión de las alteraciones de la función plaquetaria, describieron a la tromboastenia como una enfermedad congénita caracterizada por plaquetas de tamaño normal que no se adhieren a superficies endoteliales impidiendo la retracción del coágulo. Hardisty y Zucker, demostraron ausencia de agregación plaquetaria, la cual fue atribuida a anomalías en la membrana plaquetaria. La herencia autosómica recesiva fue sugerida por varios investigadores al comprobar igual incidencia en ambos sexos, sangrado no excesivo en los familiares de 1er grado y frecuente consanguineidad. (Herrera, 2006).

En el presente proyecto analizaremos a fondo esta enfermedad, de tal manera que lograremos descubrir la causa biomolecular de este desorden plaquetario, además su diagnóstico y tratamiento.

La tromboastemia de Glantzman es causada por anormalidades del Receptor GPIIb/IIIa (ver tabla 1.1), glucoproteínas requeridas para la agregación plaquetaria,

Cuando este receptor es anormal o está ausente los agonistas fisiológicos (ADP, epinefrina, trombina, colágeno y tromboxano A2) fallan al inducir la agregación plaquetaria resultando un defecto en la formación del coágulo y excesivo sangrado. El receptor GPIIb/IIIa es muy importante para captar el fibrinógeno del plasma; está compuesto por 2 subunidades, ambas son requeridas para la función adecuada. La subunidad GPIIIa puede también combinarse con la subunidad V-integrina para formar el receptor VR3 (ver tabla 1.2) vitronectina.

Los pacientes con defectos en GPIIIa son deficientes en VR3, mientras que los pacientes con defectos en GPIIb tienen un normal o incrementado número de receptores VR3 de las plaquetas. En la TG la aglutinación con ristocetina (interacción GPIb/IX-FvW -Factor de coagulación IX/factor de von Willebrand) es

...