Monografia

Funciones

Las proteínas ocupan un lugar de máxima importancia entre las moléculas constituyentes de los seres vivos (biomoléculas). Prácticamente todos los procesos biológicos dependen de la presencia o la actividad de este tipo de moléculas. Bastan algunos ejemplos para dar idea de la variedad y trascendencia de las funciones que desempeñan. Son proteínas:

 Casi todas las enzimas, catalizadores de reacciones químicas en organismos vivientes;

 Muchas hormonas, reguladores de actividades celulares;

 La hemoglobina y otras moléculas con funciones de transporte en la sangre;

 Los anticuerpos, encargados de acciones de defensa natural contra infecciones o agentes patógenos;

 Los receptores de las células, a los cuales se fijan moléculas capaces de desencadenar una respuesta determinada;

 La actina y la miosina, responsables finales del acortamiento del músculo durante la contracción;

 El colágeno, integrante de fibras altamente resistentes en tejidos de sostén.

Funciones de reserva. Como la ovoalbúmina en el huevo, o la caseína de la leche.

Todas las proteínas realizan elementales funciones para la vida celular, pero además cada una de éstas cuenta con una función más específica de cara a nuestro organismo.

Debido a sus funciones, se pueden clasificar en:

 Catálisis: Está formado por enzimas proteicas que se encargan de realizar reacciones químicas de una manera más rápida y eficiente. Procesos que resultan de suma importancia para el organismo. Por ejemplo la pepsina, esta enzima se encuentra en el sistema digestivo y se encargan de degradar los alimentos.

 Reguladoras: Las hormonas son un tipo de proteínas las cuales ayudan a que exista un equilibrio entre las funciones que realiza el cuerpo. Tal es el caso de la insulina que se encarga de regular la glucosa que se encuentra en la sangre.

 Estructural: Este tipo de proteínas tienen la función de dar resistencia y elasticidad que permite formar tejidos así como la de dar soporte a otras estructuras. Este es el caso de la tubulina que se encuentra en el citoesqueleto.

 Defensiva: Son las encargadas de defender al organismo. Glicoproteínas que se encargan de producir inmunoglobulinas que defienden al organismo contra cuerpos extraños, o la queratina que protege la piel, así como el fibrinógeno y protrombina que forman coágulos.

 Transporte: La función de estas proteínas es llevar sustancias a través de todo el organismo donde son requeridas. Proteínas como la hemoglobina que lleva el oxígeno por medio de la sangre.

 Receptoras: Este tipo de proteínas se encuentran en la membrana celular y llevan a cabo la función de recibir señales para que la célula pueda realizar su función. El acetilcolina que recibe señales para producir la contracción.

Organización estructural

La conformación asumida por las proteínas nativas comprende diferentes tipos dentro de su molécula, que definen sus propiedades inmunológicas, enzimáticas u hormonales. Una pérdida de conformación modifica estas propiedades, como puede suceder con la actividad biológica de las enzimas, que se basa en su conformación tridimensional, estabilizada por un delicado balance fisicoquímico en su molécula, sensible a cambios en su entorno.

Es la manera como se organiza una proteína para adquirir cierta forma. Presentan una disposición característica en condiciones fisiológicas, pero si se cambian estas condiciones como temperatura, pH, etc. pierde la conformación y su función, proceso denominado desnaturalización. La función depende de la conformación y ésta viene determinada por la secuencia de aminoácidos.

Para el estudio de la estructura es frecuente considerar una división en cuatro niveles de organización, aunque el cuarto no siempre está presente.

Estabilidad de la estructura.

Los cuatro niveles de estructuración están estabilizados por los diferentes tipos de uniones químicas. Los enlaces covalentes son los responsables de enlace peptídicos, son de menos longitud y los de mayor energía. Los puentes salinos o iónicos, también llamados interacciones electrostáticas, se crean por la atracción coulombica entre grupos cargados con signo opuesto, y son las uniones polares más frecuentes que existen. Los puentes de hidrogeno aun siendo más débiles desempeñan un papel primordial en la conformación 3D de una proteína por su abundancia. Las fuerzas atractivas de Van der Waals se establecen por la inducción de un momento dipolo entre grupos eléctricamente apolares.

En el cuadro se puede observar que de las uniones covalentes el enlace peptídicos C-N es el más fuerte, comparado con el enlace disulfuro S-S que requiere de menos energía para sí hidrólisis. Este ultimo puede romperse sin causar necesariamente una pérdida de la conformación del polímero, y por lo tanto, de su funcionalidad.

Energía de rompimiento de enlaces covalentes en proteínas

Enlace Energía (kCal/mol)

S-S 84

O-H 110

C-S 120

C-C 151

C-N 189

Estructura primaria

La estructura primaria es la forma de organización más básica de las proteínas. Está determinada por la secuencia de aminoácidos de la cadena proteíca, es decir, el número de aminoácidos presentes y el orden en que están enlazados por medio de enlaces peptídicos. Las cadenas laterales de los aminoácidos se extienden a partir de una cadena principal. Por convención, (coincidiendo con el sentido de sintesis natural en RER) el orden de escritura es siempre desde el grupo amino-terminal hasta el carboxi-terminal.

La conformación espacial de una proteína está determinada por la estructura secundaria y terciaria. La asociación de varias cadenas polipeptídicas origina un nivel superior de organización, la llamada estructura cuaternaria.

Conocer la estructura primaria de una proteína no solo es importante para entender su función (ya que ésta depende de la secuencia de aminoácidos y de la forma que adopte), sino también en el estudio de enfermedades genéticas. Es posible que el origen de una enfermedad genética radique en

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